- •Пространственная организация белковой молекулы
- •Четвертичная структура
- •При отравлениях солями тяжелых металлов, этанолом и др. Обратимость денатурации
- •Белки стресса
- •Факторы стабилизации белка в растворе.
- •Свойства воды гидратной оболочки
- •Вопрос 5.Методы разделения и очистки белков. Высаливание, диализ, электрофорез, хроматография. Основные методы количественного определения белка в растворах (фотометрия, иммунохимия).
- •Вопрос 6. Биологическая роль ферментов.
- •Вопрос 7. Различие и сходство неорганических и органических котализаторов причины зависимости активности ферментов от температуры и рН среды.
- •Вопрос 8. Механизм ферментотивного катализа. Энергия активации, энерг барьеры реакции. Стадии ферментотивного катализа. Активность фермента и единицы измерения активности фермента.
- •1. Кислотно-основной катализ
- •2. Ковалентный катализ
- •11. Номенклатура и классификация ферментов, связь с типом катализируемой реакции. Понятие об изоферментах, их биологическая роль. Энзимодиагностика.
- •I. Причины, приводящие к увеличению количества ферментов в крови
- •I. Причины, приводящие к увеличению количества ферментов в крови
- •Вопрос 12.Понятие о биологическом окислении и его значении для организма.Катаболизм энергитических субстратов.
- •Вопрос 13.Ацетил-КоА как центральный метаболит обмена в-в.Его пути образования и использования….
- •Вопрос 14 Регуляция цтк и его взаимная связь с тк дыханием.
- •15.Реакции дегидрирования цикла трикарбоновых кислот: Их биологическое значение, регуляция. Взаимосвязь цикла трикарбоновых кислот с тканевым дыханием. *
- •Вопрос 17.Тканевое дыхание.Локализация,химическа сущность,биологическое значение.
- •Вопрос 18.Механизм сопряжения окисления и фосфорилирования через протонный градиент.Окисление фосфорелирования атф-синтаза.
- •1. Протонный градиент изоэлектрохимический потенциал
- •19. Свободное окисление. Разобщители дыхания и фосфорилирования. Термогенез.
- •19.Свободное окисление.Разобщители дыхания и фосфорилирования.Термогенез.
- •Понятие о свободных радикалах. Активные формы кислорода (супероксид, гидроксильный радикал, оксид азота и перекись водорода), химическая структура, пути образования.
- •IV. Образование токсичных форм кислорода в цпэ
- •Вопрос 20.Понятие о свободных радикалах.Активные формы кислорода (пероксид,супероксид),строение,пути образования.
- •Вопрос 23 Строение классификация и био. Роль углеводов.
- •24. Переваривание углеводов в желудочно-кишечном тракте. Пищеварительные ферменты: место синтеза, субстрат, гидролизуемые химические связи, продукты переваривания.
- •Вопрос 24 Переваривание углеводов в жкт
- •Вопрос 25.Механизмы всасывания продуктов переваривания углеводов в жКт.
- •Вопрос 26. Гликоген его строение и био роль
- •Вопрос 27 Аэробный распад глюкозы. Био. Роль, схема , конечные продукты ключевые
- •Вопрос 28 Анаэробный распад глюкозы. Био роль схема!!!, ключ ферменты.
- •Вопрос 31.Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени.
- •Вопрос 32. Гор. Регул. Уровня глюкозы в крови.
- •Вопрос 33. Гармональная регуляция уровня глюкозы в крови.Гипер и гипо гликемические гармоны.Глюкагон,кортизол,адреналин.
- •Вопрос 34.Конц.Глю в крови как интегральный показатель углев. Обмена в организме…
- •Вопрос 35.Нарушение углеводного обмена при сахарном диабете….
- •86. Витамин в2 (рибофлавин)
- •87. Витамин в3 (пантотеновая кислота)
- •88. Витамин в5 (никотинамид)
- •89. Витамин в6 (пиридоксин).
- •91. Витамин “а” ( ретинол, антиксерофтальмический)
- •92. Витамин д (холекальциферол, антирахитный)
- •93. Витамин к (филлохинон).
- •94. Витамин е (токоферол, витамин размножения).
- •Альбумины
- •Глобулины
- •2. Мукоциты
- •3. Поверхностные эпителиоциты
- •4. Неспецифические элементы противовирусной защиты (4)
- •2. Интерферон- (ifn)
Факторы стабилизации белка в растворе.
-
ГИДРАТНАЯ ОБОЛОЧКА - это слой молекул воды, определенным образом ориентированных на поверхности белковой молекулы. Поверхность большинства белковых молекул заряжена отрицательно, и диполи молекул воды притягиваются к ней своими положительно заряженными полюсами (смотрите рисунок).
