6 курс / Клинические и лабораторные анализы / Группы крови человека

50.Kornstad L. A rare blood group antigen, Rl a (Rosenlund) // Immunol. Commun. – 1981. –

V.10. – P. 199–207.

51.Kornstad L., Green C.A., Sistonen P., Daniels G.L. Evidence that the low-incidence red cell antigens Rl a and Ls a are identical // Immunohematology. – 1996. – V. 12. – P. 8–10.

52.Le Van Kim C., Colin Y., Blanchard D. et al. Gerbich blood group deficiency of the Ge:– 1,–2,–3 and Ge:–1,–2,3 types: immunochemical study and genomic analysis with cDNA probes // Eur. J. Biochem. – 1987. – V. 165. – P. 571–579.

53.LeVanKimC.,ColinY.,MitjavilaM.-T.etal.Structureofthepromoterregionandtissuespecificity ofthehumanglycophorinCgene//J.Biol.Chem.–1989.–V.264.–P.20407–20414.

54.LeVan Kim C., PillerV., Cartron J.-P., ColinY. Glycophorins C and D are generated by the use alternative translation initiation sites // Blood. – 1996. – V. 88. – P. 2364–2365.

55.LoiratM.J.,CzerwinskiM.,DukM.,BlanchardD.ThemurinemonoclonalantibodyNaM26-4C6 identifies a common structure on band 3 and glycophorin C // Transfus. Med. – 1999. – V. 9. –

P.69–79.

56.Loirat M.J., Dahr W., Muller J.Y., Blanchard D. Characterization of new monoclonal antibodies directed against glycophorins C and D // Transfus. Med. – 1994. – V. 4. –

P.147–155.

57.Loirat M.J., Gourbil A., Frioux Y. et al.Amurine monoclonal antibody directed against the Gerbich 3 blood group antigen // Vox Sang. – 1992. – V. 62. – P. 45–48.

58.Loirat M.J., Pineau-Vincent F., Schiffer C. et al. Inheritance of abnormal glycophorin C of the Gerbich andYussef type in a French family // Vox Sang. – 1996. – V. 70. – P. 92–96.

59.Macdonald E.B., Condon J., Ford F. et al. Abnormal beta and gamma sialoglycoprotein associated with the low-frequency antigen Ls a // Vox Sang. – 1990. – V. 58. – P. 300–304.

60.Macdonald E.B., Gerns L.M. An unusual sialoglycoprotein associated with the Webbpositive phenotype // Vox Sang. – 1986. – V. 50. – P. 112–116.

61.MacgregorA.,BoothP.B.Asecondexampleofanti-Ge1,andsomeobservationsonGerbich subgroups // Vox Sang. – 1973. – V. 25. – P. 474–478.

62.Marfatia S.M., Lue R.A., Branton D., Chisti A.H. Identification of the protein 4.1 binding interface on glycophorin C and p55, a homologue of the Drosophila discs-large tumor suppression protein // J. Biol. Chem. – 1995. – V. 270. – P. 715–719.

63.Marfatia S.M., Lue R.A., Branton D., Chisti A.H. In vitro binding studies suggest a membrane-associated complex between erythroid p55 protein 4.1, and glycophorins C //

J.Biol. Chem. – 1994. – V. 269. – P. 8631–8634.

64.Marfatia S.M., Morais-Chabral J.H., Kim A.C. et al. The PDZ domain of human erythrocyte p55 mediates its binding to the cytoplasmic carboxyl terminus of glycophorin C: analysis of the binding interface by in vitro mutagenesis // J. Biol. Chem. – 1997. –

V.272. – P. 24191–24197.

65.Mayer D.C.G., Kaneko O., Hudson-Taylor D.E. et al. Characterization of a Plasmodium falciparum erythrocyte-binding protein paralogous to EBA-175 // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. – 2001. – V. 98. – P. 5222–5227.

66.McLouglin K., Rogers J. Anti-Ge a in an untransfused New Zealand male // Vox Sang. – 1970. – V. 19. – P. 94–96.

67.McShane K., Chung A. A novel human alloantibody in the Gerbich system // Vox Sang. – 1989. – V. 57. – P. 205–209.

