Итоговые / БХ итоговая 1
.pdf55. Первичная структура нуклеиновых кислот, тип связей. Закономерности первичной структуры ДНК.
Первичная структура нуклеиновых кислот представляет собой порядок чередования нуклеотидов в полинуклеотидной цепи.Нуклеотиды в молекулах ДНК и РНК связаны друг с другом фосфодиэфирными мостиками между 3’- и 5’- углеродными атомами остатков пентоз. Цепи ДНК и РНК обладают полярностью, каждая цепь имеет 5 и -3’-концы. Последовательность нуклеотидов в одиночной цепи ДНК и РНК записывается в направлении от 5’-конца к 3’-концу. Нумерация нуклеотидов также начинается с 5’- конца.
Первичная структура ДНК – это последовательность нуклеотидных остатков в полинуклеотидных цепях.
56. Уровни структурной организации РНК, типы связей, типы РНК, роль в процессах жизнедеятельности.
Первичная структура РНК - порядок чередования рибонуклеозидмонофосфатов (НМФ) в полинуклеотидной цепи. В РНК, как и в ДНК, нук-леотиды связаны между собой 3',5'-фосфодиэфирными связями. Концы полинуклеотидных цепей РНК неодинаковы. На одном конце находится фосфорилированная ОН-группа 5'-углеродного атома, на другом конце - ОН-группа 3'-углеродного атома рибозы, поэтому концы называют 5'- и 3'-концами цепи РНК.
Вторичная структура РНК Молекула рибонуклеиновой кислоты построена из одной полинуклеотидной цепи. Отдельные участки цепи РНК образуют спирализованные петли - "шпильки", за счёт водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями.
Третичная структура РНК. Одноцепочечные РНК характеризуются компактной и упорядоченной третичной структурой, возникающей путём взаимодействия спирализованных элементов вторичной структуры. Так, возможно образование дополнительных водородных связей между нуклеотидными остатками, достаточно удалёнными друг от друга, или связей между ОН-группами остатков рибо-зы и основаниями. Третичная структура РНК стабилизирована ионами
двухвалентных металлов, например ионами Mg2+, связывающимися не только с фосфатными группами, но и с основаниями.
В цитоплазме клеток присутствуют 3 типа рибонуклеиновых кислот - транспортные РНК (тРНК), матричные РНК (мРНК) и рибосомальные РНК (рРНК). Они различаются по первичной структуре, молекулярной массе, конфор-мации, продолжительности жизни и, самое главное, по функциональной активности.
57. Строение хромосом. Уровни компактизации ДНК в хромосомах.
Хромосома – это наиболее компактная форма наследственного материала клетки.
Хромосома может быть одинарной (из одной хроматиды) и двойной (из двух хроматид). Хроматида – это нуклеопротеидная нить, половинка двойной хромосомы.
Участки хромосомы:
-Центромера (первичная перетяжка) - это место соединения двух хроматид;
-Плечи хромосомы по сторонам от центромеры лежат .
Взависимости от места расположения центромеры хромосомы делят на:
●равноплечие (метацентрические)
●неравноплечие (субметацентрические)
●палочковидные (акроцентрические) – имеется только одно плечо.
-Вторичная перетяжка – ядрышковый организатор, содержит гены рРНК, имеется у одной – двух хромосом в геноме.
-Теломеры – концевые участки хромосом.
Уровни компактизации ДНК:
1-нуклеосомный
2-нуклеомерный
3-петельный
4-метафазная хромосома
Нуклеосома — это структурная часть хромосомы, образованная совместной упаковкой нити ДНК с гистоновыми белками H2А, H2B, H3 и H4.
58. Липопротеины, химический состав, строение, представители, биологическая роль.
Все типы липопротеинов имеют сходное строение – гидрофобное ядро и гидрофильный слой на поверхности. Гидрофильный слой образован белками, которые называются апопротеинами, и амфифильными молекулами липидов – фосфолипидами и холестеролом. Гидрофильные группы этих молекул обращены к водной фазе, а гидрофобные части
– к гидрофобному ядру липопротеина. В котором находятся транспортируемые липиды. Некоторые апротеины интегральные и не могут быть отделены от липопротеина, а другие могут свободно переносить от одного типа липопротеина к другому. Апротеины выполняют несколько функций:
Формируют структуру липопротеинов
Взаимодействуют с рецепторами на поверхности клеток и таким образом определяют, какими тканями будет захватываться данный тип липопротеинов
Служат ферментами или активаторами ферментов, действующих на липопротеины.
В организме синтезируются: хиломикроны, липопротеины низкой плотности, липопротеины промежуточной плотности, липопротеины низкой плотности, липопротеины высокой плотности.
Каждый из типов липопротеинов образуются в тканях и транспортирует определенные липиды.
