- •Понятие «фермент». Свойства ферментов. Отличие ферментов от неорганических катализаторов.
- •Какие вещества называются ферментами? Их химическая природа и строение?
- •Чем обусловлено их разнообразие? Охарактеризуйте специфичность действия ферментов. Примеры.
- •4. Химическая природа ферментов. Строение ферментов. Активные центры ферментов. Множественные формы ферментов.
- •5. Строение ферментов. Общая характеристика кофакторов, их связь с витаминами; примеры.
- •6. Структура ферментов. Понятие простых и сложных ферментов. Приведите примеры. Апофермент, его структура и роль. Кофермент, его структура и роль.
- •7. Что такое олигоферменты?
- •8. Простые и сложные ферменты. Что такое мультиферментные комплексы? Виды мультиферментных комплексов. Примеры.
- •9. Современные представления о мех-ме действия ферментов и регуляции их активности, привести примеры.
- •10. Современные представления о кинетике ферментативных реакций и факторы, которые на нее влияют.
- •11. Назовите факторы, которые влияют на скорость ферментативной реакции. Охарактеризуйте влияние этих факторов на скорость ферментативной реакции.
- •12. Регуляция активности ферментов; пути ее активации и инактивации. Влияние ионизирующего излучения и экологических факторов на ферменты.
- •13. Механизмы регуляции активности ферментов.
- •1. Доступность субстрата или кофермента
- •2. Компартментализация
- •3. Генетическая регуляция
- •4. Ограниченный (частичный) протеолиз проферментов
- •5. Аллостерическая регуляция
- •6. Белок-белковое взаимодействие
- •7. Ковалентная (химическая) модификация
- •14. Уровни структурной организации ферментов. Особенности функционирования ферментов биомембран.
- •15. Сущность биологического катализа. Роль белков в биологическом катализе.
- •16. Основы биокатализа. Общие свойства ферментов.
- •17. Международная классификация и номенклатура ферментов. Трансферазы, роль переноса химических групп, привести примеры.
- •18. Международная классификация и номенклатура ферментов. Оксидоредуктазы, структура, роль.
- •19. Международная классификация и номенклатура ферментов. Гидролазы, их роль в обмене веществ, привести примеры. Определение активности амилазы в слюне, моче, диагностическое значение.
- •20. Понятие «фермент». Классификация и номенклатура ферментов. Охарактеризуйте класс изомеразы, лиазы и лигазы. Примеры.
- •21. Классификация ферментов по типу катализируемой химической реакции (6 классов ферментов). Охарактеризуйте эти классы, приведите примеры.
- •22. Что такое «ингибиторы» и «активаторы» ферментов. Виды ингибирования.
- •23. Применение ферментов в медицине. Понятие об энзимопатиях. Примеры.
- •24. Понятие метаболизма. Стадии метаболизма. Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса), его роль в обмене углеводов, липидов, аминокислот.
- •II раздел
- •21. Современные представления про уреогенез. Нормальное содержание мочевины в крови и моче, и ее изменение при острой почечной недостаточности. Синтез мочевины (уреогенез) Синтез мочевины
- •Реакция синтеза карбамоилфосфата и орнитиновый цикл Норма мочевины для взрослых (в крови)
- •Норма у человека мочевины в моче
- •22. Орнитиновый цикл синтеза мочевины, его роль и связи с другими метаболическими путями. Цикл мочевины:
- •24. Специфический обмен циклических аминокислот, характеристика путей и образующихся веществ. Обмен циклических аминокислот фенилаланина и тирозина
- •32. Обмен нуклеотидов. Превращение пиримидиновых нуклеотидов в конечные продукты.
- •33. Структура и роль нуклеиновых кислот (днк и рнк).
- •34. Биосинтез рнк, регуляция процессов и возможные нарушения. Влияние ионизирующего излучения и экологических факторов на метаболизм нуклеиновых кислот.
- •35. Биосинтез днк, регуляция процесса и возможные нарушения.
- •36. Белоксинтезирующая система организма.
- •37. Биосинтез белка.
- •38. Ингибиторы матричных синтезов.
- •39. Взаимосвязь обмена белков и нуклеиновых кислот.
- •40. Понятие о мутациях. Причины, виды. Механизмы контроля и исправления ошибок в ходе матричных синтезов
- •41. Классификация углеводов. Характеристика моносахаридов, их строение, роль.
- •42. Классификация углеводов. Общая характеристика олигосахаридов, их структура и роль.
- •43. Классификация углеводов. Химия гомо- и гетерополисахаридов, их биологическая роль.
- •44. Обмен углеводов. Переваривание и всасывание углеводов и их возможные нарушения.
- •45. Особенности обмена галактозы и фруктозы. Возможные нарушения.
- •46. Гликогенная функция печени; биосинтез и мобилизация гликогена; процесс регуляции и возможные нарушения. Глюкоза крови.
- •47. Химизм синтеза и распада гликогена в тканях. Гидролиз и фосфолиз; регуляция процессов.
- •48. Влияние гормонов на углеводный обмен. Причины гипергликемии и глюкозурии. Значение определения глюкозы в крови и моче.
- •49. Регуляция и нарушение углеводного обмена.
- •50. Анаэробный обмен углеводов (гликолиз, гликогенолиз), биологическая роль. Ферменты углеводного обмена в энзимодиагностике.
- •51. Анаэробный гликолиз. Реакция гликолитической оксиредукции и ее роль.
- •52. Анаэробный обмен углеводов (гликолиз, гликогенолиз). Диагностическое определение лантатдегидрогеназы в сыворотке крови.
- •53. Аэробный обмен углеводов в тканях, его значение.
- •54. Взаимосвязь аэробного и анаэробного обмена углеводов. Эффект Пастера и взаимосвязь гликолиза и гликогенолиза.
- •55. Глюконеогенез, источники, механизм и регуляция процесса.
- •56. Обмен пировиноградной кислоты в тканях.
- •57. Обмен углеводов. Пентозный цикл окисления углеводов, его распространение, роль, нарушения.
- •59. Классификация липидов. Триадилглицерин, строение, роль. Высшие жирные кислоты. Роль полиненасыщенных жирных кислот.
