Цитология (Э.К.Гасымов)

121

мембраны в сторону матрикса, в месте расположения АТФ – синтетазы и называемые в целом митохондриальными (элементарными) частицами.

Митохондриальный матрикс - является гелеобразной жидкостью, 50% которой составляют белки. Из-за большого количества белков электронно-микроскопически он выглядит как более плотная структура (рис.4.6 А). Большинство белков в составе матрикса являются ферментами, участвующими в окислении главных источников энергии организма – глюкозы и жирных кислот (см. далее).

Наряду с ферментами в матриксе расположены также митохондриальная ДНК, митохондриальные рибосомы и митохондриальные гранулы (рис. 4.5).

Отличительной особенностью митохондрий от остальных органелл, расположенных в цитоплазме, является то, что они имеют собственную генетическую систему, не связанную с ядерным геномом. Митохондриальный геном, как и в случае бактерий, представлен несколькими копиями кольцевой молекулы ДНК, которая имеется в составе каждой митохондрии (рис 4.5).

В двуспиральной кольцевой молекуле ДНК имеются гены информационной РНК (константа седиментации 12S, 16S) и 22 транспортных РНК, необходимых для синтеза 13 митохондриальных белков. 12S иРНК и 16S иРНК, соединяясь с белками, образуют маленькую (35S) и большую (45S) субъединицы соответственно, а они формируют митохондриальную рибосому (60S). Несмотря на малые размеры, митохондриальные рибосомы по общему плану строения и функциям не отличаются от расположенных в цитозоле свободных рибосом (см. далее). Проведенные исследования показали, что большинство из 13 белков, синтезируемых в матриксе митохондрий, участвуют в организации белковых комплексов I, III, IV,V.

Между тем гены, координирующие большинство (95%) митохондриальных белков, расположены в ДНК ядер клеток. Эти белки, синтезируются на полирибосомах в цитозоле, а затем доставляются к нужным структурам митохондрий при помощи специальных групп белков (шапероны и белки-транслокаторы).

В матриксе митохондрий большинства клеток имеются митохондриальные гранулы, имеющие маленькие размеры (30 – 50нм). Несмотря на то, что функция данных гранул окончательно неизвестна, отмечается их тесная связь с катионами Ca2+ и Mg2+. При нарушениях, вызванных увеличением концентрации Ca2+ в цитозоле, они переносятся в матрикс с помощью насосов Ca2+. Таким образом, митохондрии, как и эндоплазматическая сеть, играют роль депо для Ca2+ .

Важной является информация о современных представлениях механизма образования энергии в форме макроэргических молекул АТФ, имеющих место при полном распаде глюкозы и жирных кислот в результате окислительно-фосфорилирующих процессов в

митохондриях.

Процесс образования энергии при расщеплении глюкозы начинается в цитозоле, протекает в бескислородных условиях (анаэробных) и называется гликолизом. В процессе гликолиза образуются 2 молекулы АТФ, 2 молекулы пировиноградной кислоты (пирувата), а 2

122

молекулы никотинамидадениднуклеотида (NAD+) редуцируются до NADH-а. Обе молекулы пировиноградной кислоты переносятся в матрикс митохондрий с помощью насосов (см.выше) и там каждая в отдельности подвергаясь окислительному декарбоксилированию, образует СО2, ацетил-КоА и одну молекулу NADH ( I общий путь катаболизма).

Ацетил-КоА в матриксе вступив в цикл Кребса (цикл лимонной кислоты) (II общий путь катаболизма), преобразуется в оксалоацетат. В результате цикла Кребса, наряду с другими промежуточными продуктами, образуется 2 молекулы СО2, 1 молекула ГТФ, 3 молекулы NADH и 1 молекула флавинадениндинуклеотида (FAD+) редуцирующегося до FADН2. Образуемая ГТФ тут же преобразуется в АТФ.

Учитывая, что в цикл Кребса вступают 2 молекулы пировиноградной кислоты, следовательно, в результате окисления 1 молекулы глюкозы образуется 4 молекулы АТФ, 10 молекул NADH и 2 молекулы FADН2.

