6 курс / Клинические и лабораторные анализы / Группы крови человека

АВО-совместимых сывороток взрослых. Сыворотки новорожденных с их эритроцитами не взаимодействовали. Реакции эритроцитов фенотипа NOR усиливались после их обработки папаином и сиалидазой, но ослабевали в результате действия α-галактозидазы. Полиагглютинабельность NOR полностью устранялась при добавлении жидкости из кист яичников. Путем тонкослойной хроматографии гликолипидов из эритроцитов NOR была выделена одна большая полоса и несколько полос, значительно меньших размеров. Эти клетки содержали нейтральные гликолипиды в сочетании с необычной олигосахаридной структурой, вероятно, связанной с α-галактозными остатками (KusnierzAlejska и соавт. [66]).

Полиагглютинабельность Hyde Park

Полиагглютинабельные свойства эритроцитов в сочетании с редким вариантом гемоглобина выявлены в одной большой южноафриканской семье. Среди членов семьи были представители различных этнических групп. Обследованы 35 членов семьи, у 12 был редкий вариант гемоглобина Hyde Park и полиагглютинабельные эритроциты. Этого не отмечено среди остальных 23 лиц (Bird и соавт. [8]). Поскольку ранее не наблюдалось сочетания редких типов гемоглобина и полиагглютинабельности, термин «Гайд-Парк» был предложен для обозначения еще одного вида полиагглютинабельности.

Эритроциты фенотипа О, N + Hyde Park в серологических реакциях демонстрировали следующие характеристики.

1.Агглютинация с небольшим (7 из 40) количеством нормальных сывороток здоровых лиц.

2.Повышенные агглютинабельные свойства с лектинами Vicia graminea и Ulex eueropaeus, аллогенными анти-I и анти-i, реакции обычной интенсивности с кроличьими и моноклональными антителами анти-N.

3.Агглютинация с анти-Tn MKA, но отрицательные результаты реакции с лектином Salvia sclarea, специфичным в отношении антигена Tn.

4.Агглютинация с лектинами Glycine soja, Sophora japonica и Arachis hypogaea, выявляющими десиалилированные О-гликаны.

5.Агглютинация с лектином Vicia hyrcanica, специфично реагирующим с N-ацетиглюкозамина.

Такие серологические характеристики в сочетании с результатами биохимических исследований дают основания полагать, что причиной полиагглютинабельности в данном случае являются две не связанные между собой аномалии. Одна из них связана с необычным сиалилированием О-гликанов, другая – с присутствием N-ацетиглюкозаминовых остатков на N-гликанах белков полос 3 (транспортер анионов) и 4.5 (транспортер глюкозы) (King и соавт. [62]). Природа взаимосвязей между указанными аномалиями неясна.

941

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Полиагглютинабельность с неопределенным статусом

Полиагглютинабельность VA

Полиагглютинабельность VAвстречается очень редко. Эритроциты с этим типомполиагглютинабельностиреагируютслектинамиArachishypogaeaиDolichos bifloris, однако дают картину смешанной агглютинации с лектином Helix pomatia (Graninger и соавт. [46, 47]). Сочетание данного вида полиагглютинабельности со слабым антигеном Н наводит на мысль, что она может являться результатом действия микробной α-фукозилазы (Beck и соавт. [5], Graninger и соавт. [47]). В случае, описанном Graninger и соавт. [46, 47], VA-полиагглютинабельность носила персистирующий характер и сопровождалась гемолитической анемией. В другом случае (Beck и соавт. [5]) VA-полиагглютинабельность эритроцитов сочеталась с Tk-полиагглютинабельностью.

Полиагглютинабельность Tr

Полиагглютинабельность Tr выявлена всего у одного индивида (Reid и соавт. [84]). Характер реагирования эритроцитов Tr с панелью лектинов оказался уникальным (см. табл. 33.1), и это отличало их от всех ранее известных. Tr-активные эритроциты реагировали с МКА анти-T + Tn и анти-Tk. Результаты тестов с лектинами на окрашивание гликофоринов А, В и С в сочетании с повышенной электрофоретической подвижностью белка полосы 3 позволили предположить, что в этом случае снижено сиалилирование как N-, так и О-гликанов c наличием остатков β1 → 4Gal и β1 → 3Gal. Высказано предположение, что полиагглютинабельностьTr может быть результатом нарушения функций одной из гликозилтрансфераз, предположительно α1,6-сиалитрансферазы (Reid и соавт. [84]).

