МЕХАНИЗМЫ

СПЕЦИФИЧНОСТИ

1. Гипотеза Фишера ака модель «жёсткой матрицы» ака «ключ-замок».

Название говорит само за себя – активный центр фермента тютелька-в-тютельку соответствует конфигурации субстрата, поэтому, при их соединении, активный центр не меняет свою форму.

2.Гипотеза Кошланда ака модель индуцированного соответствия ака

«рука-перчатка»

Активный центр может менять свою форму (стоп говорим как большие) конфигурацию, он гибкий.

Присоединение субстрата к якорному участку фермента вызывает изменение конфигурации каталитического центра таким образом,

чтобы его форма соответствовала форме субстрата. При этом в субстрате уже деформируются некоторые валентные связи и он, таким образом, подготавливается к дальнейшему каталитическому видоизменению, а в молекуле фермента происходят

На печеньки моим общажным тараканам: 5469

конформационные перестройки. То есть активный центр – это перчатка, а субстрат – твоя рука. Перчатка облегает ладонь, принимаю нужную форму.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469

Для самых ненасытных

В настоящее время гипотеза Кошланда постепенно вытесняется гипотезой топохимического соответствия. Сохраняя основные положения гипотезы взаимоиндуцированной настройки субстрата и фермента, она фиксирует внимание на том, что специфичность действия ферментов объясняется в первую очередь узнаванием той части субстрата, которая не изменяется при катализе. Между этой частью субстрата и субстратным центром фермента возникают многочисленные точечные гидрофобные взаимодействия и водородные связи.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469

СВОЙСТВАФЕРМЕНТОВ

Как я говорила раннее, ферменты в нашем организме – ещё те привереды. Им и определенная температура нужна, и pH, но, как говорится, обо всём поподробнее.

1)Зависимость от температуры

Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для человека это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации(именно поэтому там опасна для нас высокая температура). При этом скорость химической реакции заметно падает. Для нас с тобой оптимальная температура активности фермента – 36,6.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469

2)Зависимость от рН

Каждому ферменту комфортно в разных средах, кому-то в кислой(как моей токсичной подгруппе), кому-то в щелочной, кому-то в нейтральной. Поэтом график для разных ферментов всегда будет отличаться.

Оптимальные значения рН для пепсина 1,5-2,5 трипсина 8,0-8,5 амилазы слюны 7,2 аргиназы 9,7 кислой фосфатазы 4,5-5,0

сукцинатдегидрогеназы 9,0.

Интересно: при голодании организма в клетках накапливается ПВК (пировиноградная кислота), образуется кислая среда в клетках и запускаются процессы глюконеогенеза, требующие более низкого рН, чем ферменты гликолиза.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469

3)Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата

Следим за графиком (а я за тобой): сначала концентрация субстрата растёт и это типо классно, скорость возрастает и возрастает (БОЛЬШЕ ЕДЫ БОЛЬШЕ ЕДЫ). Затем наступает эффект насыщения (обожрался, короче), когда молекул фермента уже просто не осталось. Скорость достигает своего максимума, когда все субстраты связаны с ферментами. А после между молекулами субстрата начинается конкуренция и скорость реакции резко снижается, ну не к чему больше им присоединиться. Чревоугодие – грех.

4)Зависимость от концентрации фермента

Тут уже ешь сколько хочу – потому что концентрация фермента всё растёт и растёт, прямо пропорционально скорости реакции, т.к. большее количество молекул фермента производит большее число молекул продукта.

ОСНОВЫКИНЕТИКИФЕРМЕНТАТИВНЫХРЕАКЦИЙ

да ёбэнэ сколько можно этой хуйни с графиками я думала мы пережили это на химии на первом курсе а тут снова эта параша никому не понятная за что боже забери меня я ничего не понимаю

На самом деле всё не так плохо. Что за нервный смешок? Давай

разбираться вместе. чё это ваще блять такое?((99(9

Кинетика ферментативных реакций — это раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами от химической природы реагирующих веществ и факторов окружающей среды. То есть это практически то же самое, что мы рассматривали в прошлой главе, как влияют разные условия на скорость протекания реакции.

Видишь, пока просто… поехали дальше.

Скорость ферментативной реакции является мерой каталитической активности фермента и обозначается как активность фермента.

ТО ЕСТЬ – чем более активный фермент, тем быстрее протекает реакция, то есть увеличивается её скорость.

Эта самая скорость определяется уменьшением количества молекул субстрата или увеличением количества молекул продукта за единицу времени.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469

ТО ЕСТЬ – чем активнее протекает реакция под действием фермента, тем быстрее субстрат превращается в продукт.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469