68.Miller R., Volny M., Unger P., Shapiro A.Amild case of hemolytic disease of the newborn due to anti-Ge2,3 subclass IgG3 [Abstract] // Transfusion. – 1986. – V. 26. – 25S.

69.Mochizuki T., Tauxe W., Ramsey G. In vivo cross-match by Chromium-51 urinary excretion from labeled erythrocytes: a case of anti-Gerbich // J. Nucl. Med. – 1990. –

V.31. – P. 2042–2045.

70.Mohammed O.T., O’Day T., Sugasawara E. Gerbich (Ge) antibody classification using enzyme-treated red cells // Transfusion. – 1986. – V. 26. – P. 120.

801

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

71.Mohandas N., Chasis J.A. Red blood cell deformability, membrane material properties and shape: regulation by transmembrane, skeletal and cytosolic proteins and lipids // Semin. Hematol. – 1993. – V. 30. – P. 171–192.

72.Moulds M., Dahr W., Kiedrowski S. et al. Serological and biochemical studies on variants within the Gerbich blood group system [Abstract] // Transfusion. – 1987. – V. 27. – P. 533.

73.MuellerT.J.,MorrisonM.Glyconnectin(PAS2),amembraneattachmentsiteforthehuman erythrocyte cytoskeleton // Erythrocyte Membranes 2: Recent Clinical and Experimental Advances / Krukeberg W.C., Eaton W.C., Brewer G.J. eds. – NewYork:A.R. Liss, 1981. –

P.95–112.

74.Muller A., Andre-Liarder J., Garetta M. et al. Observations sur un anticorps rare: l’antiGerbich // Rev. Franc. Transfus. – 1973. – V. 16. – P. 251–257.

75.NakajimaH.,IkemotoS.,TokunagaE.,FuruhataT.FurtherinvestigationoftheWebb(Wb) blood antigen among the Japanese // Proc. Jpn.Acad. – 1965. – V. 41. – P. 86–87.

76.NanceS.J.,ArndtP.,GarrattyG.Predictingtheclinicalsignificanceofredcellalloantibodies using a monocyte monolayer assay // Transfusion. – 1987. – V. 27. – P. 449–452.

77.Nash G.B., Parmar J., Reid M.E. Effects of deficiencies of glycophorins C and D on the physical properties of the red cell // Brit. J. Haemat. –1990. – V. 76. – P. 282–287.

78.Nunn H.D., Giles C.M., Seidl S. Anti-Ge, as a transfusion problem // Vox Sang. – 1967. –

V.13. – P. 23–26.

79.Nunomura W., Takakuwa Y., Parra M. et al. Regulation of protein 4.1R, 55, and glycophorin C ternarycomplexinhumanerythrocytemembrane//J.Biol.Chem.–2000.–V.275.–P.25540– 25546.

80.Ohyama K., Endo T., Ohkuma S., Yamakawa T. Isolation and influenza virus receptor activity of glycophorins B, C and D from human erythrocyte membranes // Biochim. Biophys.Acta. – 1993. – V. 1148. – P. 133–138.

81.Okubo Y., Yamaguchi H., Seno T. et al. The rare red cell phenotype Gerbich negative in Japanese // Transfusion. – 1984. – V. 24. – P. 274–275.

82.Onodera T., Tsuneyama H., Uchikawa M. et al. Ls a (GE6) positive red cells in Japanese [Abstract] // 24-th Cong. Int. Soc. Blood Transfus, 1996. – P. 145.

83.Owens J.W., Mueller T.J., Morrison M.Aminor sialoglycoprotein of the human erythrocyte membrane //Arch. Biochem. Biophys. – 1980. – V. 204. – P. 247–254.

84.Palek J., Lambert S. Genetics of the red cell membrane skeleton // Semin. Hematol. – 1990. – V. 27. – P. 290–332.

85.Pasvol G., Anstee D.J., Tanner M.J.A. Glycophorin C and invasion of red cells by Plasmodium falciparum // Lancet. – 1984. – V. i. – P. 907–908.

86.Pearson H.A., Richards V.L., Wylie B.R. et al.Assessment of clinical significance of anti-Ge in an untransfused man // Transfusion. – 1991. – V. 31. – P. 257–259.