Список литературы

1.Andreu G., Doinel C., Cartron J.-P., Mativet S. Induction of Tk polyagglutination by

Bacteroides fragilis culture supernatants: associated modifications of ABH and Ii antigens // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1979. – V. 22. – P. 551–561.

2.Baldwin M.L., Barasso C., Ridolfi R.L. Tn-polyagglutinability associated with acute myelomonocytic leukemia //Amer. J. Clin. Path. – 1979. – V. 72. – P. 1024–1027.

3.Beck M.L. Blood group antigens acquired de novo // Blood Group Antigen and Disease / G. Garratty, ed. –Arlington:AABB, 1983. – P. 45–65.

4.Beck M.L. Red blood cell polyagglutination: clinical aspects // Semin. Hemat. – 2000. – V. 37. – P. 186–196.

5.Beck M.L., Nyers M.A., Moulds J. et al. Coexistent Tk and VA polyagglutinability // Transfusion. – 1978. – V. 18. – P. 680–684.

6.Berger E.G., Kozdrowski I. Permanent mixed-field polyagglutinable erythrocytes lack galactosyltransferase activity // FEBS Lett. – 1978. – V. 93. – P. 105–108.

7.Bigbee W.L., Langlois R.G., Stanker L.H. et al. Flow cytometric analysis of erythrocyte populations in Tn syndrome blood using monoclonal antibodies to glycophorin A and the Tn antigen // Cytometry. – 1990. – V. 11. – P. 261–271.

942

8.Bird A.R., Kent P., Moores P.P., Elliott T. Haemoglobin M-Hyde Park associated with polyagglutinable red blood cells in SouthAfrican family // Brit. J. Haemat. – 1988. – V. 68. –

P.459–464.

9.Bird G.W.G.Anti-T in peanuts // Vox Sang. – 1964. – V. 9. – P. 748–749.

10.Bird G.W.G. Clinical aspects of red blood cell polyagglutinability of microbal origin // Blood Groups and Other Red Cell Surface Markers in Health and Disease / C. Salmon, ed. – NewYork: Masson, 1982. – P. 55–64.

11.Bird G.W.G. Erythrocyte polyagglutination. // Handbook Series in Clinical Laboratory Science / T.J. Greenwalt, E.A. Steane, eds : Section D. Blood Banking. – V.1. – Cleveland: CRC Press, 1977. – P. 443–454.

12.Bird G.W.G. Lectins in immunohematology //Transfus. Med. Rev. – 1989. –V. 3. – P. 55–62.

13.Bird G.W.G. Complexity of erythrocyte polyagglutinability // Human Blood Groups / J.F. Mohn, R.W. Plunkett, R.K. Cunningham, R.M. Lambert eds.: 5-th Convoc. Immunol. – Buffalo, N.Y., Basel: Karger, 1977. – P. 335–343.

14.Bird G.W.G., Shunton N.K., Wingham J. Persistent mixed-field polyagglutination // Brit.

J.Haemat. – 1971. – V. 21. – P. 443–453.

15.Bird G.W.G., Wingham J. ‘New’ lectins for the identification of erythrocyte cryptantigens and the classification of erythrocyte polyagglutinability: Medicago disciformis and Medicago turbinata // J. Clin. Path. – 1983. – V. 36. – P. 195–196.

16.Bird G.W.G., Wingham J. Anti-Cad lectin from the seeds of Leonurus cardiaca // Clian. Lab. Haematol. – 1979. – V. 1. – P. 57–59.

17.BirdG.W.G.,WinghamJ.HaemagglutininsforSalvia//VoxSang.–1974.–V.26.–P.163–166.

18.BirdG.W.G.,WinghamJ.Lectinsforpolyagglutinableredcells:Cytisusscoparius,Spartium junceum and Vicia villosa // Clin. Lab. Hem. – 1980. – V. 2. – P. 21–23.

19.Bird G.W.G., Wingham J. The action of seed and other reagents on HEMPAS erythrocytes

//Acta Haemat. – 1976. – V. 55. – P. 174–180.

20.Bird G.W.G., Wingham J. The M, N and NVg receptors of Tn-erythrocytes // Vox Sang. – 1974. – V. 26. – P. 171–175.

21.Bird G.W.G., Wingham J. Tk: a new form of red cell polyagglutination // Brit. J. Haemat. – 1972. – V. 23. – P. 759–763.

22.Bird G.W.G., Wingham J. Vicia cretica: a powerful lectin for T- and Tnbut not for Tkor other polyagglutinable erythrocytes // J. Clin. Path. –1981. – V. 34. – P. 69–70.

23.BirdG.W.G.,WinghamJ.,BeckM.L.etal.Th,a‘new’formoferythrocytepolyagglutination

//Lancet. – 1978. – V. i. – P. 1215–1216.

