- •2. Современные представления о строении белка. Методы определения строения белка.
- •3. Уровни структурной организации белка и их связь с его биологическими функциями.
- •4. Современные классификации белков: классификация по строению белка. Общая характеристика простых белков. Их роль.
- •5. Аминокислоты. Общая характеристика, классификация, представители. Хроматографический метод определения аминокислот.
- •6. Денатурация и деструкция белковых молекул. Какие факторы способны вызвать денатурацию белков? Значение денатурации белков в медицине? Ренатурация.
- •7. Азотистый баланс организма и его регуляция. Суточная потребность в белках. Их биологическая ценность.
- •8. Охарактеризуйте функции белков в организме.Что такое полноценные белки? Патологии белкового питания.
- •9. Переваривание белков в пищеварительном тракте. Характеристика ферментов.
- •10. Переваривание белков в желудке. Характеристика ферментов. Особенности переваривания белков в желудке у детей.
- •11.Образование соляной кислоты в желудке. Роль соляной кислоты в переваривании белков.
- •12. Переваривание белков в кишечнике.
- •13. Роль соляной кислоты, кислотность желудочного сока и его изменение при патологическом состоянии.
- •14. Современные представления о механизме всасывания аминокислот.
- •15. Внутриклеточный обмен белков. Катепсины, их локализация, мех-м действия, регуляция активности.
- •16. Процессы гниения белков в толстом кишечнике и мех-м обезвреживания токсических продуктов.
- •17. Общие пути обмена аминокислот. Дезаминирование, трансаминирование. Значение работ а.А.Браунштейна для определения путей превращения аминокислот.
- •18. Общие пути обмена аминокислот. Декарбоксилирование. Биогенные амины, роль, распад.
- •19. Образование и обезвреживание аммиака в организме.
- •20.Глутамин и аспаргин; химическая природа, образование, роль.
- •21. Современные представления про уреогенез. Нормальное содержание мочевины в крови и моче, и ее изменение при острой почечной недостаточности.
- •22.Орнитиновый цикл синтеза мочевины, его роль и связи с другими метаболическими путями.
- •23. Креатин. Биологическая роль. Обмен.
- •24. Специфический обмен циклических аминокислот, характеристика путей и образующихся веществ.
- •25. Специфический обмен серосодержащих аминокислот, характеристика путей и образующихся веществ.
- •26. Специфический обмен аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Привести примеры.
- •27. Современные представления о биосинтезе белка и его регуляции.
20.Глутамин и аспаргин; химическая природа, образование, роль.
21. Современные представления про уреогенез. Нормальное содержание мочевины в крови и моче, и ее изменение при острой почечной недостаточности.
22.Орнитиновый цикл синтеза мочевины, его роль и связи с другими метаболическими путями.
Мочевина – основной конечный продукт азотистого обмена, в составе которого из организма выводится избыток азота. Экскреция мочевины в норме около 25 г/сут.. Синтезируется только в печени. Катаболизм аминокислот и образование аммиака происходят во многих тканях. Для транспорта азота из тканей в печень используются 3 соединения: глутамин, аланин и аммиак.
Орнитиновый цикл (цикл Кребса-Гензелейта)в печени выполняет 2 функции:
- превращение азота аминокислот в мочевину ( которая экскретируется и предотвращает накопление токсичных продуктов - аммиака)
- синтез аргинина и пополнение его фонда в организме
Полный набор ферментов орнитинового цикла есть только в гепатоцитах.
В образовании 1 моля мочевины участвуют 1 моль NH4+, 1 моль СО2 (активируемой Mg2+ и ATP) и 1моль α-аминного азота аспартата. В ходе синтеза потребляются 3 моля ATP (2 из них превращаются в ADP и Pi, а третий – в AMP и PPi), в нем последовательно участвуют 5 ферментов. Аминокислоты аспартат, аргинин, орнитин, циртуллин и аргининосукцинат служат переносчиками атомов, которые в итоге образуют молекулу мочевины. В синтез мочевины также вовлекается аминокислота N-ацетилглутамат, она служит активатором одного из ферментов и в химических превращениях не участвует.
Образование мочевины является частично циклическим процессом. Орнитин (участвующий во 2й реакций) регенерируется в ходе 5й реакции. Т.о. ни потерь, ни накопления орнитина, цитруллина, аргиниосукцината и аргинина в ходе синтеза не происходит – потребляются только ион аммония, СО2, ATP и аспартат.
Реакция 1: синтез карбомоилфосфата. Конденсация аммония, СО2 и фосфата (поступает от ATP), приводящая к образованию карбамоилфосфата. Фермент карбамоилфосфатсинтаза находится в митохондриях печени. В ходе реакции осуществляется гидролиз 2ATP, обеспечивающий энергией образование 2х ковалентных связей (амидной и ангидридной при образовании карбамоилфосфата из карбоновой и фосфорной кислот). Для данной реакции требуются ионы Mg2+ и дикарбоновая кислота (предпочтительно N-ацетилглутамат). В присутствии этих соединений происходят конформационные изменения карбамоилфосфатсинтазы и увеличивается сродство фермента к ATP.
Реакция 2: синтез цитруллина. Перенос карбамоильной группы с карбамоилфосфата на орнитин с образованием цитруллина и Pi. Фермент орнитин-карбамоил-трансфераза находится
в митохондриях печени.
Реакция 3: синтез аргининосукцината. К цитруллину присоединяется аминогруппа аспартат. Фермент аргинино-сукцинат-синтаза. Для реакции требуется ATP. Реакция идет в цитозоле.
Реакция 4: расщепление аргининосукцината на аргинин и фумарат. Фермент аргининосукцинат-лиаза. Реакция транс-элиминирования. Образовавшийся фумарат может превратиться в оксалоацетат (малат-дегидрогеназа), оксалоацетат при переаминировании превращается в аспартат.
Реакция 5: расщепление аргинина на орнитин и мочевину. Эта реакция завершает цикл мочевины и регенерирует орнитин (субстрат 2й реакции). Фермент аргиназа катализирует гидролитическое отщепление гуанидиновой группы аргинина. Аргиназа из печени активируется ионами Са2+ или Mn2+. Сильными ингибиторами фермента являются орнитин и лизин, конкурирующие в аргинином.