87.Peddle L.J., Josephson J.E., Lawton A. Auto-donation in the management of placenta previa and erythroblastosis in a pregnancy complicated by Gerbich iso-immunization // Vox Sang. – 1970. – V. 18. – P. 547–550.

88.PinderJ.C.,ChungA.,ReidM.E.,GratzerW.B.Membraneattachmentsitesforthemembrane cytoskeletal protein 4.1 of the red blood cells // Blood. – 1993. – V. 82. – P. 3482–3488.

89.Poole J., Reid M.E., Banks J. et al. Serological and immunochemical specificity of a human autoanti-Gerbich-like antibody // Vox Sang. – 1990. – V. 58. – P. 287–291.

90.Race R.R., Sanger R. Blood Groups in Man. – 6-th ed. – Oxford: BSP, 1975. – 659 p.

91.Reid M., Rector D., Danneskiold T. Anti-Gerbich: a case report // Immunohematology. – 1984. – V. 1(2). – P.7–8.

92.ReidM.E.Biochemistryandmolecularcloninganalysisofhumanredcellsialoglycoproteins that carry Gerbich blood group antigens // Blood Group Systems: MN and Gerbich / Unger P., Laird-Fryer B., eds. –Arlington:AABB. – 1989. – P. 73–103.

93.ReidM.E.,AnsteeD.J.,JensenR.H.,MohandasN.Normalmembranefunctionofabnormal β-related erythrocyte sialoglycoproteins // Brit. J. Haemat. –1987. – V. 67. – P. 467–472.

802

94.ReidM.E.,AnsteeD.J.,TannerM.J.A.etal.Structuralrelationshipsbetweenhumanerythrocyte sialoglycoproteins β and γ and abnormal sialoglycoproteins found in certain rare human erythrocyte variants lacking the Gerbich blood-group antigen(s) // Biochem. J. – 1987. – V.244.–P.123–128.

95.Reid M.E., Chasis J.A., Mohandas N. Identification of a functional role for human erythrocyte sialoglycoprotein β and γ // Blood . – 1987. – V. 69. – P. 1068–1072.

96.Reid M.E., Lisowska E., Blanchard D. Coordinator’s report: glycophorin / band 3 and associated antigens // Transfus. Clin. Biol. – 1997. – V. 4. – P. 57–64.

97.Reid M.E., Lomas-Francis C. The Blood GroupAntigen: FactsBook. – 2-nd ed. – London: Academic Press, 2004. – 561 p.

98.ReidM.E.,MartynewyczM.A.,WolfordE.E.etal.LeachtypeGe–redcellsandelliptocytosis. elliptocytosis // Transfusion. – 1987. – V. 27. – P. 213–214.

99.Reid M.E., Mawby W., King M.-J., Sistonen P. Duplication of exon 3 in the glycophorin C gene gives rise to the Ls a antigen // Transfusion. – 1994. – V. 34. – P. 366–369.

100.Reid M.E., Poole J., Liew Y.W., Pinder L. A Polynesian family showing co-dominant inheritance of normal glycophorin C and the Gerbich variant form glycophorin C // Immunohematology. – 1992. – V. 8. – P. 29–32.

101.Reid M.E., Shaw M.-A., Rowe G. et al. Abnormal minor human erythrocyte membrane sialoglycoprotein (β) in association with the rare blood-group antigen Webb (Wb) // Biochem. J. – 1985. – V. 232. – P. 289–291.

102.Reid M.E., Sullivan C., Taylor M., Anstee D.J. Inheritance of human-erythrocyte Gerbich blood group antigens //Amer. J. Hum. Genet. – 1987. – V. 41. – P. 1117–1123.

103.Reid M.E., Takakuwa Y., Conboy J. et al. Glycophorin C content of human erythrocyte membrane is regulated by protein 4.1 // Blood. – 1990. – V. 75. – P. 2229–2234.

