книги / Современный катализ и химическая кинетика

тодом дифракции медленных электронов (он описан в гл. 4). На рис. 2.15 пока­ зано, что скорость образования СО2 изменяется синхронно с интенсивностью диф­ ракционных пиков, отвечающих двум состояниям поверхности. Заметим, однако, что вместо одномоментной перестройки всей поверхности, формируются непре­ рывно перемещающиеся по поверхности зоны с разной структурной организаци­ ей. При этом формируется эффектная пространственно-временная структура, которая не только воспроизводится в численном моделировании, но и может наблюдаться в специально настроенном электроном микроскопе (рис. 2.16).

Рис. 2.16. Пространственно-временная кар­ тина, полученная при численном модели­ ровании окисления СО на поверхности

Время, с

Осцилляции типа показанных на рис. 2.15 довольно регулярны и могут поддерживаться в течение нескольких часов при фиксированных внешних ус­ ловиях. В зависимости от скорости подачи реагентов, которая определяет сте­ пень удаления системы от равновесия, колебания могут быть более или менее сложными и даже стать хаотическими (см., например, [12]).

Известно двадцать различных аминокислот. Из них составляются бел­ ки путем формирования амидных или пептидных связей между углеродом из СООН-групп и азотом из NH2-rpynn

но но

R - с - с - он h2n - с - с - он

NH2 R'

Я

но но

R-C-C-N-C-C-OH

I I I

NH2 H R'

Энзимы представляют собой каталитически активные белки. Их ак­ тивными центрами могут служить карбоксильные или аминогруппы, с определенным пространственным расположением.

Слабые взаимодействия нескольких типов (электростатическое, ван- дер-ваальсовское) и водородная связь определяют в высокой степени спе­ цифический характер взаимодействия молекул субстрата с активными цен­ трами, что делает энзимы наиболее эффективными катализаторами.

Кинетика реакций, катализируемых энзимами, схожа с кинетикой гетеро­ генных реакций, рассмотренных выше. Но так как на практике имеется неко­ торое различие в анализе кинетических уравнений, мы рассмотрим отдельно реакции с участием энзимов.

Энзим Е участвует в реакции путем формирования комплекса с реагентом S (обычно называемым субстратом), за которым идет образование продукта Р. Схему реакции можно представить следующим образом:

Поскольку энзим, субстрат и продукт распределены в одной среде, мы мо­ жем оперировать с их концентрациями. Если полная концентрация энзима равна [E]tot, то из условия сохранения активного компонента получаем, что

Скорость образования продукта можно, воспользовавшись схемой реакции, сразу же записать в виде

Здесь нет необходимости, в отличие от поверхностных реакций, конкрети­ зировать единицы измерения концентрации, поскольку все участвующие в ре­ акции компоненты находятся в трехмерном пространстве реакционной среды и все скорости измеряются в концентрациях в единицу времени. Неизвестная концентрация не участвующих в реакции энзимов легко находится в предполо­ жении стационарности реакции:

Подставив это выражение в уравнение (2.203) и введя константу Михаэлиса [АГМ из уравнения (2.112)], получаем

Это — уравнение Михаэлиса—Ментена, полученное в 1913 г., характеризую­ щее скорость реакции, катализируемой энзимами.

Сравнивая уравнение (2.207) с аналогичным соотношением, полученным для мономолекулярной реакции на твердом катализаторе, легко установить, что обратная величина константы Михаэлиса соответствует константе равно­ весной адсорбции, входящей в уравнения Ленгмюра—Хиншельвуда.