- •67. Обмен глицерина в тканях. Метаболизм глицерина
- •Образование ацетил-sКоА из лимонной кислоты
- •Образование малонил-sКоА из ацетил-sКоА
- •1. Введение. Что такое витамины?
- •3. Классификация витаминов. В чем функциональное различие водорастворимых и жирорастворимых витаминов?
- •Классификация витаминов
- •4. Понятие о а-, гипо- и гипервитаминозах. Приведите примеры. Причины а- и гиповитаминозов. Авитаминоз, гиповитаминоз и гипервитаминоз
- •Витамин а (ретинол, антиксерофтальмический) Источники
- •Участие ретиноевой кислоты в дифференцировке, делении и росте клеток
- •Гиповитаминоз Причина
- •Клиническая картина
- •Гипервитаминоз Причина
- •Клиническая картина
- •7. Витамин d: строение, суточная потребность, активные формы в организме. Превращения витамина d в организме. Биологическое значение витамина d.
- •Витамин d (кальциферол, антирахитический) Источники
- •Суточная потребность
- •Строение двух форм витамина d
- •Строение кальцитриола
- •Биохимические функции
- •Гиповитаминоз
- •Приобретенный гиповитаминоз
- •Наследственный гиповитаминоз
- •Клиническая картина
- •Гипервитаминоз Причина
- •Клиническая картина
- •6 Часть
- •34.Классификация рецепторов. Охарактеризуйте механизмы действия гормонов.
- •36. Гормоны, общаяхар-ка. Классификация по мех-му действия. Мех-м действия стероидных гормонов.
- •37 Тропные гормоны гипофиза, их структура и роль.
- •38. Гормоны гипоталамуса. Структура и роль вазопрессина и окситоцина.
- •40.Гормоны щитовидной железы, их строение и роль в обмене веществ. Синтез йодсодержащих гормонов щитовидной железы. Сравнительная характеристика гипо- и гипертиреоза.
- •41.Гормональная регуляция обмена кальция в организме
- •42.Кальцитонин и гормоныпаращитовидныхжелез: структура, механизмдействия, биохимическиеэффекты, биологическая роль, патология при нарушениисинтеза.
- •45. Гормоны мозговой части надпочечников. Структура, обмен, роль. Феохромоцитома
- •46.Гормоны половых желез. Строение, функции, влияние на обмен веществ.
- •47.Гормоны половых желез, их строение и роль в регуляции физиологических функций и метаболизма.
- •48. Гормональная регуляция овариально-менструального цикла.
- •49.Реннин – ангиотензин – альдостероновая система. Ее значение в регуляции уровня артериального давления.
- •50. Гормоны поджелудочной железы. Структура и роль в обмене веществ. Нарушение функций
- •51.Инсулин и глюкогон, строение. Роль. Мех-м действия.
- •52.Гормоны, которые регулируют водно-солевой обмен.
- •1. Синтез и секреция антидиуретического гормона
- •2. Механизм действия
- •53.Низкомолекулярные пептиды как новый класс биорегуляторов. Привести примеры.
- •54.Сахарный диабет как медико-социальная проблема. Причины, клиническиепроявления, диагностика, осложнения.
- •55.Сахарный диабет как медико-социальная проблема.Глюкозо-толерантный тест: показания к проведению, методика проведения, оценкарезультатов, диагностическоезначение.
- •56.Производные арахидоновой кислоты – эйкозаноиды: структура, механизм действия, биохимические эффекты, биологическая роль. Простагландины, их структура и роль.
- •IV раздел
- •Охарактеризуйте белковый состав крови. Каковы функции белков плазмы крови?
- •Функции белков плазмы крови. Нормальные показатели белков плазмы крови.
- •4 Альбумины крови: особенности строения, функции. Что такое гипер- и гипоальбунемия, их виды, причины, проявления
- •5 Глобулины крови. Ох-ть фракцию а1-глобулинов. Представители. Диагностическое значение.
- •6 Глобулины крови. Охарактеризовать фракцию а2-глобулинов. Представители. Диагностическое значение.
- •7 Церулоплазмин. Болезнь Вильсона – Коновалова.
- •8 Глобулины крови. Охарактеризовать фракцию бета-глобулинов. Представители. Диагностическое значение.
- •9. Глобулины крови. Охарактеризовать фракцию гамма-глобулинов. Представители. Диагностическое значение.
- •10 Белки острой фазы воспаления.
- •11 Каликреин-кининовая система плазмы крови.
- •12 Нарушение белкового состава крови. Гипер – и гипопротеинемии. Причины , диагностическое значение. Диспротеинемии и парапротеинемии.
- •13 Ферменты плазмы крови. Их диагностическое значение. Диагностика отдельных заболеваний по сдвигам ферментного состава плазмы крови.
- •14 Виды ферментов плазмы крови. Ферментные симптомы отдельных заболеваний.
- •15 Химический состав крови: небелковые вещества плазмы крови – азотистые и безазотистые. Общий и остаточный азот. Азотемия, ее виды и причины возникновения.
- •16 Охарактеризовать факторы свертывания крови. Первичный и вторичный гемостаз.
- •17 Гемостаз. Первичный и вторичный.
- •18 Этапы свертывания крови. Охарактеризовать внешний путь свертывания крови. Гемофилии: причины, виды, клинические проявления, тактика ведения пациентов, прогноз
- •19 Этапы свертывания крови. Охарактеризовать внешний путь свертывания крови.
- •20. Сравнительная хар-ка внешнего и внутреннего пути свертывания крови. Нарушения свертывающей системы крови.
- •21 Факторы свертывания крови. Охар-ть процесс превращения фибриногена в фибрин.
- •22 Роль витамина к в процессе свертывания крови. Какие возможны нарушения свертывания крови при недостаточности витамина к?
- •23 Охар-ть противосвертывающую систему крови. Нарушения этого процесса.
- •24 Фибринолитическая система крови. Фибринолиз и его этапы.
- •25 Гем: особенности строения и значение для организма. Синтез гема. Порфирии: причины, проявления, прогноз.
- •27 Распад гема в организме
- •29. Катаболизм гема в организме.
- •1. Эндогенный синтез и повышенная секреция в кровь ионов нсо3–:
- •1. Эндогенный синтез и повышенная секреция в кровь ионов нсо3–:
- •1. Эндогенный синтез и повышенная секреция в кровь ионов нсо3–:
- •45. К действию кислот или оснований организм более устойчив? Объясните почему. Ацидозы и алкалозы: виды, причины.