104.ReidM.E.,Vengelen-TylerV.,ShulmanI.A.,ReynoldsM.V.Immunochemicalspecificityofautoanti- Gerbichfromtwopatientswithautoimmunehemolyticanaemiaandconcomitantalterationinthe redcellmembranesialoglycoproteinβ//Brit.J.Haemat.–1988.–V.69.–P.61–65.

105.Reynolds M.V., Vengelen-Tyler V., Morel P.A. Autoimmune hemolytic anemia associated with autoanti-Ge // Vox Sang. – 1981. – V. 41. – P. 61–67.

106.RosenfieldR.E.,HaberG.V.,Kissmeyer-NielsenF.etal.Ge,averycommonred-cellantigen // Brit. J. Haemat. – 1960. – V. 6. – P. 344–349.

107.Rountree J., Chen J., Moulds M.K. et al.Asecond family demonstrating inheritance of the Leach phenotype [Abstract] // Transfusion. – 1989. – V. 29. – 15S.

108.Sacks D.A., Johnson C.S., Platt L.D. Isoimmunization in pregnancy to Gerbich antigen // Amer. J. Perinat. – 1985. – V. 2. – P. 208–210.

109.Sererat T., Veidt D., Arndt P., Garratty G. Warm autoimmune hemolytic anemia associated with an IgM autoanti-Ge // Immunohematology. – 1998. – V. 14. – P. 26–29.

110.Serjeantson S.W., White B.S., Bhatia K., Trent R.J. A 3,5 kb deletion in the glycophorin C gene accounts for the Gerbich-negative blood group in Melanesians // Immunol. Cell. Biol. – 1994. – V. 72. – P. 23–27.

111.Shulman I.A., Vengelen-Tyler V., Thompson J.C. et al. Autoanti-Ge associated with severe autoimmune hemolytic anemia // Vox Sang. – 1990. – V. 59. – P. 232–234.

112.Simmons R.T.,Albrey J.A.A‘new’blood group antigenWebb (Wb) of low frequency found in twoAustralian families // Med. J.Austr. – 1963. – V. i. – P. 8–10.

113.Sistonen P. Some notions on clinical significance of anti-Ls a and independence of Ls from Colton, Kell and Lewis blood group loci [Abstract] // 19-th Cong. Int. Soc. Blood Transfus. – 1986.–P.652.

114.Smart E.A., Reddy V., Smith L., Baxter L. Clinical significant anti-Ge detected in a South African patient [Abstract] // 24-th. Cong. Int. Soc. Blood Transfus. – 1996. – P. 73.

115.SmytheJ.,GardnerB.,AnsteeD.J.Quantitationofthenumberofmoleculesofglycophorins C and D on normal red blood cells using radioiodinated Fab fragments of monoclonal antibodies // Blood. – 1994. – V. 83. – P. 1668–1672.

803

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

116.SondagD.,AlloisioN.,BlanchardD.etal.Gerbichreactivityin4.1(–)hereditaryelliptocytosisand protein4.1levelinbloodgroupGerbichdeficiency//Brit.J.Haemat.–1987.–V.65.–P.43–50.

117.Spring F.A. Immunochemical characterisation of the low-incidence antigen Dh a // Vox Sang. – 1991. – V. 61. – P. 65–68.

118.Spring F., Poole J., Liew Y.W. et al. The low incidence antigen Dh a: serological and immunochemical studies [Abstract] // Transfus. Med. – 1990. – V. 1 (Suppl. 1). – P. 66.

119.Storry J.R., Reid M.E., Mawby W. Synthetic peptide inhibition of antibodies to low prevalence antigens of the Gerbich blood group system [Abstract] // Transfusion. – 1994. –

V.34. – 24S.

120.Tanner M.J.A., High S., Martin P.G. et al. Genetic variants of human red-cell membrane sialoglycoprotein β: study of the alterations occurring in the sialoglycoprotein-β gene // Biochem. J. – 1988. – V. 250. – P. 407–414.

121.Telen M.J., Le Van Kim C., Chung A. et al. Molecular basis for elliptocytosis associated with glycophorin C and D deficiency in the Leach phenotype // Blood. – 1991. – V. 78. –

P.1603–1606.