24.Bird G.W.G., Wingham J., Pippard M.J. et al. Erythrocyte membrane modification in malignant diseases of myeloid and lymphoreticular tissues // Brit. J. Haemat. – 1976. –

V.33. – P. 289–294.

25.Bird G.W.G., Wingham J., Richardson S.G.N. Myelofibrosis, autoimmune haemolytic anaemia and Tn-polyagglutrinability // Haematologia. – 1985. – V. 18. – P. 99–103.

26.Bird G.W.G., Wingham J., Seger R., Kenny A.B. Tx, a ‘new’red cell cryptantigen exposed by pneumococcal enzymes // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1982. – V. 25. –

P.215–216.

27.BlumenfeldO.O.,LalezariP.,KhorshidiM.etal.O-linkedoligosaccharidesofglycophorins A and B in erythrocytes of two individuals with the Tn polyagglutinability syndrome // Blood. – 1992. – V. 80. – P. 2388–2395.

28.Brouet J.-C., Vainchenker W., Blanchard D. et al. The origin of human B and T cells from multipotent stem cells // Eur. J. Immunol. – 1983. – V. 13. – P. 350–352.

29.Cartron J.-P., Andreu G., Cartron J. et al. Demonstration of T-transferase deficiency in Tnpolyagglutinable blood samples // Eur. J. Biochem. – 1978. – V. 92. – P. 111–119.

30.Cartron J.-P., Nurden A.T. Galactosyltransferase and membrane glycoprotein abnormality in human platelets from Tn syndrome donors // Nature. – 1979. – V. 282. – P. 621–623.

943

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

31.Clausen H., Stroud M., Parker J. et al. Monoclonal antibodies directed to the blood group Aassociated structure, galactosyl-A: specificity and relation to the Thompsen-Freidenreich antigen // Mol. Immunol. – 1988. – V. 25. – P. 199–204.

32.Crookston J.H., Crookston M.C., Burnie K. et al. Hereditary erythroblastic multinuclearity associated with a positive acidified-serum test: a type of congenital dyserythropoetic anaemia // Brit. J. Haemat. – 1969. – V. 17. – P. 11–26.

33.CrookstonJ.H.,CrookstonM.C.,RosseW.F.Red-cellabnormalitiesinHEMPAS(hereditary erythroblactic multinuclearity with a positive acidified-serum test) // Brit. J. Haemat. – 1972. – V. 23 (Suppl.). – P. 83–91.

34.Dahr W., Uhlenbruck G., Bird G.W.G. Cryptic A-like receptor sites in human erythrocyte glycoproteins: proposed nature of Tn-antigen // Vox Sang. – 1972. – V. 27. – P. 29–42.

35.Dahr W., Uhlenbruck G., Gunson H.H., van Der Hart M. Molecular basis of Tnpolyagglutinability // Vox Sang. – 1975. – V. 29. – P. 36–50.

36.Daussett J., Moullec J., Bernard J.Acquired hemolytic anemia with polyagglutinability of red blood cells due to a new factor present in normal human serum (anti-Tn) // Blood. – 1959. – V. 14. – P. 1079–1093.

37.Desai P.R. Immunoreactive T and Tn antigens in malignancy: role in carcinoma diagnosis, prognosis, and immunotherapy // Transfus. Med. Rev. – 2000. – V. 14. – P. 312–325.

38.Doinel C., Andreu G., Cartron J.-P. et al. The Tk antigenic determinant studies on Tkactivated red blood cells with endoglycosidases // Vox Sang. – 1980. – V. 38. – P. 94–98.

39.Doinel C., Rufin J.M., Andreu G. The Tk antigenic determinant studies of Tk-activated red bloodcellswithendoglycosidases//Rev.Franc.Transfus.Immunohemat.–1981.–V.24.–

P.109–116.

40.Engelfriet C.P., Reesink H.W., Strauss R.G. et al. Blood transfusion in premature or yang infants with poluagglutination and activation of the T antigen // Vox Sang. – 1999. – V. 76. –

P.128–132.

41.Friedenreich V. The Thompsen Hemagglutination Phenomenon. – Copenhagen: Levin and Munksgaard, 1930.

42.Fukuda M.N. HEMPAS // Biochem. Biophys.Acta. – 1999. – V. 1455. – P. 231–239.

43.Fukuda M.N. Hempas disease: genetic defect of glycosylation // Glycobiology. – 1990. –

V.1. – P. 9–15.