- •46. Нарушения кос в организме.
- •V раздел
- •1. Понятие о специфическом и неспецифическом иммунитете.
- •2.Иммуноглобулины. Общие принципы строения, значение, виды.
- •3.Виды иммуноглобулинов. Их содержание в норме и диагностическое значение.
- •4. Система комплимента. Пути активации комплимента, его участие в иммунной защите.
- •5.Роль системы комплимента в иммунной защите. Сравните эффективность классического и альтернативного путей активации комплимента.
- •6.Интерфероны. Виды интерферонов, их биологические эффекты.
- •7.Биологические эффекты интерферонов. Их виды.(тоже самое что 6!!!!!!)
- •8. Особенности химического состава и метаболизма корковой и мозговой части почек. Гормональная и метаболическая функция почек.
- •10. Мочеобразование. Процесс фильтрации. Первичная моча. Ее состав. Сравнительная характеристика первичной и конечной мочи.
- •11. Мочеобразование. Процесс реабсорбции. Особенности реабсорбции натрия, калия, глюкозы, мочевины. Гормональная регуляция процесса реабсорбции воды.
- •12. Мочеобразование. Процесс секреции. Выведение мочевины почками. Ретенционная гиперазотемия.
- •13. Участие почек в регуляции кислотно-основного состояния и водно-солевого обмена организма.
- •14. Гормональная регуляция процесса реабсорбции воды. Понятие о несахарном диабете, проявления, изменения лобораторных показателей. Сравните показатели мочи при сахарном и несахарном диабетах.
- •15. Роль почек в регуляции артериального давления. Ренин-ангиотензин-альдостероновая система. Ее значение в организме.
- •16. Химический состав и физико-химические свойства мочи в норме. Определение рН мочи, зависимость рН мочи от питания.
- •17. (16)Химический состав и химико-физические свойства мочи. Хар-ка диуреза и причины возможных изменений.
- •18. Химический состав и физико-химические свойства мочи в норме.
- •19. Глюкозурия как диагностический критерий. Изменения свойств мочи при глюкозурии.
- •20. Участие почек в регуляции кислотно-основного состояния. Охарактеризуйте процесс ацидогенеза.
- •21. Участие почек в регуляции кислотно-основного состояния. Охарактеризуйте процесс аммониегенеза.
- •22. Участие почек в регуляции кислотно-основного состояния. Охарактеризуйте процесс реабсорбции бикарбонатов.
- •23. Ренин-ангиотензивная система, биохимические механизмы возникновения почечной гипертензии.
- •24. Протеинурия как диагностический критерий. Виды протеинурий.
- •25. Характеристика диуреза и причины возможных изменений.
- •26. Патологические вещества мочи: диагностическое значение определение белка и крови.
- •27. Патологические вещества мочи: диагностическое значение определение желчных кислот и билирубина.(26).
- •28. Патологические вещества мочи: диагностическое значение определения глюкозы и ацетона.(кетоновые тела)
- •29. Обмен воды в организме. Биохимическое значение воды. Гипер- и гипогидротация.
- •30. Понятие о водных бассейнах организма. Онкотическое давление. Механизм образование протеиногенных отеков.
- •1. Онкотическое давление. Механизм и причины возникновения протеиногенных отеков.
- •2. Трансмембранный градиент натрия и калия. Работа натрий-калиевой-атф-азы. Ее биологическое значение.
- •3. Роль и обмен железа в организме. Понятие о гемосидерозах и железодефицитных анемиях.
- •4. Роль и обмен меди в организме. Болезнь Вильсона –Коновалова.
- •5. Минеральные вещества. Роль кальция и фосфора в организме. Регуляция их обмена. Диагностическое определение кальция в сыворотке крови, его нормальное содержание.
- •6. Регуляция водно-солевого обмена. Структура и механизм действия вазопрессина и альдостерона.Гиперальдостеронизм. Синдром Кона.
- •7. Роль ренин-ангиотензин-альдостероновой системы в регуляции водно-минерального обмена.
- •8. Микроэлементы, распространение и роль.
- •10. Роль печени в обмене липидов и жирных кислот.
- •12. Роль печени в обмене углеводов. Содержание глюкозы в крови и значение ее определения.
- •13. Роль печени в поддержании уровня глюкозы крови.
- •14. Желчеобразующая функция печени.
- •15. Химический состав и роль желчи; мех-м регуляции образования и выделения.
- •16. Детоксиксикационная функция печени. Разновидности механизмов. Роль цитохрома р-450
- •17. Роль печени в пигментном обмене. Понятие о желтухах.
- •18. Желтухи. Гемолитическая желтуха
- •19. Желтухи. Паренхиматозная желтуха.
- •20. Желтухи. Обтурационная желтуха.
- •21. Азотистый обмен в печени.
- •23. Биохимический состав мышц. Экстрактивные вещества мышц, азотистые и безазотистые, их структура и роль
- •24. Макроэргические соединения мышц. Структура, образование. Роль атф и креотинфосфата
- •28 Биохимическая характеристика компонентов соединительной ткани.
- •29 Общая хар-ка структуры белков соединительной ткани и их роль
- •30 Общая хар-ка гликозаминогликанов в основном веществе соединительной ткани, их строение , роль
- •31 Спецефические особенности метаболизма соединительной ткани и его регуляция. Изменения соединительной ткани при старении, коллагенозах, мукополисахаридах
- •32 Химический состав нервной ткани, особенности состава белого и серого вещества головного мозга
- •33 Углеводный , белковый и липидный состав нервной ткани. Биохимический состав и особенности строения миелиновых оболочек
- •34 Особенности углеводного и энергетического обмена нервной ткани.
- •35 Особенности обмена веществ мозговой ткани
- •36 Молекулярные основы синоптической передачи и возможные нарушения
- •37 Регуляторные пептиды мозга. Опиоидные пептиды. Механизм действия
- •38 Нейромедиаторы, их виды
- •39 Дайте характеристику ацетилхолина как одного из основных медиаторов периферической нервной системы. Его обмен в организме.
- •40 Дайте характеристику адреналину и норадреналину как нейромедиаторов. Особенности их обмена.