122.Telen M.J., Le Van Kim C., Guizzo M.L. et al. ErythrocyteWebb-type glycophorin C variant lacks N-glycosylation due to an asparagine to serine substitution // Amer. J. Hematol. – 1991. – V. 37. – P. 51–52.

123.TelenM.J.,ScearceR.M.,HaynesB.F.Humanerythrocyteantigens.III.Characterizationof a panel of murine monoclonal antibodies that react with human erythrocyte and erythroid precursor membranes // Vox Sang. – 1987. – V. 52. – P. 236–243.

124.Tilley C.A., Crookston M.C., Haddad S.A., Shumak K.H. Red blood cells survival studies in patients with anti-Ch a, anti-Yk a, anti-Ge, and anti-Vel // Transfusion. – 1977. – V. 17. –

P.169–172.

125.UchikawaM.RarebloodgroupvariantsinJapanese//10-thRegionalCong.Int.Soc.Blood Transfus. Western Pacific Region. – 1999. – P. 198–201.

126.Uchikawa M., Tsuneyama H., Onodera T. et al. A new high-molecular-weight glycophorin C variantwithduplicationofexon2intheglycophorinCgene//Transfus.Med.–1997.–V.7.–

P.305–309.

127.Vengelen-Tyler V., Morel P.A. Serologic and IgG subclass characterization of Cartwright (Yt) and Gerbich (Ge) antibodies // Transfusion. – 1983. – V. 23. – P. 114–116.

128.Villeval L.-J., Le Van Kim C., Bettaieb A. et al. Early expression of glycophorine C during normal and leukemic human erythroid differentiation // Cancer. Res. – 1989. – V. 49. –

P.2626–2632.

129.Winardi R., Reid M., Conboy J., Mohandas N. Molecular analysis of glycophorin C deficiency in human erythrocytes // Blood. – 1993. – V. 81. – P. 2799–2803.

130.Yabe R., Uchikawa M., Tuneyama H. et al. IS: a new Gerbich blood group antigen located on GPC and GPD // Vox Sang. – 2004. – V. 87 (Suppl. 3). – P. 79 (Abstract).

804

Глава 21.

Система Cromer

Антигены Cromer (Кромер) расположены на гликопротеине CD55, регуляторном белке, известном как фактор деградации комплемента – DAF (decay accelerated factor). Фактор DAF присутствует также на лимфоцитах, гранулоцитах

итромбоцитах (Lublin, Atkinson [51], Spring и соавт. [91]). С мембраной эри-

троцитов он связан гликозилфосфатидилинозитолом (GFI), выполняющим роль якоря (Low, Saltiel [49], Telen [97], Rosse, Ware [85]).

Врастворимой форме DAF содержится в секретах и других жидкостях организма, включая плазму крови и мочу (Medof и соавт. [61], Laird-Fryer и соавт. [43], Levene и соавт. [46], Sistonen и соавт. [89]).

Рядом исследователей установлена связь антигенов Cromer с DAF: антитела анти-Cromer (анти-Cr a, -Tc a, -Dr a, -IFC, -WES a, -WES b и -UMC) взаимодействуют

сэтим фактором (Telen и соавт. [99], Parsons и соавт. [72], Daniels и соавт. [14, 21]).

Локализацию антигенов Cromer на гликопротеине DAF подтвердили Petty и соавт. [73,74]вэкспериментахсоспецифическойиммобилизациейантител,атакжеTelen

исоавт. [100, 101], Daniels и соавт. [19], которые показали, что фрагменты рекомби- нантногоDAFингибируютагглютинациюэритроцитованти-Cromer-антителами.

Эритроциты больных пароксизмальной ночной гемоглобинурией (ПНГ) лишены GFI-ассоциированных протеинов, в том числе DAF, и не содержат антиге-

нов Cromer (Nicholson-Weller и соавт. [67]).

Антигены и антитела Cromer

В систему Cromer включено 15 антигенов: 3 – редко встречающихся, 12 – часто встречающихся (табл. 21.1). Нулевой фенотип, получвший обозначение Inab, сочетается с наследственным дефицитом фактора деградации комплемента (Storry, Reid [93]). На эритроцитах Dr a − антигены Cromer выражены слабо.

