Добавил:
Twilljoy
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Предмет:
Файл:экз бх.docx
X
- •Основные этапы развития биохимии. Место биохимии в системе медицинских наук. Значение биохимических знаний в клинической практике.
- •Аминокислоты: строение и функции. Строение и классификации аминокислот, входящих в состав белков. Физико-химические свойства аминокислот. Применение аминокислот в медицине.
- •Задачи биохимии:
- •2. Основные этапы развития биохимии. Место биохимии в системе медицинских наук. Значение биохимических знаний в клинической практике.
- •Период (середина 20 века по настоящее время):
- •Место биохимии в системе медицинских наук: Может, это то же самое, что связь бх с другими науками в предыдущем вопросе?
- •Биохимия 2. Строение и функции белков.
- •1. Белки: определение, характерные признаки. Развитие представлений о белковых веществах. Биологические функции белков.
- •Характерные признаки:
- •Развитие представлений о белковых веществах:
- •Биологические функции белков (с примерами):
- •2. Аминокислоты: строение и функции. Строение и классификация аминокислот, входящих в состав белков. Физико-химические свойства аминокислот. Применение аминокислот в медицине.
- •Функции аминокислот:
- •Строение и классификация аминокислот, входящих в состав белков:
- •1. Структурная классификация:
- •Редкие аминокислоты белков, это, например:
- •Электрохимическая классификация
- •Биологическая (физиологическая) классификация
- •Физико-химические свойства аминокислот:
- •В) Стереоизомерия аминокислот
- •Применение аминокислот в медицине:
- •3. Уровни структурной организации белковых молекул. Первичная молекула белка.
- •Характеристика пептидной группы:
- •Наследственные нарушения первичной структуры:
- •4. Уровни структурной организации белковых молекул. Вторичная структура белка: альфа-спираль, бета-структура, нерегулярные структуры. Супервторичные структуры белков.
- •Бета-структура (слоисто-складчатая):
- •Нерегулярные структуры:
- •Уровни структурной организации белковых молекул. Третичная и четвертичная структуры. Типы связей, участвующих в формировании этих структур. Доменная структура белков.
- •Связи в третичной структуре:
- •Функциональная роль:
- •7.Физико-химические свойства белков: амфотерные, буферные, коллоидные, осмотические. Высаливание. Денатурация. Свойства денатурированного белка. Ренатурация.
- •А) Амфотерные
- •Б) Буферные
- •В) Коллоидные
- •Г) Осмотические свойства
- •Ультрацентрифугирование
- •Электрофорез белков
- •ХроматографияИонообменая:
- •Б) Аффинная (хроматография по сродству):
- •9. Понятие о простых и сложных белках. Гистоны, альбумины, глобулины: характеристика и биологическая роль.
- •Альбумины:
- •Биологическая роль альбуминов (Из Звягиной):
- •Глобулины:
- •Биологическая роль глобулинов (по Звягиной):
- •Гистоны:
- •10. Особенности структурной организации фибриллярных белков на примере коллагена и эластина.
- •Эластин
- •11. Сложные белки: определение, классификация. Представления о гликопротеинах и протеогликанах. Гликопротеины: строение, свойства и функции.
- •Свойства гликопротеинов:
- •Биологические функции:
- •12. Сложные белки: определение, классификация. Фосфопротеины: характеристика и биологическая роль.
- •Биологическая роль:
- •13. Сложные белки: определение, классификация. Липопротеины: характеристика, биологические функции.
- •Биологические функции липопротеинов (по Строеву):
- •Сложные белки: определение, классификация. Гемпротеины: общая характеристика. Миоглобин: структура и функции.
- •Гемпротеины. Гемоглобин: структура и функции. Производные гемоглобина. Типы гемоглобина. Гликолизированный гемоглобин.
- •Выполняет 2 важные функции:
- •Производные гемоглобина:
- •Гемоглобины, синтезирующиеся в период внутриутробного развития плода:
- •Гемоглобин Ривердейла – Бронкса.
- •16. Функционирование олигомерных белков на примере гемоглобина. Регуляция связывания кислорода с гемоглобином в тканях.
- •17. Нуклеопротеины, нуклеиновые кислоты: общая характеристика. Компоненты нуклеиновых кислот, строение и биологические функции. Физико-химические свойства нуклеиновых кислот.
- •Главные азотистые основания:
- •Азотистые основания способны к лактим – лактамной тауизомерии: (на примере урацила):
- •А это в качестве примера:
- •Например: атф – аденозин – 5′– трифосфат.
- •18. Структурная организация и функции днк. Хроматин. Репликация.
- •Структурная организация и биологические функции рнк. Структура т-рнк и участие в процессах трансляции. Рекогниция.
- •Псевдоуридиновая петля;
- •Роль тРнк в биосинтезе белка:
- •Структурная организация и биологические функции рнк: и-рнк, р-рнк. Трансляция. Структурная организация и биологические функции рнк:
- •Биохимия 3. Ферменты.