44.Fukuda M.N., Masri K.A., Dell A. et al. Incomplete synthesis of N-glycans in congenital dyserythropoetic anemia type II caused by a defect in the gene encoding α-mannosidase II

//Proc. Nat.Acad. Sci. USA. – 1990. – V. 87. – P. 7443–7447.

45.Gasparini P., Miraglia del Giudice E., Delaunay J. et al. Localization of the congenital dyserythropoetic anemia II locus to chromosome 20q11.2 by genomewide search // Amer.

J.Hum. Genet. – 1997. – V. 61. – P. 1112–1116.

46.Graninger W., Poschmann A., Fisher K. et al. ‘VA’, a new type of erythrocyte polyagglutination characterized by depressed H receptors and associated with hemolytic anemia. II. Observations by immunofluorescence, electron microscopy, cell electrophoresis and biochemistry // Vox Sang. – 1977. – V. 32. – P. 201–207.

47.Graninger W., Rameis H., Fisher K. etal.‘VA’, a new type of erythrocyte polyagglutination characterizedbydepressedHreceptorsandassociatedwithhemolyticanemia.I.Serological and hematological observations // Vox Sang. – 1977. – V. 32. – P. 195–200.

48.Gunson H.H., Stratton F., Mullard G.W. An example of polyagglutinability due to the Tn antigen // Brit. J. Haemat. – 1970. – V. 18. – P. 309–316.

49.HarrisP.A.,RomanG.K.,MouldsJ.J.etal.AninheritedRBCcharacteristic,NOR,resulting in erythrocyte polyagglutination // Vox Sang. – 1982. – V. 42. – P. 134–140.

50.Herman J.H., Shirey R.S., Smith B. et al. Th activation in congenital hypoplastic anemia // Transfusion. – 1987. – V. 27. – P. 253–256.

944

51.Hironashi S., Clausen H., Yamada T. et al. Blood groupAcross-reacting epitope defined by monoclonal antibodies NCC-LU-35 and -81 expressed in cancer of blood group ) or B individuals: its identification as Tn antigen // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. – 1985. –

V.82. – P. 7039–7043.

52.Horn K.D. The classification, recognition and significance of polyagglutination in transfusion medicine // Blood Rev. – 1999. – V. 13. – P. 36–44.

53.Hysell J.K., Hysell J.W., Nichols M.E. et al. In vivo and in vitro activation of T-antigen receptors on leukocytes and platelets // Vox Sang. – 1976. – V. 31 (Suppl.). – P. 9–15.

54.Inglis G., Bird G.W.G., Mitchel A.A.B. et al. Effect of Bacteroides fragilis on the human red cell membrane: pathogenesis of Tk polyagglutination // J. Clin. Path. – 1975. – V. 28. –

P.964–968.

55.Inglis G., Bird G.W.G., Mitchel A.A.B., Wingham J. Tk polyagglutination associated with reducedAand H activity // Vox Sang. – 1978. – V. 35. – P. 370–374.

56.Iyer P.N.S., Wilkinson K.D., Goldstein I.J.An N-acetyl-D-glucosamine binding lectin from Bandeiraea simplicifolia seeds //Arch. Biochem. Biophys. – 1976. – V. 177. – P. 330–333.

57.Janvier D., Guignier F., Reviron M., Benbunan M. Concomitant exposure of Tn and Th cryptantigens on the red cells of a patient with myelodysplasia // Vox Sang. – 1991. – V. 61. –

P.142–143.

58.Judd W.J. Microbial-associated forms of polyaggluination (T, Tk and acquired-B) // Polyagglutination: aTechnicalWorkshop / M.L. Beck.,W.J. Judd, eds. –Arlington:AABB, 1980. – P. 23–25.

59.Judd W.J. Review: polyagglutination // Immunohematology. – 1992. – V. 8. – P. 58–69.

60.Judd W.J. The role of exo-β-galactosidases in Tk-activation [Abstract] // Transfusion. – 1980. – V. 20. – P. 622.

61.Judd W.J., Beck M.L., Hicklin B.L. et al. BSII lectin: a second hemagglutinin isolated from Banderaeiraeasimplicifoliaseedswith affinityfortypeIII polyagglutinableredcells //Vox Sang. – 1977. – V. 33. – P. 246–251.

62.King M.J., Liew Y.W., Moores P.P., Bird G.W.G. Enhanced reaction with Vicia graminea lectin and exposed terminal N-acetyl-D-glucosaminyl residues on a sample of human red cells with Hb M-Hyde Park // Transfusion. – 1988. – V. 28. – P. 549–555.