В отличие от глюкозы, процесс окисления жирных кислот происходит не в цитозоле, а непосредственно в матриксе митохондрий и называется β- окислением. На начальных этапах этого процесса жирные кислоты, используя энергию АТФ, соединяются с КоА и преобразуются в ацил – КоА (активированные жирные кислоты). В результате последующих процессов окисления, вследствие отделения от активированных жирных кислот двух атомов углерода, образуется ацетил-КоА, имеющий в своем составе на два углеродных атома меньше, чем ацил-КоА.

На каждом этапе отделения двух атомов углерода от жирных кислот, наряду с ацетил-КоА (активированной уксусной кислотой), образуется также 1 молекула NADH и 1 молекула FADН2. А образованные молекулы ацетил-КоА, как и в случае анаэробного гликолиза, вступают в цикл лимонной кислоты. Таким образом, в результате окисления каждой пальмитиновой кислоты, имеющей в своем составе 16 атомов углерода, образуется по 7 молекул NADH и FADН2 и 8 молекул ацетил-КоА. Если учитывать количество производных, образованных из молекулы ацетил-КоА в процессе цикла Кребса, то очевидно, что при окислении одной молекулы жирной кислоты, имеющей в составе 16 атомов углерода, синтезируется 31 одна молекула NADH, 15 молекул FADН2 и 8 молекул ГТФ (всего 131 молекула АТФ).

Протекание в митохондриях окислительно-фосфорилирующих реакций, необходимых для синтеза молекул АТФ, тесно связано с образованием NADH и FADН2, являющихся редуцированной формой NAD+ и FAD+. Так, при повторном окислении последних, под действием ферментов дыхательной цепи, образуется гидрид ион (Н-), имеющий в своем составе электронную пару, обладающую большой энергией. Т.о. электронная пара, передвигаясь по дыхательной цепи, образует молекулу воды, редуцируя молекулу кислорода, тем самым Н- преобразуется в протон ( Н+) (рис.4.7).

Ранее предполагалось, что в связи с тем, что передвижение электронной пары по дыхательной цепи является экзоэргической реакцией, то высвобождающаяся энергия непосредственно расходуется на образование макроэргических связей в процессе образования молекул АТФ. Однако в 1961 году, Питер Митчел впервые выдвинул гипотезу о том что, молекулы АТФ синтезируются в результате создания образованного вокруг биологических мембран протонного (Н+) градиента (хемиоосмотическая теория). Несмотря

123

на то, что изначально его предположение не было принято многими учеными, по истечению более чем 10 лет количество его сподвижников стало стремительно расти и в 1978-м году за гипотезу “Протонного градиента” он был удостоен Нобелевской премии.

В настоящее время полностью подтверждено, что синтез АТФ осуществляется благодаря протонному градиенту не только в митохондриях, но также и в бактериях и хлоропластах (в растениях).

Имеются две основные причины образования протонного градиента. Первая – это неспособность прохождения ионов и протонов сквозь внутреннюю мембрану митохондрий. Вторая причина заключается в том, что энергия высвобождающаяся при перемещении электронной пары по дыхательной цепи расходуется на образование из гидрид ионов (Н-) протонов Н+, которые благодаря насосам в составе белковых комплексов I, II, IV, локализованных на внутренней мембране, выкачиваются из матрикса в межмембранное пространство. Это и создает протонный градиент по обе стороны внутренней мембраны (рис.4.7) Причем, в данном случае также как и в случае бактерий, вокруг биологических мембран (внутренняя мембрана митохондрий), образуется не Na+ градиент (как в эукариотических клетках), а протонный градиент (рис.4.8). То есть концентрация последних в межмембранном пространстве выше, чем в матриксе. Большая часть протонов, сконцентрированных в межмембранном пространстве, способна возвращаться в матрикс при помощи белков комплекса V (АТФ - синтетазы), локализованного на внутренней мембране (рис. 4.8).