При очень высокой концентрации субстрата скорость реакции достигает максимума:

и энзимы используются наиболее эффективно. Поскольку к2 равна то ее обычно трактуют как число оборотов реакции и часто записывают в виде

&cat. С другой стороны, если концентрация субстрата меньше А"м, скорость ре­ акции принимает значение

— [Е] ЛМ

а большая доля энзимов в реакции не участвует. Отношение к2/Км, называемое константой специфичности, является удобной величиной для сопоставления специфичности энзимов по отношению к различным субстратам. Когда энзим

способен участвовать в превращениях молекул двух типов А и В, скорости этих превращений относятся как (&2/A"m)a : (^2/^м)в- Существует практический вер­ хний предел значения отношения к,/К^ равный примерно 109 моль/л • с, оп­ ределяемый скоростью диффузии молекул субстрата в растворе к энзимам. Та­ ким образом, системы, в которых достигается такое значение отношения можно считать близкими к идеальным для реакций, катализируемых энзимами.

В качестве примера рассмотрим энзим—каталазу, катализирующий реак­ цию разложения Н2О2 на Н2О и О2, при числе оборотов реакции fccat = 107 с-1 и константе специфичности к2/Км = 4 - 108 моль/л • с. Такие значения активнос­ тей на несколько порядков превышают активности гетерогенного катализа.

Следует также рассмотреть возможности управления реакциями, катали­ зируемых энзимами. Приведенная на рис. 2.17 зависимость показывает, когда энзимы выходят на область насыщения и скорость реакции практически не изменяется с ростом концентрации субстрата, что делает невозможным управ­ ления реакцией за счет изменения [S]. Безусловно, наиболее эффективно уп­ равлять реакцией можно при низких концентрациях субстрата. Таким образом, если управление реакцией желательно, то ее следует проводить в области зна­ чений [S], находящихся между 5 и 10А"м.

катализируемой энзимами, от [S]/Л7М [S]/KM

При практическом использовании уравнения Михаэлиса—Ментена удобно переписать его в виде

Таким образом, график зависимости 1/г от 1/[S] представляет прямую ли­ нию, тангенс угла наклона которой равен KM/k2[E]tot, а координата точки пере­ сечения равна l/rmax. Такая зависимость представлена на рисунке 2.18, и она носит название зависимости Линевивера—Бурка.

Как и для любой химической реакции, температура оказывает сильное вли­ яние на катализ энзимами, даже если возможный интервал ее изменения огра­ ничен. Для энзимов существует оптимальная температура (37 °C для реакций в организме человека). При более высоких температурах их активность падает, вследствие денатурации белков, из которых состоят энзимы.

Важную роль здесь играет и значение pH среды, поскольку от него зависит зарядовое состояние энзимов и, следовательно, их конформация. Имеется так­ же оптимальное соотношение концентраций энзимов и субстрата.

Рис. 2.18. Зависимость Линевивера—Бурка

Хотя мы здесь будем рассматривать только простейшие мономолекулярные реакции изомеризации или распада субстрата, необходимо все же обсудить влия­ ние на их скорость ингибиторов. Ингибиторы — это соединения, связывающиеся с энзимами и влияющие на их активность. Конкурентные ингибиторы связывают­ ся с теми же центрами, что и субстрат; здесь имеется полая аналогия с конкурен­ тной адсорбцией в гетерогенном катализе. Реакционная схема имеет вид:

Существуют и неконкурентные ингибиторы. Они связываются не с реакци­ онными центрами энзимов, но через модифицирование изменяют их актив­ ность.

Конкурентное ингибирование важно для биологического управления меха­ низмом реакции, при этом в качестве ингибитора может выступать продукт реакции. Например, энзим инвертаза катализирует гидролиз сахарозы, при котором она превращается в глюкозу или фруктозу. Глюкоза здесь является конкурентным ингибитором, устанавливающим глубину протекания реакции.

Интересным практическим приложением конкурентного ингибирования является использование этанола для торможения действия метанола — отрав­ ляющего вещества при попадании его в организм человека (например, при употреблении дешевых спиртных напитков). Сам по себе метанол не является токсичным, но в легких он разрушается энзимом алкогольдегидрогеназой, что приводит к образованию высокотоксичных формальдегида и муравьиной кис­ лоты, которые способны привести к слепоте и даже смертельному исходу пос-

ле употребления небольшого количества метанола. Но так как алкогольдегид­ рогеназа связывается с этанолом сильнее, чем с метанолом, то при отравлении метанолом следует ввести в организм этанол в количестве, достаточном для насыщения энзимов. В течение короткого периода времени интоксикация орга­ низма метанолом будет ликвидирована. Аналогичная процедура применима и при отравлении этиленгликолем.

