11. Назовите факторы, которые влияют на скорость ферментативной реакции. Охарактеризуйте влияние этих факторов на скорость ферментативной реакции.

Ферментативная активность зависит в основном от следующих факторов: концентрация фермента и субстрата, температура, pH, присутствие ингибиторов.

ТЕМПЕРАТУРА

В некотором ограниченном интервале температур скорость ферментативной реакции повышается с ростом температуры. Коэффициент, указывающий,

Для многих биологических реакций при повышении температуры на 10° скорость удваивается и, аналогично, при понижении температуры на 10° уменьшается вдвое.

При некой оптимальной температуре скорость реакции максимальна. Повышение скорости реакции по мере приближения к оптимальной температуре слева объясняется увеличением кинетической энергии реагирующих молекул. При дальнейшем повышении температуры кинетическая энергия молекулы фермента становится достаточной для разрыва связей, поддерживающих вторичную структуру фермента в нативном, каталитически активном состоянии (происходит тепловая денатурация фермента). Вторичная и третичная структура фермента разрушается, что сопровождается потерей каталитической активности.

Для большинства ферментов оптимальная температура равна или выше той температуры, при которой в норме находятся клетки. Для ферментов микроорганизмов, адаптировавшихся к обитанию в природных горячих источниках, оптимальная температура может быть близка к точке кипения воды.

pH

Оптимум значения рН у разных ферментов различный. Ферменты, работающие в кислых условиях среды (например, пепсин в желудке или лизосомальные ферменты), эволюционно приобретают конформацию, обеспечивающую работу фермента при кислых значениях рН. Однако большая часть ферментов организма человека имеет оптимум рН, близкий к нейтральному, совпадающий с физиологическим значением рН.

При изменении pH ферменты могут претерпевать конформационные изменения. Для поддержания активной третичной или четвертичной структуры может оказаться необходимым присутствие определенного заряда на группе, удаленной от области связывания субстрата; именно такая ситуация наблюдается в случае гемоглобина. Если заряд этой группы изменится, могут произойти частичное развертывание белковой цепи, или, наоборот, компактизапия молекулы, или же ее диссоциация на протомеры — во всех случаях с потерей активности.

КОНЦЕНТРАЦИЯ РЕАКТАНТОВ

При увеличении концентрации реактантов возрастают число молекул, обладающих достаточной для реакции энергией, и частота их столкновений.

Ингибирование ферментов

Скорость ферментативной реакции может быть снижена действием ряда химических веществ, называемых ингибиторами. Некоторые ингибиторы являются для человека ядами, например, цианиды, другие – используются в качестве лекарственных препаратов.

Ингибиторы можно разделить на два основных типа: необратимые и обратимые. Необратимые ингибиторы (I) связываются с ферментом с образованием комплекса, диссоциация которого с восстановлением  активности фермента невозможна: E + I  EI.

Обратимые ингибиторы, в отличие от необратимых, при определенных условиях могут быть легко отделены от фермента. Активность последнего при этом восстанавливается: Е+І EI.

Регуляция мультиферментных систем

Некоторые ферменты действуют согласованно, объединяясь в мультиферментные системы, в которых каждый фермент катализирует определенную стадию метаболитического пути:

 

В мультиферментной системе есть фермент, который определяет скорость всей последовательности реакций. Этот фермент, как правило, бывает аллостерическим((эффекторы бывают положительными – активирующими фермент, и отрицательными – ингибирующими)) и находится в начале матаболитического пути. Он способен, получая различные сигналы, как повышать, так и понижать скорость катализируемой реакции, тем самым регулируя скорость всего процесса.