Возвращающиеся в матрикс протоны становятся причиной активации АТФсинтетазы (см. ранее) и АДФ расположенный в матриксе, соединяясь с фосфатной группой, образует АТФ (рис. 4.8).

Следует отметить, что комплексы дыхательных цепей, располагающиеся во внутренней мембране митохондрий, играют различные роли в процессе образования протонного градиента. Так, электронная пара, находящаяся в составе NADH, поступает в I комплекс цепи переноса электронов и захваченная коэнзимом Q (убихинон) переносится к цитохрому “b”, находящемуся в составе комплекса III. В комплексе III электронная пара переносится с цитохрома “b” в цитохром “c”. С помощью последнего переносчика электроны переносятся в IV комплекс (цитохромоксидаза). Белки IV комплекса, соединяя электроны с молекулами кислорода образуют воду (рис. 4.7). Ранее мы отмечали, что при переходе электронной пары с одного комплекса на другой высвобождается энергия. Благодаря этой энергии во время переноса 2е- с каждого из I, II и III комплексов 3Н+ переносятся из матрикса в межмембранное пространство.

Механизм переноса электронов при помощи FADН, отличается от описанного выше механизма. А именно, белки комплекса II (сукцинатдегидрогеназа) принимают электроны от сукцината, являющегося промежуточным продуктом цикла Кребса. В этом случае электроны связываются не с NADH, а с FADН2 (рис.4.7). Электронная пара, находящаяся в составе FADН2, захваченная коэнзимом Q в составе комплекса II, переносится к комплексу IV по описанной выше схеме и данный процесс завершается синтезом молекул воды. Вследствие того, что во время переноса электронов при помощи FADН2 свободная энергия не образуется, белки комплекса II не участвуют в образовании протонного градиента Н+.

124

Во время перемещения по электронной цепи электронной пары, находящейся в составе одной молекулы NADH, синтезируется 3 молекулы АТФ. В аналогичном процессе с участием FADН2 синтезируется 2 молекулы АТФ. Отсюда следует, что если при расщеплении одной молекулы глюкозы образуется 38 молекул АТФ, то при расщеплении молекулы жирных кислот (содержащих в своем составе 16 атомов углерода) эта цифра достигает 131. Еще одной важной особенностью является то, что если при бескислородном гликолизе в цитоплазме образуется всего 2 молекулы АТФ, то в кислородной среде митохондрий, в процессе окислительного фосфорилирования, эта цифра увеличивается в 18 раз и достигает 36-ти.

Протонный градиент, образованный с помощью окислительно-фосфорилирующих процессов в бурой жировой ткани, является причиной образования тепла, а не АТФ. В составе внутренней мембраны митохондрий данных клеток имеется белок термогенин, схожий с АТФ-синтетазой. Во время возврата протонов в матрикс при помощи данных белков, вследствие отсутствия синтеза АТФ, энергия образованная протонным градиентом расходуется на образование тепла. Бурые жировые клетки имеются у детей и у животных, находящихся в зимней спячке. У первых тепло образованное бурыми жировыми клетками, повышая температуру тела, расходуется на уничтожение ряда бактерий, у вторых – становится причиной нормализации температуры тела в период пробуждения от зимней спячки, пониженной на 4-5 градусов.

В клетках местом наибольшего расхода кислорода являются митохондрии. Поэтому если в межклеточной среде по различным причинам наблюдается нехватка кислорода (гипоксия), то деструктивные изменения, происходящие в митохондриях, становятся причиной гибели клетки. К числу первых признаков гипоксии можно отнести набухание митохондрий и разжижжение их матрикса.

Вследствие того, что митохондрии имеют свой геном, то в результате происходящих в них мутаций, возникают различные наследственные заболевания. Примером этого является наследственная оптическая нейропатия Лебера. Данное заболевание, встречающееся у 15-35 летних лиц, сопровождается атрофией зрительного нерва и как следствие – полной потерей зрения.