Чем больше гидрофильных свойств у белковой молекулы, чем больше в ее составе и на ее поверхности аминокислот с полярными (гидрофильными) радикалами, тем сильнее выражена и прочнее удерживается гидратная оболочка и тем больше в ней слоев. Вода гидратной оболочки обладает особыми свойствами: она не является свободной, а связана с белковой молекулой. Это - “связанная” вода. Она принадлежит белку, и поэтому имеет особые свойства.
Свойства воды гидратной оболочки
а) Температура кипения выше 1000С.
б) Температура замерзания ниже 0ОС.
в) В воде гидратной оболочки не растворяются различные соли и другие гидрофильные вещества.
г) Окружая каждую молекулу белка, гидратная оболочка не дает этим белковым молекулам сблизиться, соединиться и выпасть в осадок.
2) ЗАРЯД БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ. Поверхность большинства белковых молекул заряжена потому, что в каждой молекуле белка есть свободные заряженные СОО- и NH3+ группы. Изоэлектрическая точка (ИЭТ) большинства белков организма находится в слабокислой среде. Это означает, что у таких белков количество кислотных (СООН) групп больше количества основных групп (NH3). рН плазмы крови около 7,36 - это выше ИЭТ большинства белков, поэтому в плазме крови белки имеют отрицательный заряд.
молекулы, соотношению полярных и неполярных групп на поверхности нативной молекулы белка, растворимости белков, а также степени устойчивости к воздействию денатурирующих агентов.
/. Различия белков по форме молекул
Как уже говорилось выше, по форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки имеют более компактную структуру, их гидрофобные радикалы в большинстве своём спрятаны в гидрофобное ядро, и они значительно лучше растворимы в жидкостях организма, чем фибриллярные белки (исключение составляют мембранные белки).
2. Различия белков по молекулярной массе
Белки — высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной массе, которая колеблется от 6000 до 1 000 000 Д и выше. Молекулярная масса белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков — и от количества входящих в него протомеров (или субъединиц).
3. Суммарный заряд белков
Белки имеют в своём составе радикалы лизина, аргинина, гистидина, глутаминовой и аспа-рагиновой кислот, содержащие функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные группы). Кроме того, на N- и С-концах полипептидных цепей имеются ос-амино- и а-карбок-сильная группы, также способные к ионизации. Суммарный заряд белковой молекулы зависит от соотношения ионизированных анионных радикалов Глу и Асп и катионных радикалов Лиз, Apr и Гис.
Степень ионизации функциональных групп этих радикалов зависит от рН среды. При рН раствора около 7 все ионогенные группы белка находятся в ионизированном состоянии. В кислой среде увеличение концентрации протонов (Н*) приводит к подавлению диссоциации карбоксильных групп и уменьшению отрицательного заряда белков: -СОО- + Н* -> -СООН. В щелочной среде связывание избытка ОН" с протонами, образующимися при диссоциации NH3* с образованием вод ы, приводит к уменьшению положительного заряда белков: -NH/+OH-->-NH2 + Н20.
Значение рН, при котором белок приобре тает суммарный нулевой заряд, называют "изо электрическая точка» и обозначают как pН изоэлектрической точке количество положи тельно и отрицательно заряженных групп белка ка одинаково, т.е. белок находится в изоэло! рическом состоянии.
Так как большинство белков в клетке и« ет в своем составе больше анионогенных гр« (-СОО~), то изоэлектрическая точка этих ба ков лежит в слабокислой среде. Изоэлектри ческая точка белков, в составе которых пш обладают катионогенные группы, находит! в щелочной среде. Наиболее яркий пример в ких внутриклеточных белков, содержашЛ мною аргинина и лизина. — гистоны, вход» шие в состав хроматина.
Белки, имеющие суммарный положится ный или отрицательный заряд, лучше растви римы, чем белки, находящиеся в изоэлектри ческой точке. Суммарный заряд увеличивая количество диполей воды, способных связи ваться с белковой молекулой, и препятств>в контакту одноимённо заряженных молекул. I результате растворимость белков увеличив» ется. Заряженные белки могут двигаться ■ электрическом поле: анионные белки, имею! щие отрицательный заряд, будут двигаться ■ положительно заряженному аноду (+), а ка-тионные белки — к отрицательно заряженному катоду (—). Белки, находящиеся в изоэлек-трическом состоянии, не перемещаются I электрическом поле.
4. Соотношение полярных и неполярных групп на поверхности нашивных молекул белков
На поверхности большинства внутриклеточных белков преобладают полярные радикалы.) однако соотношение полярных и неполярных групп отлично для разных индивидуальных белков. Так, протомеры олигомерных белков в области контактов друг с другом часто содержат гидрофобные радикалы. Поверхности белков, функционирующих в составе мембран или прикрепляющиеся к ним в процессе функционирования, также обогащены гидрофобными радикалами. Такие белки лучше растворимы в липидах, чем в воде.