- •1. Общие представления о катализе, особенности ферментативного катализа (сходство и различие между ферментами и неферментными катализаторами).
- •«Чем выше энергия активации, тем выше барьер, и тем медленнее протекает реакция».
- •Особенности ферментативного катализа:
- •Б) Различия между ферментами и неферментными катализаторами:
- •2. Структурно-функциональная организация ферментов. Понятие об активном и
- •Функциональные группы активного центра:
- •Группы ферментов:
- •Функциональная роль:
- •Специфичность действия ферментов: виды, примеры и теории, их объясняющие. Виды специфичности ферментов (в порядке снижения специфичности):
- •Теории специфичности ферментов:
- •Механизм действия ферментов: энергетические изменения, этапы, молекулярные механизмы.
- •Молекулярные механизмы:
- •Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентраций фермента и субстрата.
- •Зависимость скорости ферментативных реакций от:
- •Пример конкурентного ингибирования:
- •Фосфорилирование.
- •Глюкагон – инсулин - регулирующая система.
- •9. Единицы и методы измерения активности ферментов. Иммобилизованные ферменты.
- •Единица в системе си:
- •10. Классификация и номенклатура ферментов, основные положения.
- •Пример реакций:
- •Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Лиазы и изомеразы: характеристика, примеры ферментативных реакций.
- •Примеры реакций:
- •Примеры реакций:
- •Классификация и номенклатура ферментов, основные положения. Лиазы и изомеразы: характеристика, примеры ферментативных реакций.
- •Примеры реакций:
- •Примеры реакций:
- •Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов. Химическое строение пиридоксиновых коферментов и биотина: их биологическая роль (с примерами реакций).
- •1. Ионы металлов.
- •Входят в состав дегидрогеназ, участвуют соответственно в реакциях дегидрирования:
- •1. Участвуют в реакциях дегидрогенирования:
- •Декарбоксилирование α - кетокислот:
- •Общее представление о невитаминных коферментах.
- •Реакции с участием нуклеотидных коферментов:
- •Изоферменты: происхождение, биологическая роль, методы определения.
- •Кк (креатинкиназа) существует в виде 3 изоферментов, которые к тому отличаются электрофоретической подвижностью:
- •Подобным свойством обладает и лдг (лактатдегидрогеназа), имеющая 5 изоферментов:
- •20. Применение ферментов как аналитических реагентов при лабораторной диагностике (определение глюкозы, мочевой кислоты, холестерина,
- •Биохимия 4. Биологические мембраны.
- •1. Структурная организация мембран, строение и свойства основных компонентов мембран. Структурная организация мембран:
- •Липиды (фосфолипиды, сфинголипиды, гликолипиды) составляют до 45% массы мембран.
- •2. Липидный состав мембран – фосфолипиды, гликолипиды, холестерин. Белки мембран – интегральные, поверхностные, «заякоренные».
- •«Заякоренные» белки:
- •Общие свойства мембран: жидкостность гидрофобного слоя, поперечная асимметрия, избирательная проницаемость. Участие мембран в организации и регуляции метаболизма.
- •Механизмы переноса веществ через мембраны: простая диффузия, первично-
- •Такая проницаемость называется избирательной.
- •Вторично – активный транспорт:
- •Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем – аденилатциклазная система.
- •6. Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем – инозитолфосфатная система.
- •7. Каталитические мембранные рецепторы на примере рецептора инсулина.
- •Введение в обмен веществ. Биохимия питания
- •2. Переваривание белков. Характеристика протеолитических ферментов, механизм активации, специфичность и условия действия.
- •4. Нарушения переваривания белков и транспорта аминокислот.
- •5. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока.
- •8. Нарушения переваривания и всасывания жиров. Стеаторея.
- •9. Механизм переваривания углеводов в пищеварительном тракте. Характеристика амилолитических ферментов.
- •11. Нарушения переваривания и всасывания углеводов. Непереносимость дисахаридов, первичная и вторичная недостаточность лактазы, синдром мальабсорбции.
- •Биохимия 6. Энергетический обмен.
- •1. Фазы извлечения энергии из питательных веществ. Пировиноградная кислота и ацетил-КоА: пути образования и пути использования в организме. Значение этих процессов.
- •2. Окислительное декарбоксилирование пирувата: суммарное уравнение и последовательность реакций, строение пируватдегидрогеназного комплекса.
- •Цикл лимонной кислоты (цикл Кребса): последовательность реакций, характеристика ферментов.
- •4. Цикл лимонной кислоты (цикл Кребса): механизмы регуляции, функции. Анаплеротические реакции (реакции, пополняющие цитратный цикл).
- •Связь между общим путем катаболизма (окисление пирувата и ацетил-КоА) и митохондриальной цепью переноса электронов. Механизмы регуляции общего пути катаболизма.
- •Структурная организация и функции дыхательной цепи.