Одной из причин возникновения различных болезней (инсульт, атрофия зрительного нерва, невропатии, миопатии, болезни Паркинсона и Альцгеймера и т.д.), являются возрастные изменения генома и внутренних структур митохондрий.

Средняя продолжительность жизни митохондрий всего 10 дней. Они, так же как и бактерии, размножаются путем деления. В этом случае перегородка, образованная в центральной части, делит материнскую митохондрию на две части. Т.к. в составе митохондрий имеется несколько копий ДНК, то новообразованные митохондрии имеют специфические им ДНК (рис 4.5).

Рибосомы

Рибосомы относятся к гигантским макромолекулам. Они являются рибонуклеопротеинами, состоящими из четырех типов РНК (5 S, 5.8 S, 18 S и 28 S) и более чем 80-ти соединенных с ними белков. Рибосомы вместе с информационной РНК

125

(иРНК) и аминоацил-транспортной РНК (аа-тРНК) обеспечивают синтез белков и встречаются во всех типах клеток кроме эритроцитов. Однако существуют значительные отличия в их количестве и в характере связи с другими структурами цитозоля. Было выяснено, что в быстрорастущих клетках млекопитающих имеется около 10 миллионов рибосом.

В эукариотической клетке различают два вида рибосом: митохондриальные и цитоплазматические. Общий план строения этих рибосом является одинаковым, основное отличие заключается в большем размере вторых по сравнению с первыми (см. ранее).

Численные показатели рибосом и их составных частей, определяются при помощи

коэффициента седиментации Сведберга (1 S= 10-13сек), который указывает на скорость оседания их в растворе.

Рис. 4.9. Схематический рисунок малой и большой субъединиц рибосом.

1- малая субъединица; 2- большая субъединица; 3- пора выхода; 4- и-РНК.

Цитоплазматические рибосомы (80 S) являются плотными частицами с размерами 30x25x20 и состоят из большой и малой субъединиц (рис. 4.9). Каждая субъединица, состоящая из рРНК и белков, синтезируется в ядрышке. После синтеза рибосомальные белки, проникая сквозь ядерную пору, поступают в ядрышко. Большая субъединица (60 S) состоит из 5 S, 5.8 S и 28 S рРНК и 49-ти белков, а малая субъединица (40 S) состоит из 18 S рРНК и 33-х белков. В рибосомальных субъединицах белки (лишь по одному от каждого) расположены вокруг основы, образованной из частей, состоящих из молекул рРНК тесно связанных друг с другом комплиментарными связями.

Лишь один белок большой субъединицы встречается в четырех местах. В течение последних 10-ти лет было принято мнение, что белки в составе рибосом играют и

126

структурную и функциональную (ферментативную) роль. Но в 1992-ом году Г. Ноллер с сотрудниками выяснили, что при экстракции белков из большой субъединицы она сохраняет ферментативную активность и участвует в образовании пептидных связей между аминокислотами. Белки, входящие в состав рибосом, формируют пространственное строение молекулы рРНК и удерживают тРНК в необходимом положении, тем самым усиливая функциональную активность рибосом.

Рис. 4.10. Схематический рисунок взаимосвязи иРНК и образований, участвующих в синтезе белка субъединицами рибосом. А – начальный этап синтеза белка, В – этап удлинения. Подробная информация в тексте. Схемы, с небольшими поправками, были взяты из учебника G.M. Cooper – The cell: a molecular approach (2000, ASM Press).

На малой субъединице имеется участок связывающийся с информационной РНК (иРНК),

А-участок для соединения с аа-тРНК, Р-участок для соединения пептидил-тРНК (Р-тРНК) и Е-участок для выхода (exit) тРНК (рис. 4.10 В).

А на большой субъединице находятся участок имеющий пептидилтрансферазную активность, тунелеобразная полость для размещения участка синтезируемого белка,

выводное отверстие туннеля (рис. 4.9,4.14) и участок связывающийся с мембраной шероховатой эндоплазматической сети.