63.King M.J., Parsons S.F., Wu A.M., Jones N. Immunochemical studies on the differential binding properties of two monoclonal antibodies reacting withTn red cells //Transfusion. – 1991. – V. 31. – P. 142–149.

64.Kjeldsen T., Hakomori S., Springer G.F. et al. Coexpression of sialosyl-Tn (NeuAcα2→6GalNAcα1→O-Ser / Thr) and Tn (GalNAcα1→O-Ser / Thr) blood group antigens in Tn erythrocytes // Vox Sang. – 1989. – V. 57. – P. 81–87.

65.Klein P.J., Bulla M., Newman R.A. et al. Thompsen-Freidenreich antigen in haemolytic uraemic syndrome // Lancet. – 1977. – V. ii. – P. 1025–1025.

66.Kusnierz-Alejska G., Duk M., Storry J. et al. NOR polyagglutination and St a glycophorin in one family: relation of NOR polyagglutination to terminal α-galactose residues and abnormal glycolipids // Transfusion. – 1999. – V. 39. – P. 32–38.

67.Levene C., Levene N.A., Buskila D., Manny N. Red cell polyagglutination // Transfus. Med. Rev. – 1988. – V. 2. – P. 176–185.

68.LeveneN.A.,LeveneC.,GekkerK.etal.Thpolyagglutinationwithfataloutcomeinapatient withmassiveintravascularhemolysisandperforatedtumorofcolon//Transfusion.–1987.–

V.27. – P. 127–128.

69.Liew Y.W., Bird G.W.G. Separable anti-T and anti-Tk lectins from the seeds of Vicia hyrcanica // Vox Sang. – 1988. – V. 54. – P. 226–227.

70.Liew Y.W., Bird G.W.G., King M.J. The human erythrocyte cryptantigen Tk: exposure by an endo-beta-galactosidase from Flavobacterium keratolycus // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1982. – V. 25. – P. 639–641.

945

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

71.Longenecker B.M., Willian D.J., Maclean G.D. et al. Monoclonal antibodies and synthetic tumor-associated glycoconjugates in the study of the expression of Thompsen- Freidenreich-like and Tn-like antigens on human cancers // J. Natl. Cancer Inst. – 1987. –

V.78. – P. 489–492.

72.Meichenin M., Rocher J., Galanina O. et al. Tk, a new colon tumor-associated antigen resulting from altered O-glycosylation // Cancer Res. – 2000. –V. 60. – P. 5499–5507.

73.Metcalfe S., Springer G.F., Svensen R.J., Tegtmeyer H. Monoclonal antibodies specific for human Thompsen-Freidenreich (T) and Tn-like blood group precursor antigens // Prot. Biol. Fluids. – 1985. – V. 32. – P. 765–768.

74.Mollison P.L., Engelfriet P., Contreras M. Blood Transfusion in Clinical Medicine. –10-th ed. – Oxford: BSP, 1997. – 1033 p.

75.Moreau R., Daussett J., Bernard J., Moullec J. Anemie hemolytique acquise avec polyaggtlutinabilitedes hematies par un nouveau facteur present dans le serum humain normal(anti-Tn)//Bull.MemoiresSoc.Med.Hop.Paris.–1957.–V.20–21.–P.569–587.

76.Mylleyla G., Furuhielm U., Nordling S. et al. Persistent mixed field polyagglutinability: electrokinetic and serological aspects // Vox Sang. – 1971. – V. 20. – P. 7–23.

77.Ness P.M., Garratty G., Morel P.A., Perkins H.A. Tn polyagglutination preceding acute leukemia // Blood. – 1979. – V. 54. – P. 30–34.

78.Numata Y., Nakada H., Fukui S. et al. A monoclonal antibody directed to Tn antigen // Biochem. Biophys. Res. – 1990. – V. 170. – P. 981–985.

79.O’BoyleK.P.,MarkowitzA.I.,KhorshidiM.etal.Specificityanalysisofmurinemonoclonal antibodies reactive with Tn, sialylated Tn, T, and monosialylated (2→6) T antigens // Hybridoma. – 1996. – V. 15. – P. 401–408.

80.Pisacka M., Karasova R., Prosicka M., Cermak J. Two cases of erythrocyte cryptantigen reactive with Arachis hypogae in association with myelodysplastic syndrome [Abstract] // VI Reg. Eur. Cong. Int. Soc. Blood Transfus. – 1999 – P.81.

81.Pisacka M., Strambergova M. Activation of Thompsen-Freidenreich antigen on red cells: possible source of errors in antigen typing with some monoclonal antibodies // Vox Sang. – 1994. – V. 66. – P. 300.