- •42 Дать хар-ку гамк и глицина как основным тормозным нейромедиаторам цнс. Особенности их обмена.
- •43 Виды рецепторов нервной системы.
- •44 Медиаторы, их структура, роль образования и распада.
- •45 Биохимические основы кратковременной и долговременной памяти
II раздел
«МЕТАБОЛИЗМ РАЗЛИЧНЫХ КЛАССОВ БИООРГАНИЧЕСКИХ ВЕЩЕСТВ: БЕЛКОВ, ЖИРОВ, УГЛЕВОДОВ, НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ»
7. Азотистый баланс организма и его регуляция. Суточная потребность в белках. Их биологическая ценность. для взрослого человека (массой 70 кг) была установлена норма белков 100-120 г при энергозатратах 2 500 ккал ( 12000 кДж - умственный труд, механизированный физический труд). При этом учитывается ряд условий: климатические, род профессии, пол, возраст, условия труда. При выполнении тяжелой физической нагрузки норма белка увеличивается; на каждые дополнительные 500 ккал добавляется 10 г. Дети до 12 лет должны получать минимально 50-70 г белка в сутки, а от 12 до 15 лет - суточную норму взрослого человека..
Биологическая ценность белков обусловлена наличием в низ незаменимых аминокислот, их соотношением с заменимыми, перевариваемостью ферментами в пищеварительной системе. Для оценки качества пищевых белков имеет значение наличие в них фракций антипротеаз, антивитаминов и аллергизирующих факторов.
Различают биологически ценные (полноценные) и менее ценные (неполноценные) белки. Первые содержат все незаменимые аминокислоты. Состав менее ценных белков дефицитен по одной или нескольким аминокислотам.
чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта.
О состоянии обмена белков в организме судят по азотистому балансу, т.е. разнице между количеством азота, поступающего в организм, и количеством азота, выводимого из организма ( с мочой и калом) в виде конечных продуктов обмена. Возможны три состояния азотистого баланса. Положительный азотистый баланс - состояние, при котором количество поступающего азота превышает количество выводимого из организма. ( для детского «возраста, беременности, периода лактации, периода выздоровления людей после перенесенных тяжелых заболеваний, спортсменов в период интенсивной тренировки). При таком состоянии азотистого баланса синтетические процессы превалируют над процессами распада белков органов и тканей. Отрицательный азотистый баланс - состояние, при котором количество азота, выделяемого из организма, превышает количество азота, принимаемого с пищей в течение суток. ( при голодании (частичном или полном), белковой недостаточности, тяжелых раневых и инфекционных заболеваниях, в норме в старческом возрасте.) Азотистое равновесие - состояние, при котором количество вводимого с пищей азота равно количеству азота, выводимого из организма. Главным фактором поддержания азотистого равновесия служит адекватное поступление белка с пищей.
Сложный процесс А. о. регулируется на молекулярном, клеточном и тканевом уровнях. Регуляция А. о. в целом организме направлена на приспособление интенсивности А. о. к изменяющимся условиям окружающей и внутренней среды и осуществляется нервной системой как непосредственно, так и путем воздействия на железы внутренней секреции.
8. Охарактеризуйте функции белков в организме.Что такое полноценные белки? Патологии белкового питания. Функции белков в организме.Белки, входящие в состав организма человека, отличаются большим разнообразием состава, структуры, местом расположения и соответственно функциями. Белки выполняют следующие функции в организме: 1. Каталитическая или ферментативная функция. Одна из основных функций белков. В настоящее время известно свыше 2000 различных ферментов, которые являются биологическими катализаторами и ускоряют все биохимические процессы в организме. Практически все они являются по своей химической природе белками. 2. Структурная или пластическая функция. Еще одна из важнейших функций белков. Мембраны всех клеток и субклеточных единиц представляют собой бислой: белки и фосфолипиды, т.е. белки играют большую роль в формировании всех клеточных структур. Эту функцию выполняют, например следующие белки: кератин – составляет основу волос и ногтей, коллаген – главный белок соединительной ткани. 3. Сократительная функция. Важным признаком жизни является подвижность, в основе которой лежит данная функция белков, таких как актин и миозин – белки мышц. Кроме мышечных сокращений к этой функции относят и изменение форм клеток и субклеточных частиц. 4. Транспортная функция. Перенос различных веществ по крови и в пределах клетки. Например, альбумины переносят по крови ВЖК, лекарственные вещества, билирубин; гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, другие белки транспортируют липиды, стероиды, витамины и т.д. 5. Защитная функция. В процессе эволюции в организме выработан механизм узнавания и связывания «чужих» молекул с помощью белков-антител, которые являются белковой фракцией гамма-глобулинов; кроме этого ряд белков, например, альбумины обезвреживают ядовитые вещества (ВЖК и билирубин) в крови; белки свертывающей (фибриноген, протромбин и др.) и противосвертывающей системы предотвращают свертывание крови в нормальных условиях и наоборот образуют сгустки крови при повреждениях сосудов. 6. Регуляторная функция. Среди молекул-регуляторов важное место принадлежит регуляторам белковой природы, таким как гормоны, 50% которых имеют белковую природу; белки-гистоны, кислые белки играют роль в регуляции процесса трансляции в биосинтезе белка; белки крови альбумины играют большую роль в создании и поддержании онкотического и осмотического давления крови; белки входя в состав белковой и гемоглобиновой буферных систем участвуют в поддержании рН крови и т.д. 7. Рецепторная функция.Избирательное связывание различных регуляторов-гормонов, биогенных аминов, простогландинов, медиаторов, циклических мононуклеотидов, протекает с помощью белков-рецепторов на мембранах клетки. 8. Опорная или механическая функция.Прочность соединительной, хрящевой и костной ткани за счет белков – коллагена, эластина, фибронектина. 9. Энергетическая функция. 