Во время синтеза белка, большая и малая субъединицы соединяются друг с другом, а между ними сохраняется щелеобразное пространство. Т.к. это пространство переходит в тунелеобразную полость большой субъединицы, то образованная полость целиком напоминает воронку. На поверхности малой субъединицы, все участки, соединяющиеся с различными образованиями (см.далее) располагаются в полости между субъединицами. В области полости не встречается ни один из белков принимающих участие в образовании рибосом и находящихся в окружающем цитозоле. Значит, соединения иРНК с рРНК и соединение аминокислот друг с другом пептидными связями происходит в полости рибосомы, которая окружена только молекулами РНК. Т.о. образования, участвующие в начальных этапах синтеза белка, оберегаются от воздействия находящихся в цитозоле белков (РНК-азы, протеазы), имеющих ферментативную активность.

Для того чтобы понять роль рибосом в синтезе белка, нужно прояснить ряд моментов. Первое – к Р-участку малой субъединицы вначале присоединяется участок антикодона тРНК,

127

переносящий аминокислоту метионин к кодону AUG в составе иРНК – являющийся начальным показателем синтеза белка (рис.4.10 А).

Второе – к А-участку малой субъединицы присоединяется аа-тРНК, переносящая аминокислоту соответственно гену каждого белка (аминокислота аланин на рис. 4.10 А). Последняя, синтезируется с участием фермента тРНКсинтетазы, находящегося в цитозоле. Данный процесс состоит из двух фаз. Первая фаза называется фазой активации аминокислоты. В данном случае с участием фермента тРНК-синтетазы карбоксильная группа аминокислоты, соединяясь с α-фосфатной группой в составе АТФ, образует аминоацил АМФ. В последней фазе аминоацил АМФ вновь под воздействием фермента тРНК-синтетазы, соединяя аминоацильную группу с соответствующей тРНК, образует аатРНК. Таким образом, с одной стороны образуется антикодон, создающий комплементарные связи с кодоном иРНК, а с другой стороны – имеющая соответствующие аминокислоты аа – тРНК (рис. 4.10 А).

Третье - обязательно следует учитывать то, что рибосомы относятся к такой группе моторных белков как миозин, динеин и т.д. и обладают способностью свободно передвигаться по иРНК.

Белки синтезируются соответственно последовательности кодонов иРНК, синтезируемой на молекуле ДНК под воздействием фермента РНК-полимераза II и различных факторов транскрипции. Данный процесс называется трансляцией. Процесс трансляции состоит из трех последовательных этапов: начальный (initiation), удлинения (elongation) и

терминальный (termination).

Начальный этап происходит с участием около 10-ти специальных белков. Эти белки называют eIFS (eukaryotic initiation factors), т.е. “начальные эукариотические факторы”. Один из данных факторов (eIF-2) вместе с ГТФ соединяется с тРНК, несущей аминокислоту метионин (met-тРНК), а три фактора (eIF-1, eIF-1А и eIF-3) соединяются с малой субъединицей рибосомы, тем самым активируя их. Активированная met-тРНК соединяется с Р-участком малой субъединицы (рис. 4.10 А). Это единственная РНК несущая аминокислоту, непосредственно соединяющаяся с Р-участком малой субъединицы. Параллельно с этим eIFS факторы, от 4-х до 6-ти, вместе с АТФ-азой соединяются с иРНК около “шапки” на 5 ̓ конце. Это указывает на то, что данные комплексы имеют хеликазную (англ.helix – завиток) активность и участвуют в раскрывании спиралей иРНК. Как только раскрываются спирали иРНК (благодаря энергии образованной с помощью фермента АТФ-азы), малая субъединица, перемещаясь вместе с факторами соединенными с ней и с концом 5 ,̓достигают кодона AUG (рис.4.10 А). В это время ГТФ, сявзанная с eIF-2, подвергаясь гидролизу, отделяется от metтРНК. В результате, комплекс met-тРНК, который соединен с кодоном и антикодоном AUG иРНК связанной с малой субъединецей, оставшись свободным (рис.4.11-1), соединяется с большой субъединицей рибосомы (рис.4.11-2). На этом начальный этап заканчивается.