Список литературы

1.Van Santen R.A., Niemantsverdriet J. W. Chemical Kinetics and Catalysis. New York: Plenum, 1995.

2.Chase M.W. et al. JANAF Thermodynamic Tables, 3rd Edn. J. Phys. Data, 14 (suppl.), 1985.

3.Atkins P.W. Physical Chemistry. Oxford: Oxford Univ. Press, 1998.

4.Laidler K.J. Chemical Kinetics. 3rd Ed. New York: Harper&Row, 1987.

5.Prigogine I. From Being to Becoming. San Francisco: W.H. Freeman, 1980.

6.Gleick J. Chaos, Making a New Science. New York: Viking, 1987.

7.Zaikin A.N., Zhabotinsky A.M. // Nature. 1970. V. 255. P. 535.

8.Ertl G. // Adv. Catal. 1990. V. 37. P. 213

9.Imbihl R., Ertl G. // Chem. Rev. 1995. V. 95. P. 697.

10.Eiswirth M., Moeller P., Wetzl K., Imbihl R. and Ertl G. // J. Chem. Phys. 1989. V. 90. P. 510.

11.Gelten R.J., Jansen A.P.J., Van Santen R.A., Lukkien J.J., Segers J.P.L., Hilbers P.A.J. // J. Chem. Phys. 1998. V. 108. P. 5921).

12.Gobden P.D., Siera J., Nieuwenhuys B.E. // J. Vac. Sci. Technol. A. 1992. V. 10. P. 2487.

ГЛАВА ТЕОРИЯ СКОРОСТЕЙ реакции

3.1.ВВЕДЕНИЕ

Вданной главе будет изложена теория, позволяющая предска­ зывать значение скорости реакции, в частности величину предэкспоненциального множителя. В гл. 2 мы ввели как чисто эмпирическое уравнение Аррениуса, определяющее температурную зависимость константы скорости реакции:

Ниже мы рассмотрим два подхода, а именно: теорию столкновений и тео­ рию переходных состояний, строго обосновывающих уравнение Аррениуса и позволяющих придать физический смысл входящим в нее параметрам, в част­ ности предэкспоненциальному множителю.

Рис. 3.1. Для вступления в реакцию комп­ лекс должен иметь потенциальную энер­ гию, превышающую высоту энергетичес­ кого барьера

Уравнение Аррениуса соответствует реакции между двумя молекулами, схе­ матически показанной на рис. 3.1. Молекулы вступят в реакцию, только если их суммарная потенциальная энергия в момент столкновения будет существен­ но выше активационного барьера. В противном случае они разойдутся не про­ реагировав. Эта картина представляется правдоподобной, поскольку из нее сле­ дует правильная температурная зависимость скоростей многих процессов, и она лежит в основе обсуждаемых в данной главе теорий скоростей реакций.

Вместе с тем для построения теории, не использующей в явном виде уравнение Аррениуса, мы не будем отождествлять высоту энергетического барьера, обо­ значаемую через Д£, и энергию активации £а, являющуюся эмпирическим параметром. В разд. 2.4 был описан общий подход к определению энергии активации из экспериментальных данных. Здесь подобная процедура будет применена для нахождения энергии активации из теоретического выражения для скорости реакции. Мы увидим, что величины Д£ и £а в общем случае не равны, хотя различие между ними невелико.

