Ответы на зачет / зачет все ответы

20. Классификация и номенклатура ферментов. Единицы измерения активности.

На основании разработанной системы Международная комиссия подготовила также список ферментов. В настоящее время в списке ферментов насчитывается уже более 3000 индивидуальных фермента. В списке для каждого фермента, помимо номера /шифра/, приводятся систематическое /рациональное/ название, рекомендуемое /рабочее/ название, химическая реакция, которую катализирует данный фрагмент, а так же примечания о специфичности действия. Присвоение шифра или номера для фермента рекомендуется проводить по четырёхзначному коду.

Шифр каждого фермента содержит четыре цифры. Первая цифра указывает на номер одного из шести главных классов ферментов. Вторая цифра означает подкласс, характеризующий определённые виды субстратов. Эти подклассы в свою очередь, делятся на более частные подгруппы /обозначаемые подподклассами/. Цифра подподкласса 11 становится на третьем месте в шифре фермента. Наконец, все ферменты, относящиеся к данному подподклассу, получают порядковый номер, который ставится на четвёртом месте кода.

Способы выражения активности ферментов.

Используются 2 основные единицы:

1) КАТАЛ–такое количество фермента, которое может осуществить превращение 1 моль субстрата за 1 сек.

Катал = Моль/с, мМоль/с, мкМоль/с, нМоль/с

2) IU - International Units

МЕ (международная единица) – это количество любого фермента, которое катализирует превращение 1 мкМолясубстрата в минуту при заданных условиях.

МЕ = мкМоль/ мин

Активность ферментов в сыворотке и плазме крови -в единицах на 1 литр : МЕ/л, Е/л

1 МЕ = 16,67 нкат/л

21. Множественные формы ферментов. Изоферменты и их клинико-диагностическое значение (на примере изоферментов ЛДГ и КК).

Изоферменты – это молекулярные формы одного и того же фермента, возникшие в результате небольших генетических различий в первичной структуре фермента, но катализирующие одну и ту же реакцию.

Изоферменты отличаются сродством к субстрату, максимальной скорости катализируемой реакции, разной чувствительности к регуляторам (ингибиторы и активаторы), условиям работы (оптимум pH и температуры).

Фермент креатинкиназа (КК)

Представлен тремя изоферментными формами, составленными из двух типов субъединиц: M и В

(англ. muscle – мышца) и B (англ. brain – мозг).

Креатинкиназа-1 состоит из субъединиц типа B, локализуется в головном мозге

Креатинкиназа-2 – по одной М и В субъединице активна в миокарде

Креатинкиназа-3 – две М-субъединицы, специфична для скелетной мышцы

Фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ) (участвует в обмене глюкозы)

Представлен пятью изоформами. Отличия между ними заключаются в разном соотношении субъединиц Н (англ. heart – сердце) и М (англ. muscle – мышца).

Лактатдегидрогеназы типов 1 (Н4) и 2 (H3M1) присутствуют в тканях с аэробным обменом (миокард, мозг, корковый слой почек), обладают высоким сродством к молочной кислоте (лактату) и превращают его в пируват.

ЛДГ4 (H1M3) и ЛДГ-5 (М4) находятся в тканях, склонных к анаэробному обмену (печень, скелетные мышцы, кожа, мозговой слой почек), обладают низким сродством к лактату и катализируют превращение пирувата в лактат.

ЛДГ-3 (H2M2) в тканях с промежуточным типом обмена (селезенка, поджелудочная железа, надпочечники, лимфатические узлы)

Клинико-диагностическое значение:

КК- Повышение активности КК в сыворотке крови может быть следствием повреждения сердечной или скелетной мускулатуры.

ЛДГ- инфаркт миокарда, некротическое поражение почек, гепатит, панкреатит, воспаление и инфаркт легкого, опухоли различной локализации, повреждения, дистрофия и атрофия мышц.

22 Уровни структурной организации ферментов.

23. Ферменты и медицина. Основные направления медицинской энзимодиагностики.

Энзимодиагностиканаправление медицинской энзимологии. Она заключается в постановке диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях человека.

Направления:

1)использование ферментов в качестве избирательных реагентов для открытия и количественного определения нормальных или аномальных химических веществ в сыворотке крови, моче, желудочном соке и др (Ферменты помогают выявить хим. вещества заболеваний)

2)обнаружение и количественное определение самих ферментов в биологических жидкостях при патологии (Ферменты уже говорят о заболевании)

Расщепляет 1,4 гликозидные связи, образуются амилодекстрины (молекулы крахмала, но короткие)

Желудок:

Альфа-амилаза слюны НЕ работает, переваривание НЕ происходит (ее разрушила соляная кислота)

Поджелудочная железа:

Ферменты-

Альфа-амилаза панкреатическая

Амило-альфа-1,6-глюкоззидаза

Олиго-альфа-1,6-глюкозидаза

Продукты-мальтоза,изомальтоза

Стенки кишечника:

См. схему, где мальтаза,изомальтаза,сахараза,лактаза.

25. Пути превращений глюкозо-6-фосфат в клетке

26. Синтез гликогена

На первой стадии синтеза глюкозо-6-фосфат вступает во взаимодействие с УТФ (уридинтрифосфат), образуя уридиндифосфатглюкозу (УДФ-глюкоза) и пирофосфат. Данная реакция катализируется ферментом глюкозо-1-фосфат-уридилилтрансферазой

(УДФГ-пирофосфорилаза): Глюкозо-1-фосфат + УТФ <=> УДФ-глюкоза +

Пирофосфат.

На второй стадии – стадии образования гликогена – происходит перенос глюкозного остатка, входящего в состав УДФ-глюкозы, на глюкозидную цепь гликогена («затравочное» количество). При этом образуется α-(1–>4)- связь между первым атомом углерода добавляемого остатка глюкозы и 4-гидроксильной группой остатка глюкозы цепи. Эта реакция катализируется ферментом гликогенсинтазой. Необходимо еще раз подчеркнуть, что реакция, катализируемая гликогенсинтазой, возможна только при условии, что полисахаридная цепь уже содержит более 4 остатков D-глюкозы.

Образующийся УДФ затем вновь фосфорилируется в УТФ за счет АТФ, и таким образом весь цикл превращений глюкозо-1-фосфата начинается сначала. В целом образование α-1,4-глюкозидной ветви («амилозной» ветви) гликогена можно