Антигенный полиморфизм системы обусловлен мутациями в различных точ-

ках гена DAF (Telen и соавт. [101], Lublin и соавт. [52, 54, 55], Udani и соавт. [104], Wang и соавт. [106], Daniels и соавт. [18]). Каждому антигену соответствует аминокислотная замена в той или иной позиции гликопротеина (см. табл. 21.1).

Антигены Cromer разрушаются α-химотрипсином, но устойчивы к действию трипсина, папаина и сиалидазы, по этим признакам их дифференцируют с антигенами других групповых систем (Daniels [15]). Обработка эритроцитов сульфидредуцентами – 2-аминоэтилизотиоурониумбромидом (АЕТ) и дитиотрейтолом (ДТТ) – инактивирует антигены системы Cromer лишь частично. Данный

805

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

феномен представляется весьма необычным, поскольку домены полипептида Cromer имеют дисульфидные связи.

Примечание. Частота здесь и далее: ↑ - высокая, ↓ - низкая.

С помощью метода задержки реакции агглютинации показано, что антигенные субстанции Cromer, присутствующие в растворенном виде в плазме, точно соответствуют имеющимся на эритроцитах (Medof и соавт. [61], Laird-Fryer

и соавт. [43], Levene и соавт. [46], Sistonen и соавт. [89], Daniels и соавт. [13, 17], Lublin,Atkinson [51]).

806

Таблица 21.2

Расовые и этнические особенности фенотипов системы Cromer

Активность антител анти-Cr a, -Tc a, -Dr a, -IFC и -UMC ингибировалась концентрированной мочой лиц, эритроциты которых содержали указанные антиге-

ны (Daniels и соавт. [14, 21]).

Распределение антигенов системы Cromer имеет расовые и этнические особенности (табл. 21.2).

Cra

В 1965 г. McCormick, Francis и Gelb [58] исследовали сыворотку беременной негритянки, миссис Cromer. Сыворотка реагировала с эритроцитами более чем 4000 доноров негров, но не реагировала с собственными эритроцитами и эритроцитами сестры. Поскольку обе женщины имели антиген Go а системы RH, авторы полагали, что обнаруженные ими антитела открывают новый часто встречаю- щийсяантиген–Go b,антитетичныйредковстречающемусяантигенуGo a.Однако вскоре выяснилось, что сыворотка миссис Cromer реагирует с эритроцитами

Rhnull, поэтому антитела не могут быть анти-Go b и не относятся к системе резус. Stroup и McCreary [95], обнаружившие второй образец таких антител, обо-

значили их как анти-Cr a и установили связь с антителами анти-Tc a, относящимися к системе Cromer.

Позднее были найдены другие образцы антител анти-Cr a (Smith и соавт. [90], Ross, McCall [84], Leatherbarrow и соавт. [45], Whitsett, Oxendine [107], Dickson

и соавт. [23]). Все сенсибилизированные, за исключением одного, негры. Winker и Hamilton [109] обследовали 8858 доноров негров в г. Детройте (США)

807

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

и выявили только 2 с фенотипом Cr(a −). Посемейные исследования показали, что наследованиегенаCr a происходитвсоответствиисзакономМенделя[58,90,95].

Трансфекция яйцеклеток китайского хомячка образцами кДНК с делециями по четырем ККП-доменам полипептида DAF показала следующее. Лизаты всех клеток, за исключением тех, в которые была введена кДНК, дефицитная по ККП-4, реагировали с антителами анти-Cr a. У лиц Cr(a −) в геномной ДНК имелась мутация G 679 C, ведущая к замене Pro 193 Ala в домене ККП-4 (Coyne и

соавт. [12], Telen и соавт. [101]).

Антитела анти-Cr a удавалось извлечь из сыворотки путем адсорбции как эритроцитами, так и тромбоцитами лиц, содержащих этот антиген (Sacks, Garratty [86], Judd и соавт. [38]).

Tca, Tcb, Tcc и TcaTcb

Daniels и соавт. [22] нашли два образца антител, которые, так же как и анти- Cr a-антитела, не реагировали с эритроцитами Inab. Они получили обозначение анти-Tc a после обнаружения Laird-Fryer и соавт. [43] еще одного образца таких же антител.