128

Рис.4.11. Схематический рисунок этапов синтеза белка в цитозоле. Описание в тексте. Схема, с небольшими поправками, была взята из учебника L.P. Gartner and J.L. Hiatt – Cjljr Textbook of Histology ( 2nd ed., 2001, Ü.B. Saunders Company, p.26, fig 2 – 15).

Этап удлинения. На данном этапе в полости меду двумя субъединицами происходит синтез полипептидной цепи. В начале процесса удлинения eЕF-1 (eukaryotic elongation factor), т.е. “удлиняющий эукариотический фактор“, вместе с ГТФ соединяется с аа-тРНК, находящейся в цитозоле и приносит ее к А-участку малой субъединицы (рис.4.11-3). Если антикодон доставленной аа-тРНК совпадает с кодоном, следующим за AUG кодоном иРНК, то он с помощью энергии образованной гидролизом ГТФ, соединяется с А-участком. В случае если не совпадает, то при помощи специального механизма аа-тРНК замещается на новые, вплоть до соответствия доставленной аминокислоты. Как только соответствующая аатРНК доставляется и соединяется с А-участком, под воздействием имеющего пептидилтрансферазную активность участка большой субъединицы, карбоксильная группа метиониновой аминокислоты, расположенной на Р-участке образует карбоксильные связи с аминовой группой аа-тРНК, расположенной на А-участке (рис. 4.11-4). В это время аминокислота Р-участка соединяется с концом аминокислоты А-участка, т.е. тРНК расположенная на Р-участке остается без “груза”. После этого еEF-2 вместе с ГТФ обеспечивает перемещение рибосомы к концу тРНК вдоль одного кодона. Тогда оставшаяся без “груза” тРНК переходит к Е-участку – выходу, а имеющая белковые цепи пептидил РНК, занимает Р-участок (рис. 4.11-5). Т.о. освобождается А-участок, который принимает новую аминокислоту доставленную аа-тРНК. На следующем этапе находящаяся на Е-участке тРНК, лишенная “груза”, возвращается в цитозоль. Описанные процессы повторяются до места расположения кодона “стоп“ на иРНК. Образованная белковая цепь, пройдя в туннель большой субъединицы, попадает в цитозоль через его выводное отверстие (рис. 4.11).

Терминальный этап. В терминальном этапе eTF (eukaryotic termination factor), т.е. “терминальный эукариотический фактор“ соединяется с кодоном “стоп“ на А-участке малой субъединицы (рис. 4.11-6). Данный фактор с одной стороны препятствует соединению аатРНК к А-участку, с другой стороны подвергая гидролизу эфир пептидил-транспортной РНК располагающейся на Р-участке, отделяет белковую цепь от транспортной РНК (рис.4.11-7). С этого момента происходит отделение тРНК от Р-участка, eTF от А-участка, а тРНК от

129

большой и малой субъединицы (рис. 4.11-8). Субъединицы рибосом могут вновь принимать участие в трансляции иРНК. Осуществление синтеза белка при помощи ГТФ-связывающих белков с одной стороны являются причиной значительного увеличения его скорости, а с другой - значительного уменьшения случаев отклонения от установленной программы (месторасположение лишь одной аминокислоты из 10 тыс. может быть неверным). Было установлено, что для полного синтеза белка актина, состоящего из 375 последовательных аминокислот, требуется всего лишь 20 секунд. Возможность расположения около 15-ти рибосом на одном филаменте иРНК создает условия для синтеза большого количества белков за малый промежуток времени.

Рибосомы, будучи свободными или связанными с шероховатой эндоплазматической сетью, разделяются на две группы. Свободные рибосомы, в отдельности либо группируясь, участвуют в синтезе белков. В последнем случае, в виду того что на филаменте одной иРНК собирается большое количество рибосом, напоминая собранные на нить бусины. Их называют полирибосомами или полисомами. Следует отметить, что количество рибосом расположенных на иРНК указывает также на количество синтезируемых там молекул белка. Т.к. белки синтезируемые рибосомами или полирибосомами связанными с иРНК расположенной в цитозоле, расходуются на собственные нужды клетки, этот процесс именуется также конститутивным синтезом белка. Таким образом синтезируются белки, входящие в состав самого цитозоля, ядра, митохондрий, пероксисом и т.д. Рибосомы, связанные с шероховатой эндоплазматической сетью, в основном синтезируют белки используемые на стороне (экспорт).