1 г. белка, окисляясь до конечных продуктов – мочевины, углекислого газа и воды, дает 4,1 ккал энергии. Биологически полноценными называются те белки, в которых в достаточном количестве содержатся все аминокислоты, необходимые для синтеза белка животного организма. В состав полноценных белков, необходимых для роста организма, входят следующие незаменимые аминокислоты: лизин, триптофан, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин, валин, метионин, фенилаланин. Из этих аминокислот могут образоваться другие аминокислоты, гормоны и т. д. Из фенилаланина образуется тирозин, из тирозина путем превращений — гормоны тироксин и адреналин, из гистидина — гистамин. Метионин участвует в образовании гормонов щитовидной железы и необходим для образования холина, цистеина и глютатиона. Он необходим для окислительно-восстановительных процессов, азотистого обмена, усвоения жиров, нормальной деятельности головного мозга. Лизин участвует в кроветворении, способствует росту организма. Триптофан также необходим для роста, участвует в образовании серотонина, витамина РР, в тканевом синтезе. Лизин, цистин и валин возбуждают сердечную деятельность. Малое содержание цистина в пище задерживает рост волос, увеличивает содержание сахара в крови. 9. Переваривание белков в пищеварительном тракте. Характеристика ферментов. На начальном этапе переваривания белковой пищи происходит образование пищевого кома путем измельчения корма в ротовой полости и смачивания его слюной . Далее пищевой ком поступает в желудок(у жвачных в сычуг) , где он подвергается действию кислых эндопептидаз желудочного сока (пепсин, желатиназа, ренин (химозин)), гидролизующих пептидные связи между ароматическими и гидрофобными аминокислотами. Все протеиназы желудочного сока в активном центре содержат декарбоновую аспаргиновую кислоту и синтезируются в виде зимогенов (неактивных форм) главными клетками желудка и так поступают в просвет желудка. Активирование зимогенов и превращение их в активные формы ферментов происходит под действием кислой среды желудка.В качестве активатора пепсина выступает соляная кислота, которая синтезируется обкладочными клетками желудка. Источником ионов хлора для соляной кислоты служит NaCl, а ионов Н+-протоны водорода, которые образуются в обкладочных клетках при окислительно-восстановительных реакциях в цикле Кребса. Превращение пепсиногена в пепсин происходит либо спонтанно (при рН 2 и ниже), либо катализируется пепсином. На это тратится всего несколько секунд. Определяющую роль в этом процессе играет наличие двух остатков аспартата в активном центре фермента. Для ферментативной активности пепсина один его остаток должен находиться в ионизированной, а другой –в неионизированной форме ; это определяет оптимум рН для пепсина между 2 и 3 . Каталитическая активность пепсина проявляется в гидролизе пептидных связей, образованных аминогруппами ароматических аминокислот (тирозин, триптофан). По аналогии с пепсином ренин также первоначально синтезируется в виде зимогена клетками слизистой сычуга у молодых жвачных животных, который затем превращается в ренин при рН < 5 . В присутствии ионов кальция ренин стимулирует превращение казеиногена в казеин молока. Ферменты желудочного сока совместно разрушают практически все белки, которые поступают в желудок. Особенно ценна коллагеназная активность этих ферментов, которая позволяет разрушать коллаген, а следовательно, большинство соединительных тканей, за исключением кератинов шерсти, фиброинов шелка, муцинов слизи, некоторых белков костей и хрящей .Так как с пищей в желудок поступают белки, как простые, так и сложные (нуклеопротеиды, глико- и липопротеиды, хромопротеиды), при их гидролизе в желудке образуются продукты их распада- нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды, альбумозы, олигопептиды и частично-свободные аминокислоты. 10. Переваривание белков в желудке. Характеристика ферментов. Особенности переваривания белков в желудке у детей. 1) в желудочном соке содержится активный фермент пепсин. 2) благодаря наличию в желудочном соке свободной соляной кислоты для действия пепсина создается оптимальная среда (рН 1,5–2,5). Соляная к-та переводит неактивный пепсиноген в активный пепсин, создает оптимальную среду для действия пепсина; в присутствии соляной кислоты происходят набухание белков, частичная денатурация и, возможно, гидролиз сложных белков. Кроме того, соляная кислота стимулирует выработку секретина в двенадцатиперстной кишке, ускоряет всасывание железа и оказывает бактерицидное действие. Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеины. При их гидролизе образуются различного размера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот.Известны две группы пептидаз: экзопептидазы, катализирующие разрыв концевой пептидной связи с освобождением одной какой-либо концевой аминокислоты, и эндопептидазы, преимущественно гидролизующие пептидные связи внутри полипептидной цепи. Эндопептидазы Пепсин. Пепсин вырабатывается в главных клетках слизистой оболочки желудка в неактивной форме – в виде пепсиногена. Активация его осуществляется соляной кислотой (медленная) и аутокаталитически в присутствии соляной кислоты (быстрая). При этом с N-конца отщепляются пять пептидов и ингибитор пепсина - щелочной пептид. При активации происходит изменение конформации молекулы и формирование активного центра, куда входят СООН-группы двух остатков аспарагиновой кислоты. Пепсин действует при значениях pH от 1,5 до 2,5 с максимумом при рН=1,8. Кроме пепсина в желудочном соке содержится фермент гастриксин, проявляющий протеолитическую активность при pH 3,'0-4,0 (Максимум 3,2). По-видимому, он начинает переваривание белков. В желудочном соке грудных детей (и маленьких жвачных животных) содержится фермент реннин . Действует при pH 3,7-4,0. Фермент имеет большое значение для переваривания белков у грудных детей, т.к. катализирует створаживание молока, т.е. превращение растворимого казеиногена в присутствии ионов Са2+ в Hepастворимый казеин.