При обследовании 950 доноров негров с использованием сыворотки антиTc a был выявлен только один с фенотипом Tc(a −), все остальные были Tc(a + ). Фенотип Tc(a −) отсутствовал у 5000 доноров европейцев и 5000 доноров япон-

цев (Laird-Fryer и соавт. [43]).

Антитела анти-Tc b, найденные Lacey и соавт. [41], присутствовали в сыворотке одновременно с анти-Go a-антителами (анти-Rh30). Они реагировали с эритроцитами 6 % американских негров, фенотип которых был соответственно Tc(b + ). Среди европеоидов фенотип Tc(b + ) не обнаружен. Все негроиды с фенотипом Tc(а −) имели группу Tc(b + ). Посемейные исследования показали, что гены Tc a и Tc b являются аллельными (Lacey и соавт. [41]). По результатам обследования 350 американских негров рассчитана частота генов Tc a (0,97) и Tc b

(0,03), а также генотипов Tc a / Tc a (0,941), Tc a / Tc b (0,058) и Tc b / Tc b (0,001).

На эритроцитах белой женщины и ее сестры, имевших фенотип Tc(a −b −), Law и соавт. [44] обнаружили редкий антиген, обозначенный Tc с. Таким образом, фенотип женщин в действительности соответствовал Tc(a −b −с + ). Через 6 мес. после рождения ребенка у одной из женщин появились антитела антиTc a,Tc b, которые не удалось разделить путем адсорбции эритроцитами Tc(a +b −) и Tc(a −b + ). Антитела не реагировали с эритроцитами Tc(a −b −с + ), но давали положительные реакции с эритроцитами Tc(a −b +с–) и Tc(a +b −с −).

Второй образец антител анти-Tc a,Tc b выявили Bell и соавт. [4] у европейки, имевшей фенотип Tc(a −b −).

Эксперименты с трансфекцией клеточных линий показали, что эпитопы Tc a несет домен ККП-4 DAF. Трансверсии G → T и G → С в нуклеотиде 155, кодирующие заменыArg 18 Leu иArg 18 Pro, приводили к экспрессии антигеновTc b и

Tc с соответственно (Telen и соавт. [101], Udani и соавт. [104], Lublin и соавт. [52]).

808

Dra

Levene и соавт. [46, 47], Nakache и соавт. [66] выявили трех индивидов, узбекских евреев, содержавших антитела, получившие обозначение анти-Dr a. Соответственно указанные лица имели фенотип Dr(a −).

Лица Dr(a −), у которых имеются анти-Dr a-антитела, найдены как среди узбекских евреев (Reid и соавт. [79]), так и среди японцев (Daniels и соавт. [18])

и русских (Lublin и соавт. [54], Reid и соавт. [82]).

Выявлены лица Dr(a −), у которых анти-Dr a-антитела отсутствуют (Nakache и

соавт. [66], Uchikawa и соавт. [103]).

Эритроциты Dr(a −) несут слабовыраженные антигены Cromer: их экспрессия составляет 40 % от обычной (Wang и соавт. [106]). При этом фактор DAF не претерпевает качественных изменений, они носят количественный характер

(Lublin и соавт. [55], Daniels, Levene [20]).

Иногда эритроциты Dr(a −) ошибочно идентифицировали как Inab и относили к нулевому фенотипу (Lublin и соавт. [54], Reid и соавт. [82]).

Lublin и соавт. [52, 54] секвенировали геномную ДНК четырех неродственных лиц Dr(a −). У всех четырех обнаружена мутация С 596 Т в экзоне 5 гена DAF, сопровождавшаяся заменой серина на лейцин в домене ККП-3 протеина DAF. Эта мутация приводила к потере участка рестрикции TaqI. Выявлены два DAF-транскрипта: полной длины, присутствовавший в небольшом количестве, и укороченный за счет делеции 44 нуклеотидов. Данная мутация изменяла рамку считывания с образованием стоп-кодона. Полипептиды, синтезируемые в результате трансляции больших транскриптов, включали лидер-пептид, 165 аминокислот двух первых ККП-доменов и половину третьего домена. Полипептиды DAF кодировались короткими транскриптами, что, по-видимому, обусловливало низкую экспрессию антигенов Cromer на эритроцитах Dr(a −).