82.Rahman A.F.R., Longenecker B.M. A monoclonal antibody specific for the ThompsenFreidenreich cryptic T antigen // J. Immunol. – 1982. – V. 129. – P. 2021–2024.

83.Rawlinson V.I., Stratton F. Incidence of T activation in a hospital population // Vox Sang. – 1984. – V. 46. – P. 306–317.

84.Reid M.E., Halverson G.R., Lee A.H. et al. Tr: a new type of polyagglutination [Abstract] // Transfusion. – 1998. – V. 38. – 100s.

85.Rochant H., GerbalA. Polyagglutinabilite due a l’antigene Hempas // Rev. Franc.Transfus. Immunohemat. – 1976. – V. 14. – P. 239–245.

86.Rose R.R., Skradski K.J., Polesky H.F. et al. Transient neonatal Tn-activation: another example [Abstract] // Transfusion. – 1983. – V. 23. – P. 422.

87.Roxby D.J., Morley A.A., Burpee M. Detection of the Tn antigen in leukaemia using monoclonal anti-Tn antibody and immunohistochemistry // Brit. J. Haemat. – 1987. –

V.67. – P. 153–156.

88.Roxby D.J., Pfeiffer M.B., Morley A.A., Kirkland M.A. Expression of Tn antigen in myelodysplasia, lymphoma, and leukemia // Transfusion. – 1992. – V. 32. – P. 834–838.

89.Schultz M., Fortes P., Brewer L. et al. ‘In utero’ exposure of Tn and Th cryptantigens [Abstract] // Transfusion. – 1983. – V. 23. – P. 422.

90.Seger R., Joller P., Baerlocher K. et al. Hemolytic uremic syndrome associated with neuraminidase-producing microorganisms: treatment by exchange transfusion // Helv. Paediatr.Acta. – 1980. – V. 35. – P. 359–367.

91.SegerR.,JollerP.,BirdG.W.G.etal.Necrotisingenterocolitisandneuraminidase-producing bacteria // Helv. Paediater.Acta. – 1980. – V. 35. – P. 121–128.

946

92.Seger R.A., Kenny A., Bird G.W.G. et al. Pediatric surgical patients with severe anaerobic infection: report of 16 T-antigen positive cases and possible hazards of blood transfusion //

J.Pediatr. Surg. – 1981. – V. 16. – P. 905–910.

93.Seitz R., Fisher K., Poschmann A. Differentiation of red cell membrane abnormalities causing T-polyagglutination by use of monoclonal antibodies // Rev. Franc. Transfus. Immunohemat. – 1983. – V. 26. – P. 420.

94.Sondag-Thull D., Levene N.A., Levene C. et al. Characterization of neuraminidase from Corynebacterium aquaticus responsible for Th polyagglutination // Vox Sang. – 1989. –

V.57. – P. 193–198.

95.Springer G.F.TandTn, general carcinoma autoantigens // Science. – 1984. –V. 224. – P. 1198– 2206.

96.Springer G.F., Chandrasekaran E.V., Desai P.R., Tegtmeyer H. Blood group Tn-active macromolecules from human carcinomas and erythrocytes: characterization of and specific reactivity with monoand poly-clonal anti-Tn antibodies induced by various immunogens

//Carbohydr. Res. – 1988. – V. 178. – P. 271–292.

97.Sturgeon P., Luner S.J., Mcquiston D.T. Permanent mix-field agglutinatibility (PMFP). II. Hematolopgical, biophysical and biochemical observations // Vox Sang. – 1973. – V. 25. –

P.498–512.

98.Sturgeon P., Mcquiston D.T., Taswell H.F., Allan C.J. Permanent mixed-field polyagglutinability (PMFP). I. Serological observations // Vox Sang. – 1973. – V. 25. –

P.481–497.

99.TakahashiH.K.,MetokiR.,HakomoriS.ImmunoglobulinG3monoclonalantibodydirected to Tn antigen (tumor-associated α-N-acetylgalactosaminyl epitope) that does not crossreact with blood groupAantigen // Cancer Res. – 1988. – V. 48. – P. 4361–4367.

100.Vainchenker W., Testa U., Deschamps J.F. et al. Clonal expression of the Tn antigen in erythroid and gronulocyte colonies and its application to determination of the clonarity of the human megakaryocyte colony assay // J. Clin. Invest. – 1982. – V. 69. – P. 1081–1091.

101.VaithP.,UhlenbruckG.TheThompsenagglutinationphenomenon:adiscoveryrevisited50 years later // Z. Immun.-Forsch. – 1978. – V. 154. – P. 1–14.