Три другие важные эндопептидазы: трипсин, химотрипсин и эластаза, а также одна экзопептидаза – карбоксипептидаза, участвующие в дальнейшем после действия пепсина в переваривании белков, синтезируются в поджелудочной железе. Другие экзопептидазы – аминопептидазы – секретируются в клетках слизистой оболочки кишечника и также активируются трипсином. 11. Образование соляной кислоты в желудке. Роль соляной кислоты в переваривании белков. Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гистамина и группы белковых гормонов - гастринов (см. раздел 11), которые, в свою очередь, вызывают секрецию НСI и профермента - пепсиногена. НСI образуется в обкладочных клетках желудочных желёз. Источником Н+ является Н2СО3, которая образуется в обкладочных клетках желудка из СО2, диффундирующего из крови, и Н2О под действием фермента карбоангидразы (карбонатдегидра-тазы):Н2О + СО2 → Н2СО3 → НСО3- + H+ Диссоциация Н2СО3 приводит к образованию бикарбоната, который с участием специальных белков выделяется в плазму в обмен на С1-, и ионов Н+, которые поступают в просвет желудка путём активного транспорта, катализируемого мембранной Н+/К+-АТФ-азой. При этом концентрация протонов в просвете желудка увеличивается в 106 раз. Ионы С1- поступают в просвет желудка через хлоридный канал. Концентрация НСl в желудочном соке может достигать 0,16 М, за счёт чего значение рН снижается до 1,0-2,0. Приём белковой пищи часто сопровождается выделением щелочной мочи за счёт секреции большого количества бикарбоната в процессе образования НСl. Под действием НСl происходит денатурация белков пищи, не подвергшихся термической обработке, что увеличивает доступность пептидных связей для протеаз. НСl обладает бактерицидным действием и препятствует попаданию патогенных бактерий в кишечник. Кроме того, соляная кислота активирует пепсиноген и создаёт оптимум рН для действия пепсина. При различных заболеваниях ЖКТ в желудке нарушается выделение НСl и пепсиногена, при этом переваривание белков заметно снижается. Наиболее часто встречаются патологические изменения кислотности желудочного сока. Нарушение образования пепсина отмечают реже и выявляют при более значительных поражениях желудка. Определение кислотности желудочного сока используют для диагностики различных заболеваний желудка. Повышенная кислотность желудочного сока обычно сопровождается изжогой, диареей и может быть симптомом язвы желудка и двенадцатиперстной кишки, а также гиперацидного гастрита. Пониженная кислотность бывает при некоторых видах гастритов. Полное отсутствие НСl и пепсина (желудочная ахилия) наблюдается при атрофических гастритах и часто сопровождается пернициозной анемией вследствие недостаточности выработки фактора Касла и нарушения всасывания-витамина В12 . Анацидность (рН желудочного сока >6,0) свидетельствует о значительной потере слизистой оболочкой желудка обкладочных клеток, секретирующих соляную кислоту, что часто вызывает рак желудка. 12. Переваривание белков в кишечнике. Желудочное содержимое (химус) в процессе переваривания поступает в двенадцатиперстную кишку. Низкое значение рН химуса вызывает в кишечнике выделение белкового гормона секретина, поступающего в кровь. Этот гормон в свою очередь стимулирует выделение из поджелудочной железы в тонкий кишечник панкреатического сока, содержащего НСО3-, что приводит к нейтрализации НСl желудочного сока и ингибированию пепсина. В результате рН резко возрастает от 1,5-2,0 до ∼7,0. Поступление пептидов в тонкий кишечник вызывает секрецию другого белкового гормона - холецистокинина, который стимулирует выделение панкреатических ферментов с оптимумом рН 7,5-8,0. Под действием ферментов поджелудочной железы и клеток кишечника завершается переваривание белков. Трипсин вырабатывается в виде трипсиногена, который активируется в двенадцатиперстной кишке энтерокиназой и аутокаталитически. Энтерокиназа секретируется клетками слизистой двенадцатиперстной кишки в неактивной форме — в виде киназогена. Он активируется клеточными протеазами лизосом и самим трипсином. Активация трипсиногена происходит путем отщепления с N- конца гексапептида, при этом изменяется N-концевая аминокислота (у трипсиногена валин, у трипсина - изолейцин). С-конец, вероятно, замкнут циклически. После отщепления гексапептида происходит спирализация полипептидной цепи и конформационные изменения, приводящие к формированию активного центра, в который входят остатки серина и гистидина. Трипсин - эндопептидаза, расщепляет пептидные связи, образованные карбоксильными группами основных аминокислот (лизина, аргинина). Для предотвращения активации профермента в железе, что вызвало бы протеолиз других ферментов и самого органа, здесь и» крови содержатся ингибиторы трипсина. Химотрипсин вырабатывается в виде химотрипсиногена. полипептидная цепь которого замкнута циклически. Активируется трипсином путем расщепления пептидной связи между 15 и 16 аминокислотными остатками. В результате формационных изменений формируется активный центр, в который входят радикалы серина и гистидина. Образуется самая активная форма фермента (пи)-химотрипсин. Далее от него отщепляется дипептид (14-15 аминокислотные остатки) и образуется 5-химотрипсин с меньшей протеолитической активностью. От него отщепляется еще дипептид, в результате чего образуется а-химотрипсин с еще меньшей активностью, т.е. идет деградация самой молекулы фермента. Химотрипсин - эндопептидаза, расщепляет пептидные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот, а также триптофана, лейцина и метионина с любыми другими аминокис лотами. Таким образом, и трипсин и химотрипсин, как и пепсин, обладают групповой_относительной специфичностью. а, карбоксипептидаза вырабатывается в виде прокарбоксипептидазы. Активируется трипсином с отщеплением большей части молекулы. Простетической группой фермента является цинк. Это экзопептидаза, отщепляет С-концевую аминокислоту. Есть две формы фермента: А отщепляет с С-конца ароматические и другие аминокислоты, кроме основных и пролина, В - основные аминокислоты. Эластаза вырабатывается в виде проэластазы, активируемой трипсином. Расщепляет эластин и коллаген соединительной ткани. Расщепляет пептидные связи, в образовании которых принимают участие гидрофобные аминокислоты (пролин, аланин), а также глицин, серин. 