WESa и WESb

WES a – редко встречающийся антиген, выявлен у 61 из 10 982 финнов (Sistonen и соавт. [89]), 2 из 1610 белых американцев и 7 из 1460 американских негров (Copeland и соавт. [11]), 5 из 245 негров – жителей Лондона (Daniels и соавт. [17]). Он отсутствовал у 210 обследованных бельгийцев, 747 поляков, 1073 венгров, 707 латышей, 500 японцев и 1026 жителей Сомали (Daniels, Levene [20]).

Антитетичным по отношению к редкому антигену WES a является широко распространенный антиген WES b. Выявлено два образца антител анти-WES b,

оба у негритянок WES(a +b −) (Daniels и соавт. [17], Poole и соавт. [75]).

Эксперименты с трансфекцией клеточных линий фрагментами кДНК гена DAF показали, что антигенные эпитопы WES a и WES b расположены в ККП-1- домене гликопротеина DAF (Telen и соавт. [100]). Амплификация и секвенирование экзона 2 гена DAF позволили выявить точковую мутацию T 245 G, ведущую к замене лейцина на аргинин в положении 48. Таким образом, антигенные

809

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

различия WES a / WES b обусловлены одной аминокислотной заменой. Аллель WES a в отличие от WES b лишен участка рестрикции AflII.

Мышиные МКА против домена ККП-1 DAF блокировали связывание антител анти-Tc a, в то время как в отношении антител анти-WES b оставались инертными. Как полагают Petty и соавт. [74], проводившие эти эксперименты, эпитопы Tc a и WES b расположены на разных участках домена ККП-1, что согласуется с молекулярной моделью, предложенной Kurtner-Kondo и соавт. [40].

Esa

Антиген Es a широко распространен. В связи с этим лиц Es(a −), способных вырабатывать анти-Es a-антитела, очень мало. Известно всего два образца антител анти-Es a. Первый обнаружен в 1984 г. Tregellas [102] у мексиканки, родители которой были двоюродными братом и сестрой. Два из трех сибсов пробанда также имели фенотип Es(a −), третий был Es(a + ). Принадлежность анти- Es a-антител к системе Cromer подтверждалась тем, что сыворотка не реагирова-

ла с эритроцитами Inab (Crnull).

Второй образец анти-Es a-антител нашли в 1996 г. Reid и соавт. [83] у мужчины негра.

Другие лица Es(a −), за исключением 4 упомянутых выше, не выявлены. Из 3400 обследованных доноров все были Es(a + ).

Отмечено (Daniels и соавт. [17]), что эритроциты Es(a −) слабее реагируют с анти-WES b-антителами, чем эритроциты Es(a + ). Эритроциты WES(a +b −) в свою очередь реагируют с антителами анти-Es a, однако очень слабо, только при использовании метода адсорбции – элюции.

Petty и соавт. [73] установили, что эпитопы Es a расположены на домене ККП-1 гликопротеина DAF.

Секвенирование гена DAF упомянутого негра Es(a −) выявило его гомозиготность по мутации Т 239 А, кодирующей замену Ile 46 Аsn в домене ККП-1 (Lublin и соавт. [52]). Указанная аминокислотная последовательность расположена вблизи позиции Leu 48 Аrg, которая обусловливает специфичность антигенов WES a и WES b. Этим, очевидно, объясняется перекрестное реагирование антигенов Es a и WES b с сыворотками анти-WES b и анти-Es a соответственно.

UMC

Wang и соавт. [106] обнаружили у японки антитела с очень высокой частотой реагирования и обозначили их анти-UMC. Фенотип этой женщины соответствовал UMC −. Один из трех ее сибсов имел такой же фенотип. Остальные из 45 610 японских доноров, обследованных сывороткой антиUMC, были UMC +.

С помощью метода задержки реакции агглютинации рекомбинантными фрагментами DAF установлено, что анти-UMC-антитела распознают эпитопы, расположенные на домене ККП-4 (Daniels и соавт. [19]). В молекулярно-

810