102.Wahl C.M., Herman J.H., Shirey R.S. et al. Th activation of maternal and cord blood // Transfusion. –1989. – V. 29. – P. 635–637.

103.Wickramasinghe S.N. Congenital dyserythropoetic anemias // Curr. Opin. Hematol. – 2000. – V. 7. – P. 71–78.

104.WilsonM.J.,CottM.E.,SotusP.C.ProbableTn-activationinutero[Abstract]//Transfusion.– 1980. – V. 20. – P. 622.

947

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Глава 34.

Антигены HLAна эритроцитах

Bgа, Bgb и Bgс

Эритроциты человека содержат некоторое количество HLА-антигенов, присущих лимфоцитам периферической крови и другим ядерным клеткам организма.

Этот факт впервые был установлен в середине 1960-х годов, когда было показано, что эритроцитарные антигены Bg а, Bg b и Bg с тесно связаны с антигена-

ми системы HLA (Buchanan и соавт. [13], Chown и соавт. [15], Morton и соавт. [29, 30], Seaman и соавт. [46]). Наличие на эритроцитах антигена Bg a неизменно сочеталось с присутствием на лимфоцитах этого человека антигена HLA-B7 (Morton и соавт. [29]), присутствие на эритроцитах антигена Bg b сопровождалось одновременным присутствием на лимфоцитах антигена HLA-B17, антиген Bg c выявлялся на эритроцитах в тех случаях, когда на лимфоцитах присутство-

вал антиген HLA-A28 (Morton и соавт. [30]).

Nordhagen и Orjasaeter [37, 40] нашли, что эритроциты Bg(c + ) реагируют с антителами анти-HLA-A28 и анти-HLA-A2, обладающими перекрестной реактивностью.

На эритроцитах нередко достаточно сильно выражены антигены HLA-A10

и HLA-B8 (Morton и соавт. [30], Nordhagen [35]), выявляются также антигены HLA-A9, HLA-В12 и HLA-В15 (Nordhagen [34]).

В то же время эритроциты многих лиц не содержат HLA-антигенов, хотя на лимфоцитах эти антигены отчетливо выявляются (Issitt, Anstee [25], Reid, Lomas-Francis [42]).

По данным Crawford [16], Daniels [19, 20] и Nordhagen [35], экспрессия HLA-

антигенов у разных индивидов варьирует в широких пределах. У некоторых лиц она неодинакова в разные периоды года.

Степень экспрессии HLA-антигенов на эритроцитах не является строго наследуемой в отличие от специфичности. HLA-антигены, выявляемые на эритроцитах детей, могут отсутствовать на эритроцитах их родителей (Morton и соавт. [29], Nordhagen [36], Seaman и соавт. [46], Van Der Hart [49]).

С помощью высокочувствительнного микроколоночного теста, радиоиммунного метода и проточной цитофлюориметрии показано, что эритроциты примерно 50 % доноров связывают анти-HLA-антитела (Crawford и соавт. [17, 18], Rivera, Scornik [43]). Все исследованные сыворотки анти-HLA-B7 реагировали с эритроцитами лиц HLA-B7 + (Nordhagen [33]).

948

По данным Botto и соавт. [11], на эритроцитах расположено от 40 до 550 антигенных участков HLA, на тимоцитах – около 100 тыс. Это объясняет, почему так сложно адсорбировать HLA-антитела эритроцитами, в то время как активность HLA-антител легко устраняется посредством адсорбции лейкоцитами

(Morton и соавт. [29, 30], Nordhagen [32, 33]).

У лиц HLA-B7 + на эритроцитах содержится существенно больше антигенных детерминант HLA класса I по сравнению с индивидами HLA-B7 − (Botto и соавт. [11], Salama и соавт. [45]). Усиление HLA-экспрессии на эритроцитах отмечено у больных системной красной волчанкой, инфекционным мононуклеозом, ревматоидным артритом, некоторыми гематологическими заболеваниями

(Botto и соавт. [11], Giles и соавт. [23], Morton и соавт. [28, 31]). Сильно выра-

женная экспрессия антигенов HLA на эритроцитах встречается редко, однако такие случаи в литературе описаны (Van Der Hart и соавт. [49], Nordhagen [38]).

HLA-антигены, присутствующие на эритроцитах, идентичны таковым на всех ядросодержащих клетках (Giles и соавт. [21]). Они представлены гетеродимерами полипептидных цепейα1, α2 и α3 с мол. массой 45 кДа, связанными с β2-микроглобулином – пептидом величиной 10 кДа. Специфические HLAсубстанции, циркулирующие в плазме крови, имеют мол. массу 39 кДа и отличаются от HLA-субстанций, располагающихся на эритроцитах, отсутствием ги-

дрофобного участка (Giles и соавт. [22], Krangel [26], Nordhagen [35]).