13. Роль соляной кислоты, кислотность желудочного сока и его изменение при патологическом состоянии. В полости желудка: 1) стимулирует секреторную активность желез желудка; 2) способствует превращению пепсиногена в пепсин путем отщепления ингибирующего белкового комплекса; 3) создает оптимальную кислотность для действия протеолитических ферментов желудочного сока; 4) вызывает денатурацию и набухание белков (что способствует их расщеплению ферментами) ; 5) обеспечивает антибактериальный эффект секрета; 6) участвует в осуществлении механизма перехода пищи из желудка в двенадцатиперстную кишку, раздражая хеморецепторы ее слизистой оболочки; 7) участвует в регуляции секреции желудочных и поджелудочных желез, стимулируя образование гастроинтестинальных гормонов (гастрина, секретина) ; 8) возбуждает секрецию фермента энтерокиназы энтероцитами слизистой оболочки двенадцатиперстной кишки; 9) участвует в створаживании молока; 10) стимулирует моторную активность желудка. Кислотность желудочного сока связана с наличием в нем различных неорганических (HCl, кислые фосфаты) и органических (оксо-, окси-, амино-, нуклеиновые, жирные кислоты и т.д.) кислот. В связи с этим выделяют понятие общая кислотность желудочного сока. Основная причина кислотности желудочного сока связана с наличием в нем соляной кислоты. Соляная кислота в желудочном соке находится в свободном и в связанном (с белками и продуктами их переваривания) состоянии. Согласно карбоангидразной теории, источником Н+ для HCl является Н2СО3, которая образуется в обкладочных клетках желудка из СО2 и Н2О под действием карбоангидразы: Н2О + СО2 → Н2СО3 Н2СО3 диссоциирует на бикарбонат, который выделяется в плазму крови в обмен на С1-, и Н+, который активно переносится Н+/К+-АТФ-азой в просвет желудка в обмен на К+. При этом в просвете желудка концентрация Н+ увеличивается в 106 раз, концентрация НС1 достигает 0,16 М, а значения рН снижается до 1,0-2,0. При максимальной активности обкладочные клетки могут продуцировать до 23 ммоль HCl в час. Синтез HCl - аэробный процесс, требующий большого количества АТФ, поэтому при гипоксии он снижается. 14. Современные представления о механизме всасывания аминокислот. Происходит путем активного транспорта, т.е. идет с затратой АТФ, против градиента концентрации с участием переносчиков. Выяснено, что существуют специфические транспортные системы, переносящие аминокислоты определенного строения: 1. Нейтральные с небольшим радикалом. 2. Нейтральные с объемным радикалом. 3. Кислые (отрицательно заряженные). 4. Основные (положительно заряженные). 5. Пролин. В настоящее время расшифрован механизм транспорта аминокислот в клетки кишечника, мозга, почек, получивший название у- глутамильного цикла. В нем участвуют 6 ферментов и трипептид глутатион) Ключевой фермент - гаммаглутамилтрансфераза (ГГТ) локализован в мембране. Он отщепляет глутаминовую кислоту от глутатиона и переносит ее на поступающую в клетку аминокислоту с образованием дипептида. Он оказывается в клетке и расщепляется другим ферментом цикла на аминокислоту и оксопролин. Через ряд реакций оксопролин превращается в глутаминовую кислоту. Из нее, цистеина и глицина, выделившихся при расщеплении глутатиона, происходит ресинтез глутатиона, при этом на активацию каждой аминокислоты затрачивается АТФ, т.е. на ресинтез глутатиона — 3 АТФ. 15. Внутриклеточный обмен белков. Катепсины, их локализация, мех-м действия, регуляция активности. 16. Процессы гниения белков в толстом кишечнике и мех-м обезвреживания токсических продуктов. Процессу гниения в толстом кишечнике под действием ферментов гнилостной микрофлоры подвергаются не полностью расщепившиеся белки и отдельные аминокислоты. При гниении белков образуется большое количество газообразных и негазообразных нередко токсичных веществ. К продуктам гниения белков относятся CO2, CH4, NH3, H2S, меркаптаны, альдегиды, кетоны, карбоновые кислоты, диамины, вещества циклической структуры. Диамины образуются при декарбоксилировании диаминокислот лизина и орнитина
Диамины могут выводиться из кишечника или обезвреживаться в печени При гниении белков могут образовываться токсичные циклические продукты. Гниение тирозина ведёт к появлению крезола и фенола, гниение триптофана сопровождается образованием скатола и индола.
Продукты гниения белков чрезвычайно токсичны, по системе vena porta, они поступают в печень, где подвергаются процессам обезвреживания. 17. Общие пути обмена аминокислот. Дезаминирование, трансаминирование. Значение работ А.А.Браунштейна для определения путей превращения аминокислот. Общие пути превращения аминокислот включают реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации. Реакции рацемизации характерны только для микроорганизмов, физиологическая роль которой заключается в синтезе D-изомеров аминокислот для построения клеточной оболочки.
· Дезаминирование ( отщепление аминогруппы) – существует четыре типа реакций, катализируемых своими ферментами:
1. Восстановительное дезаминорование ( +2H+)
2. Гидролитическое дезаминированиие (+H2О)
3. Внутримолекулярное дезаминирование
4. Окислительное дезаминирование (+1/2 О2)
Во всех случаях NH2- группа аминокислоты высвобождается в виде аммиака. Помимо аммиака продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, окикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства микроорганизмов преобладающим типом реакций является окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гистидина, который подвергается внутримолекулярному дезаминированию.
Кроме перечисленных четырех типов реакций и катализирующих их ферментов в животных тканях и печени человека открыты также три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-γ- лиаза), катализирующих неокислительное дезаминирование серина, треонина и цистеина. Они требуют присутствия пиридоксаль-фосфата в качестве кофермента. Конечными продуктами реакции являются пируват и α- кетобутират, аммиак и сероводород.