Липопротеины представляют собой комплексы, состоящие из белков (аполипопротеинов; сокращенно — апо-ЛП) и липидов, связь между которыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатических взаимодействий.
59. Фосфопротеины, химический состав, представители, биологическая роль.
Фосфопротеины - сложные белки, содержащие в качестве не белковой части остаток фосфорной кислоты. К ним относятся казеиногены молока, митеины яичного белка, некоторые ферменты.
Большое количество фосфопротеинов содержится в клетках ЦНС. Фосфопротеины занимают особое положение в биохимии фосфорсодержащих соединений не только в результате своеобразия структурной организации, но и
вследствие широкого диапазона функций в метаболизме. Характерной особенностью структуры фосфопротеинов является то, что фосфорная кислота оказывается связанной сложноэфирной связью с белковой молекулой через гидроксильные группыβ-оксиаминокислот, главным образом серина и в меньшей степени треонина. На однумолекулу белка обычно приходится 2–4 остатка фосфата.
60. Хромопротеины, химический составл, представители, биологическая роль. Гемсодержащие хромопротеины.
Хромопротеины (от греч. chroma – краска) состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Различают гемопротеины (содержат в качестве простетической группы железо), магнийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллоксазина). Хромопротеины наделены рядом уникальных биологических функций: они участвуют в таких фундаментальных процессах жизнедеятельности, как фотосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и диоксида углерода, окислительно-восстанови-тельные реакции, свето- и цветовосприятие и др.
Хлорофилл, гемоглобин, миоглобин.
Хромопротеины – белки, имеющие в качестве простетической группы окрашенное вещество. В состав небелковой части может входить: гем, металл, остаток фосфорной кислоты, углеводы, липиды и т.д.
Из хромопротеинов наиболее изучены гемоглобин, миоглобин, цитохромы, хлорофилл.
Биологическая роль – участвуют в физиологических процессах: дыхание клетки, транспорте кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительных процессах.
Гем содержащие хромопротеины:
Гемоглобин.
Его белковая часть представлена глобином, небелковая – гемом. Это олигомерный белок, т.е. имеет четвертичную
структуру, состоящую из 4 субъединиц.
Основная функция гемоглобина – транспортная (кислород, углекислый газ). Также он представляет собой основную буферную систему крови (75% от всей буферной емкости крови).
Миоглобин по сравнению с гемоглобином имеет третичную структуру, одну полипептидную цепь, один гем и может
связывать одну молекулу кислорода.
Гемоглобин и миоглобин функционируют вместе. Гемоглобин доставляет кислород из легких к тканям, а миоглобин перераспределяет его внутри клетки (доставляет к митохондриям).
61. Металлопротеины, многообразие представителей, роль в процессах жизнедеятельности.
Металлопротеины -сложные белки могут в качестве небелковой части могут содержать металлы (такие, как медь, железо, магний, цинк, селен и др.).
Содержат негеминовое Fe
К числу металлопротеинов относятся около сотни ферментов, например, полифенолоксидаза, цитохромоксидаза (содержат Cu), карбоангидраза, алкогольдегидрогеназа, карбоксипептидаза, ДНК-и РНК-полимеразы (содержат Zn), цитохромы, каталаза, пероксидаза содержат Fe.
Важная функция металлопротеинов связана с транспортированием металлов и/или их накоплением.
*ферритин содержит 17 – 23 % Fe. Является депо железа в селезёнке, костном мозге.
*трансферрин содержит 2 атома Fe. Является физиологич. переносчиком Fe в организме.
62. Гликопротеины, понятие, химический состав. Особенности строения углеводной части гликопротеинов. Представители. Биологические функции.
Гликопротеины - сложные белки, состоящие из белковой и простетической части, представленной различными углеводами и их производными
В состав углеводной группы могут входить гексозы, гексозамины, глюкуроновая кислота, сиаловые кислоты.
К полипептиду присоединяются гетероолигосахаридные цепи, содержащие от 2 до 10, реже 15 мономерных остатков
гексоз, пентоз и конечный углевод, чаще всего представленный N-ацетилгалактозамином, L-фукозой или сиаловой кислотой;
Представители:
К кислым полисахаридам относятся гиалуроновая, хондроитинсерная кислоты, гепарин. Нейтральные полисахариды входят в состав слизистых секретов слюны, желудочного сока, содержатся в плазме крови, гормонах, ферментах. Мукополисахариды могут встречаться в тканях и жидкостях организма и в свободном виде.
Роль:
●транспортируют гидрофобные вещества и ионы металлов;
●входя в состав рецепторов мембран,
●обеспечивают специфичность контактов клетки,
●влияют на дифференцировку тканей,
●участвуют в иммунологических реакциях, выполняют защитную роль,
●покрывая слизистые оболочки.