Антигенные эпитопы HLA контролируются генным локусом HLA, расположенным на коротком плече хромосомы 6, β2-микроглобулин контролируется геном, находящимся на хромосоме 15 (Roitt [44]).

Анти-HLA-антитела, реагирующие с эритроцитами, могут быть ингибированы специфическими водорастворимыми HLA-субстанциями, содержащимися в плазме лиц, имеющих соответствующие антигены на лимфоцитах

(Р.А. Голубенко [1–4], А.А. Рагимов [7], Nordhagen [35], Swanson [47]). Данный факт позволил Swanson и Sastamoinen [48] высказать предположение, что антигены HLA, выявляемые на эритроцитах, по своему происхождению не являются эритроцитарными, а адсорбируются на эритроциты из плазмы.

Существует и другая точка зрения, согласно которой эритроциты могут нести остатки антигенов HLA, которые синтезируются в ранних ядросодержащих предшественниках эритроцитов. При определенных условиях возможна их неполная утрата зрелыми клетками (Brown и соавт. [12], Harris, Zervas [24]).

Giles и соавт. [22] показали, что обработка эритроцитов хлорохином* приводит к разрушению β2-микроглобулина и утрате HLA-антигенной активности. Цепи α1, α2 и α3 при этом также подвергаются конформационным изменениям. После контакта с очищенным β2-микроглобулином эритроциты, обработанные хлорохином и утратившие HLA-антигены, восстанавливали свою HLAантигенную активность.

*Лекарственныйпрепаратизгруппыпроизводных4-аминохинолина,тормозитсинтезнукле- иновыхкислотвклетках,оказываетумеренновыраженноеиммуносупрессивноедействие.

949

Рекомендовано к покупке и изучению сайтом МедУнивер - https://meduniver.com/

Установлено (Botto и соавт. [11]), что концентрация β2-микроглобулина в эритроидных клетках-предшественниках снижалась по мере их превращения в зрелые эритроциты. Одновременно клетки утрачивали HLA-антигенную активность.

HLA-антигены эритроцитов устойчивы к обработке протеолитическими ферментами и сульфгидрильными реагентами.

Клиническое значение

Клиническое значение антигенов HLA, присутствующих на эритроцитах, не столь велико в сравнении с собственно эритроцитарными антигенами.

Latoni и соавт. [27] описали один случай гемолитической посттрансфузионной реакции, обусловленной анти-HLA-антителами, однако приведенные авторами данные не позволили сделать окончательное заключение относительно истинной причины имевшей место гемолитической реакции.

Имеются сообщения об ускоренном разрушении радиоактивно меченных эритроцитов in vivo под действием анти-HLA-антител, однако разрушение затрагивало лишь небольшую часть эритроцитов, циркулирующих в кровотоке

(Nordhagen,Aas [39], Panzer и соавт. [41], Van Der Hart и соавт., [49]).

ГБН, обусловленная анти-HLA-антителами, не описана. Эти антитела могут быть причиной привычного невынашивания беременности (Е.А. Зотиков и др. [5], О.К. Сницарук и соавт. [8]), а также лейкопении новорожденных (Н.С. Кисляк и др. [6], Н.А. Финогенова и др. [9, 10]).

Анти-HLA-антитела в некоторых случаях затрудняют идентификацию антиэритроцитарных антител и могут искажать результаты индивидуального подбора крови донора и реципиента, показывая положительный результат в непрямой реакции Кумбса.

Как отмечают Champagne и соавт. [14], указанные затруднения устраняют посредством обработки эритроцитов растворами хлорохина или ЭДТА-глицин- HCl, которые ингибируют на эритроцитах антигены HLA, но не оказывают влияния на экспрессию истинно эритроцитарных антигенов.

Отдельные публикации свидетельствуют о том, что HLA-антигены создают определенные трудности при производстве панелей стандартных эритроцитов для выявления и идентификации антиэритроцитарных антител, поскольку некоторые высокоактивные анти-HLA-антитела реагируют с эритроцитами и вводят исследователей в заблуждение, создавая видимость присутствия антиэритроцитарных антител.

С подобной проблемой сталкивались производители типирующих реагентов, использовавшие плазму гипериммуннных доноров, которая содержала примесь высокоактивных анти-HLA-антител. Замена аллогенных сывороток моноклональными реагентами устранила проблему.

950