· Трансаминирование – реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака (глутамат+ пируват =
α-кетоглутарат + аланин). Впервые эти реакции были открыты в 1937г. А.Е. Браунштейном и М.Г. Крицман. Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех живых организмов, они протекают при участии специфических ферментов – аминотрансфераз (трансамниназ). Теоретически реакции возможны между любой амино- и кетокислотой, но наиболее интенсивно они протекают, если один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. В переносе амниогруппы активное участие принимает кофермет трансминаз – пиридоксальфосфат (производное витамина В6). Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Ферменты реакции катализируют перенос аминогруппы не на α -кетокислоту, а на кофермент; образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям, приводящим к освобождению α-кетокислоты и пиридоксамнофосфата. Последний на втолрой стадии реагирует с любой другой α-кетокислотой, что через те же стадии приводит к синтезу новой аминокислоты и пиридоксальфосфата. 18. Общие пути обмена аминокислот. Декарбоксилирование. Биогенные амины, роль, распад. Декарбоксилирование, отщепление (элиминирование) СО2 от карбоксильной группы карбоновых кислот RCOOH. При нагревании такой кислоты с натронной известью образуются углеводород RH и СО2. Карбоновые кислоты, такие как циануксусная CNCH2COOH, малоновая CH2(COOH)2, отщепляют CO2 прн простом нагревании. Щавелевая кислота при действии концентрированной H2SO4 образует СО, CO2 и воду, а муравьиная кислота - CO2 и H2. Д. ароматических кислот происходит при нагревании и хинолине в присутствии порошка меди Ферментативное Д. играет важную роль в процессах обмена веществ. Д. аминокислот происходит под воздействием декарбоксилаз, коферментом которых является преимущественно фосфопиридоксаль. Д. аминокислот широко распространено у микроорганизмов, в частности у бактерий, входящих в состав микрофлоры кишечника животных и человека. Д. ряда аминокислот в тканях животных приводит к образованию аминов биогенных (гистамина, серотонина, а также g-амино-масляной кислоты, таурина и норадреналина). Д. a-кетокислот осуществляется под влиянием декарбоксилаз, коферментом которых является тиаминпирофосфат. Д. (окислительное) пировиноградной и a-кетоглутаровой кислот у животных и растений играет большую роль в трикарбоновых кислот цикле. В клетках микроорганизмов возможно Д. пировиноградной кислоты без доступа кислорода, например при спиртовом брожении. Биогенные амины — вещества, обычно образующиеся в организме животных или растений из аминокислот при их декарбоксилировании (удалении карбоксильной группы) ферментами декарбоксилазами и обладающие высокой биологической активностью. К биогенным аминам относятся дофамин, норадреналин и адреналин (синтезируются изначально из аминокислоты тирозина), серотонин, мелатонин и триптамин (синтезируются из триптофана) и многие другие соединения. В организме животных многие биогенные амины выполняют роль гормонов и нейромедиаторов. Разлагаются в организме при участии ферментов аминоксидаз. 19. Образование и обезвреживание аммиака в организме. Образование аммиака. 1. За счет дезаминирования аминокислот 2. При распаде пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. 3. Инактивация биогенных аминов с участием ферментов моноаминооксидаз. 4. В кишечнике а качестве продукта жизнедеятельности микробной микрофлоры (при гниении белков в кишечнике Дезаминирование - процесс отщепления от аминокислот аминогрупп с образованием свободного аммиака. Дезаминирование в организме человека протекает в 2 вариантах: 1 В виде прямого дезаминирования 2 В виде непрямого дезаминирования (трансдезаминирование). Прямое дезаминирование аминокислот в свою очередь на разных уровнях организации живых объектов встречается в 4 основных вариантах: а) окислительное дезаминирования б) внутримолекулярное дезаминирование в) гидролитическое дезаминирование г) восстановительное дезаминирование
В клетках человека работают только 2 из перечисленных: окислительное и внутримолекулярное дезаминирование. Глютоматдегидрогиназа является регуляторным ферментом, т.е. аллостерическим. Ее активность угнетается по аллостерическому механизму высокими концентрациями АТФ в клетке и наоборот повышаеться при уменьшении концентрации и увеличении концентрации АДФ. За счет работы этого регуляторного механизма скорость процесса трансдезаминирования контролируется энергетическим статусом клетки. Если энергии в клетки недостаточно, скорость процесса возрастает. При хорошем обеспечении клетки энергией расщепление аминокислот тормозиться. обезвреживание аммиака в организме Аммиак, образующийся в клетках различных органов и тканей в свободном состоянии не может переносится кровью к печени или к почкам в виду его высокой токсичности. Он транспортируется в эти органы в связанной форме в виде нескольких соединений, но преимущественно в виде амидов дикарбоновых кислот, а именно глютамина и аспаргина. Наибольшую роль в системе безопасного транспорта аммиака играет глютамин. Он образуется в клетках периферических органов и тканей из аммиака и глутомата в энергозависимой реакции катализируемой ферментом глутаминсинтетазой. В виде глутамина аммиак переносится в печень или в почки где расщепляется до аммиака и глутомата в реакции катализируемой глутаминазой. Требуется энергия АТФ. Концентрация глутомина в крови на несколько порядков выше чем других аминокислот. Вторая реакция Ферменты мочевинообразования в полном объеме имеются только в печени. Основным органом где происходит обезвреживание аммиака является несомненно печень. В ее гепатоцитах до 90% образовавшегося аммиака превращается в мочевину, которая с током крови поступает из печени в почки и затем выводиться с мочой. В норме в сутки с мочой выводиться 20-35 гр мочевины. Небольшая часть образующегося в организме аммиака (примерно 1гр в сутки) выводится почками с мочой в виде аммонийных солей. Аммиак образуется везде. 20. Глутамин и аспаргин; химическая природа, образование, роль. Глутамин - нейтральное нетоксичное соединение, способное легко проходить через клеточные мембраны. В виде этой аминокислоты аммиак транспортируется в крови. Участия в синтезе белка, источник азота в биосинтезе гистидина, глюкозамина, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. С кровью поступает в печень и почки,где под действием фермента глутаминазы превращается в глутамат и аммиак. При участии аспарагиназы также происходит образование аммиака из аспарагина. Клетки почек поглощают из циркулирующей крови глутамин. Фермент глутаминаза в почках катализирует гидролиз глутамина с образованием глутамата и аммиака.
Образующийся глутамат может в дальнейшем подвергаться дезаминированию при участии глутаматдегидрогеназы. Таким образом, из одной молекулы глутамина всего может образоваться две молекулы аммиака. Аспарагин аналогичным образом подвергается гидролизу при участии аспарагиназы, присутствующей в клетках канальцев почек.
Благодаря аминокислоте аспаргин (аспаргиновая кислота) повышается работоспособность мозга и неврологическая активность. Аспаргиновая кислота часто входит в состав комплексных препаратов, содержащих также таурин и триптофан. Формула аспаргинасодержит карбоксамидные группы.
Среди основных свойств аспаргина следует выделить:
-
Ускоряет процессы получения энергии из углеводов;
-
Входит в состав антител и иммуноглобулинов;
-
Снижает содержание аммиака в организме после тренировочных занятий;
-
Повышает общую работоспособность;
-
Облегчает работу печени по выведению из организма метаболитов медпрепаратов;
-
В углеводном катаболизме аспарагин принимает непосредственное участие.
При необходимости, аспаргин следует употреблять в количестве 3 грамм, разделенном на три приема. Курс с использованием вещества чаще всего продолжается в течение от 3 до 5 недель.