- •2.Переваривание и всасывание простых и сложных липидов в жкт. Возрастные особенности.
- •4. Нервная ткань. Химический состав, особенности обмена. Возрастные особенности
- •1. Хромопротеины, их строение, биологическая роль. Основные представители хромопротеинов.
- •2. Аэробное окисление у, схема процесса. Образование пвк из глю, последовательность р-ий. Челночный механизм транспорта водорода.
- •4. Индикан мочи,значение исследования.
- •1. Нуклеопротеины. Современные представления о структуре и функциях нуклеиновых кислот. Продукты их гидролиза.
- •2.Тканевое дыхание. Последовательность расположения ферментных комплексов. Характеристика f- цикла. Образование атф.
- •3.Витамин в6. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.
- •4.Парные соединения мочи.
- •1.Взаимосвязь между обменами. Роль ключевых метаболитов: глюкозо-6 фосфата, пировиноградной кислоты, ацетил –КоА.
- •2. Переваривание и всасывание у в жкт. Возрастные особенности. Судьба всосавшихся моносахаридов.
- •3.Синтез гема и его регуляция. Нарушение синтеза гема, Порфирии. Обмен железа: источники, транспорт, депонирование
- •4. Возрастные особенности желуд сока.
- •1.Атф и другие высокоэнергетические соединения. Способы образования атф в организме. Биологическая роль
- •2.Биосинтез и мобилизация гликогена, последовательность реакций. Биологическая роль гликогена мышц и печени. Регуляция активности фосфорилазы и гликогенсинтазы
- •4. Азотсодержащие вещества мочи. Возрастные особенности.
- •2.Буферные системы крови. Роль буферных систем в поддержании гомеостаза pH. Кислотно-основное состояние. Понятие об ацидозе и алкалозе.
- •3. Кофакторы и их связь с витаминами. Типичные примеры.
- •4.Содержание и формы билирубина в крови. Диагностическое значение форм билирубина.
- •1.Денатурация белков. Факторы и признаки денатурации. Изменение конфигурации белковых молекул. Физико-химические свойства денатурированных белков
- •2.Мышечная ткань. Химический состав, возрастные особенности. Химизм мышечного сокращения. Источники энергии.
- •3.Гемоглобин, строение и свойства. Возрастные особенности. Понятие об аномальных гемоглобинах.
- •4.Электрофорез белков сыворотки крови.
3.Гемоглобин, строение и свойства. Возрастные особенности. Понятие об аномальных гемоглобинах.
В крови 130-160г/л(у муж.132-164, жен.115-145г/л), в эритр.300-400г/л(в ед.СИ)
Нв – хромопротеин(не энзимный гемопротеин). Небелковая часть – гемм, и белковая – глобин.
Имеет 4 уровня стр-ры:
первичная – послед-ть АК в п/п цепях, попарно одикановых. Так. НвА(взрос) имеет 2альфа и 2бета-цепи. Альфа-цепь имеент 141 АК, бета – 146, и вся мол-ла =574АК.
Спиральзация п/п цепей. Мол-ла Нв спирализована на 80%, и представляет правозакрученную спираль. Альфа-цепь имеет 7 спиральных участков., бета – 8. Спир.участки обознач.буквами лат.алф. – А,В,С…Н. Они чередуются с неспирализованными, обозначаемыми двумя буквами спиралей, между кот.они находятся(АВ,ВС)
П/п цепи образ.множнство связей. В отдельных местах спиральные участки делают изгибы, повороты, образуя третич.стр-ру:
упаковка спирали в простр-ве. При этом гемм оказ-ся окутанным в слое белка. При упаковке цепей глобина неполярные АК оказ-ся внутри(окружая гем) придавая высокую устойчивость железу гемма(защищ.от окисл-я)
Каждая п/п цепь связана с гемом: гемм+глобин = субъед-ца/протомер
Связь осущ.через железо гемма и атом азота гистидина(в п/п цепи). п/п цепи образ.для гемма карманы, окруженные неполярными АК и ужерживают. Железо гемма имеет координационное число 6: 4 связи направлены к 4 атомам азота пиррольных колец гемма, 5я – к атому азота гистидина в п/п цепи, 6я – на связь с О2(в дезоксиНв она свободна).
ассоциация протомеров, ориентированных в пространстве определенным образом относительно друг друга. Вся мол-ла Нв имеет 4 гема и 4 глобина(п/п цепи)
Между субъед-цами возникает множ-во контактов – α1-α2, β1-β2, α 1-β1, α 2-β2…
Эти контакты удерживают м-лу Нв в виде димера и тетрамера.
Субъед-цы ассоциированы ак, что в центре образ.впадина – центр.полость, в к-рой фиксируются орг.фосфаты.
Свойства:
*транспорт О2 к тканям (через железо гемма-простетич.гр)
*транспорт СО2 из тканей (через своб.амынные гр.АК-белк.часть)
Высокая р-римость СО2(в 20 раз больше чем у О2)создает благоприят.усл.для транспорта, к-рый осущ.своб.аминн.гр.глобина – карбаминоНв.
*обеспеч.поддержание постоянства рН, входя в состав гемоглобиновой буф.с-мы
*выполн.антитоксич.ф. – связ.цианиды – цианметНв, монооксид углерода – карбоксиНв.
Гетерогенность Нв.
Онтогенетическая/созревания.
Смена типов зависит от:
-особенностей снабжения тканей О2. у эмбриона источник – интерстиц.жидкость, у плода – плацента, у новорожденного – легкие.
- смены органов кроветворения
1. эмбриональные Нв. Их синтез идет с 2х недель эмбр.развития;ощутимые кол-ва опр-ся в 8 нед.
(Gower-1(эпсилон2,эпсилон2), Gower-2(эпсилон4), Portland-1(гамма2,епсилон2))
Синтез прекращ.к 14 нед.(образование плаценты)
фетальные. HbF(альфа2,гамма2)-гетерогенен(3-5компонентов)
свойства: лучше р-рим, чем НвА;высокая скорость окисления железа гемма – легко происх.образоване метНв. Устойчив к денатурации щелочью. Обладают более высоким сродством к О2. имеет специфич.спектр поглощения. Высокая скорость при электрофорезе. Синтезируется с 14нед.внутриутр.разв.
возрастные изменения: н/р 80%,3мес 40%,6мес 23%,9мес 10%, 1год 4-5%, 3года 1,5%, больше3лет 1%.
2)Нв взрослого типа.
Синтез НвА начинается у эмбр.на 8-11нед., идет медленно и у н/р сост.20%от общего. 1мес 43%, 5мес 75%.
При комплексировании Нв с у/в. Конмлекс аминогр.с альд.гр. глю образ.А1с, образуется альдиминная связь, к-рая при длительной гликемии превращ.в стойкую кетоаминную с образованием гликированных Нв.