Вследствие того, что в составе рибосом имеется много фосфатных групп, они имеют базофильные свойства и окрашивается кислотными красителями (гематоксилин, толиоидин, и метиленовый синий) в темный цвет. Поэтому существует прямая связь между степенью базофилии клетки и интенсивностью синтеза белка.

Эндоплазматическая сеть

Эндоплазматической сетью называют структуру, образованную связанными друг с другом полостями различной формы, которые окружены мембраной и располагаются начиная от перинуклеарной области на всей протяженности цитоплазмы. Данные полости по форме бывают каналообразные, в виде трубочек, пузырьков и цистерн (уплощенных мешочков). Примерно 50% мембран, встречающихся в клетке, принимают участие в образовании эндоплазматической сети. Эти мембраны, непрерывно переходят от одного образования к другому и соединяют в себе вакуолоплазму, составляющую 10% от общего объема цитоплазмы.

Таким образом, в мембране эндоплазматической сети выделяют две поверхности: наружную – обращенную к цитозолю и внутреннюю (люминальную) – обращенную к вакуолоплазме. Расположенные на этих поверхностях белки, различного состава и активности, создают условия для выполнения свойственных им функций. Наряду с тем, что синтезируемые вещества накапливаются в оставшихся между мембранами пустотах, они так же подвергаются ферментативной модификации (в процессе созревания).

В эндоплазматической сети различают две части, которые отличаются друг от друга по функции и строению: гладкую и шероховатую эндоплазматическую сети. При электронной

130

микроскопии основной особенностью шероховатой является наличие на ней рибосом, соединенных с наружной мембраной.

Гладкая эндоплазматическая сеть

Ввиду того, что мембрана окружающая каналы, трубочки и пузырьки эндоплазматической сети на обращенной к цитозолю поверхности, а именно в ее сигнал распознающих участках, не имеет соответствующих рецепторов, то она не способна связываться с рибосомами и называется гладкой эндоплазматической сетью. Точнее, она воспринимается как гладкая часть эндоплазматической сети, поскольку границы между полостями гладкой и шероховатой эндоплазматическими сетями нет. Так как на ее поверхности нет рибосом, при электронной микроскопии она выглядит гладко (рис.4.6, 4.12). Вместе с тем, выявляющиеся на ультратонких срезах участки в большинстве своем имеют трубчатую форму: т.е. в составе гладкой эндоплазматической сети преобладают не пузырьки и цистерны, а трубчатые каналы

(рис. 4.12).

Рис.4.12. Электронно-микроскопический снимок гладкой эндоплазматической сети в синтезирующей стероидный гормон клетке коркового вещества надпочечника (T.S. Lesson, C.R. Lesson, A.A. Papparo: Text/Atlas of Histology, Philadelphia, WB. Saunders? 1988).

В большинстве типов клеток, встречающихся в организме, гладкая эндоплазматическая сеть занимает очень малое по объему пространство. В то же время в клетках, синтезирующих стероидные гормоны (в семенниках, яичниках, корковом веществе надпочечников), а также в тех клетках, в которых идет липидный обмен и детоксикация (в печени) токсических веществ (алкоголь, барбитураты и т д), гладкая эндоплазматическая сеть занимает большую часть цитоплазмы.

Среди разнонаправленных функций гладкой эндоплазматической сети важное место занимает то, что она является амбаром (депо) для ионов Са2+. Информация об участии ионов Са2+ в различных процессах была приведена ранее в теме о “вторичных посредниках.” При этом следует отметить, что ионы Са2+ , в отличие от других вторичных посредников, не