Обе теории скоростей реакций, обсуждаемые в данной главе, используют предположение, что молекулы, вступающие в реакцию, приобретают дополни­ тельную энергию за счет столкновений, переходя в активированное состояние (на вершину активационного барьера), в котором они* уже способны образо­ вать продукт реакции. В теории столкновений молекулы рассматриваются как бильярдные шары или твердые сферы, для которых возможность преодоления барьера определяет только их кинетическая энергия при столкновении. Теория переходных состояний принимает во внимание колебательные и вращательные движения реагирующих молекул, существенным образом влияющие на обмен энергией между ними при столкновении, а также те степени свободы молекул, которые могут быть возбуждены при прохождении реакционным комплексом активационного барьера.

В книге [1] Гудстейн писал: «Людвиг Больцман, посвятивший значи­ тельную часть своей жизни развитию статистической механики, покончил с собой в 1906 г. Пауль Эренфест, продолживший его исследования, ушел из жизни таким же способом в 1933 г. Теперь настала наша очередь изу­ чать статистическую механику. Наверно, будет разумно заниматься этим предметом с осторожностью.

Для понимания сущности теории столкновений нам необходимо знать фун­ кцию распределения молекул по скоростям при данной температуре. Эта фун­ кция носит название «распределение Максвелла—Больцмана». В теории пере­ ходных состояний используется понятие статистической суммы, вытекающее из распределения Больцмана. Таким образом, нам следует посвятить один из разделов данной главы статистической термодинамике.

Межмолекулярные столкновения играют принципиально важную роль в стимулировании реакционной системы к преодолению активационного барье­ ра. Теория Линдеманна особо подчеркивает это обстоятельство и предлагает метод для учета влияния окружающей среды на химические реакции. В ней оговорена необходимость выполнения специальных условий, при которых бу­ дут работоспособны обсуждаемые здесь теории скоростей реакций.

В конце главы мы применим теорию переходных состояний и теорию стол­ кновений к описанию нескольких элементарных поверхностных реакций, встре­ чающихся в катализе.

3.2.РАСПРЕДЕЛЕНИЕ БОЛЬЦМАНА И СТАТИСТИЧЕСКАЯ СУММА

Сейчас мы кратко суммируем основные положения статистичес­ кой термодинамики, необходимые для понимания дальнейшего изложения. Более детально со статистической термодинамикой читатель может ознако­ миться по книге [2].

Предположим, что у нас есть большой ансамбль частиц (электронов, ато­ мов, молекул), распределенных по энергетически уровням еп где i = 0, 1,2, ..., N, а N может принимать и бесконечно большое значение. Число частиц должно быть обязательно большим, поскольку нам необходимо получить хорошо опре­ деленные средние величины. В соответствии с распределением Больцмана ве­ роятность Р найти систему при данной температуре в состоянии с энергией дается выражением

/ = 0

Это распределение может быть получено сразу же, если мы воспользуемся условием максимума энтропии для ансамбля большого числа частиц. Знамена­ тель в распределении Больцмана обеспечивает нормировку вероятностей при которой их сумма равна единице, то есть данным распределением охваты­ вается 100 % состояний системы. Сумма по состояниям

(3.3)

i = 0

называется статистической суммой. Здесь — степень вырождения z-го уров­ ня, которая обеспечивает учет всех состояний, даже если они характеризуются одной и той же энергией.

Статистическая сумма зависит от термодинамического состояния системы: через суммирование по энергетическим уровням е1. она включает в себя все свойства ансамбля частиц. Будучи безусловно корректным, такое описание, на первый взгляд, не представляется перспективным, поскольку работать с боль­ шим числом громоздких слагаемых не очень удобно. Заметим, однако, что суммы бесконечных математических рядов часто сводятся к простым выражениям. Кроме того, если энергетические уровни расположены достаточно близко, то можно рассматривать энергию как непрерывную переменную и заменить сум­ мирование интегрированием, что обычно позволяет упростить расчеты. Важ­ ные термодинамические характеристики системы, такие как средняя энергия, свободная энергия (химический потенциал) и энтропия, вычисляются непос­ редственно через статистическую сумму.