- •Виды фосфорилирования. Понятие о субстратном и окислительном фосфорилировании.
- •Механизм сопряжения тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Трансмембранный электрохимический градиент как промежуточная форма энергии при окислительном фосфорилировании.
- •На уровне количества субстратов окисления;
- •Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Терморегуляторная функция тканевого обмена.
- •Терморегуляторная функция тканевого обмена:
- •Токсичность кислорода: образование активных форм кислорода (супероксид – анион, перекись водорода, гидроксильный радикал), их значение. Механизмы их
- •Значение активных форм кислорода:
- •Прооксиданты и антиоксиданты:
- •Ферменты антиоксидантного действия (здесь же механизмы обезвреживания):
- •Неферментные антиоксиданты:
- •Биохимия 7. Обмен углеводов.
- •1. Основные углеводы животных, биологическая роль. Глюкоза как важнейший
- •Моносахариды:
- •Гомополисахариды.
- •2. Катаболизм глюкозы. Аэробный гликолиз – основной путь катаболизма глюкозы человека. Последовательность реакций.
- •Анаэробный гликолиз: энергетический баланс, распределение в организме и физиологическое значение анаэробного гликолиза.
- •5. Окисление внемитохондриального надн2: механизм, биологическая роль.
- •Глицеролфосфатный челночный механизм.
- •Малат - аспартатный челночный механизм.
- •6. Метаболизм экзогенного этанола, механизм его токсического действия.
- •Токсическое действие:
- •Побочные эффекты обезвреживания этанола:
- •7. Свойства и распространение гликогена как резервного полисахарида. Мобилизация гликогена: механизм, регуляция, биологическая роль. Различия мобилизации
- •Распространение:
- •Мобилизация гликогена (гликогенолиз):
- •Регуляция:
- •Различия мобилизации гликогена в печени и мышцах, тут же биологическое значение:
- •8. Свойства и распределение гликогена как резервного полисахарида. Биосинтез гликогена: механизм, регуляция.
- •Распространение:
- •Биосинтез гликогена (гликогенез).
- •Регуляция биосинтеза гликогена:
- •9. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез): источники, механизм, биологическое значение.
- •10. Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени: цикл Кори, глюкозо- аланиновый цикл. Аллостерические механизмы регуляции аэробного и анаэробного путей распада глюкозы и глюконеогенеза.
- •Цикл Кори (глюкозо – лактатный цикл).
- •Глюкозо – аланиновый цикл.
- •Аллостерические механизмы регуляции путей распада глюкозы и глюконеогенеза:
- •11. Пентозофосфатный путь превращения глюкозы: окислительная стадия (химизм), неокислительная стадия синтеза пентоз. Суммарные реакции, распространение и биологическое значение.
- •Окислительная стадия (фаза) - превращение глюкозо – 6 – фосфата до рибулозо – 5 – фосфата:
- •Неокислительная стадия (фаза) – рибулозо – 5 – фосфат превращается во фруктозо – 6
- •Фосфат:
- •12. Метаболизм фруктозы и его нарушения: эссенциальная фруктоземия, наследственная непереносимость фруктозы. Метаболизм фруктозы в норме Нарушения метаболизма фруктозы:
- •Наиболее характерные клинические проявления: гипогликемия, метаболический ацидоз, гипосфосфатемия, хроническая недостаточность функций печени, почек, гиперурикемия, рвота, боли в животе, диарея.
- •13. Метаболизм галактозы и его врожденные нарушения. Галактоземия. Метаболизм галактозы в норме.
- •При этом возникает галактоземия.
- •14. Нарушения обмена углеводов. Генетические детерминированные болезни
- •Печеночные гликогенозы.
- •Симптомы: гипогликемия, кетонемия, метаболический ацидоз, кетонурия, судороги, гипертриацилглицеролемия, гиперурикемия.
- •Д) Дефект киназы фосфорилазы (тип 9). Е) Дефектпротеинкиназы а (тип 10).
- •Мышечные гликогенозы.
- •Смешанные гликогенозы.
- •Обмен и функции липидов
- •1. Важнейшие липиды тканей человека. Резервные липиды (жиры) и липиды мембран (сложные липиды). Незаменимые факторы питания липидной природы.
- •2. Мобилизация жиров в жировой ткани (распад триацилглицеринов, глицерина): химизм, регуляция, биологическая роль.
- •4. Особенности окисления ненасыщенных и жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов. Расчет энергетической ценности жирных кислот.
- •5. Синтез кетоновых тел, последовательность реакций, регуляция. Биологическая роль кетоновых тел. Кетонемия и кетонурия. Клиническое значение исследования крови и мочи на содержание кетоновых тел.
- •6. Депонирование жиров в жировой ткани: химизм, регуляция, биологическая роль. Транспортная форма эндогенных жиров. Ожирение, причины и последствия ожирения.
- •7. Биосинтез жирных кислот. Особенности биосинтеза ненасыщенных жирных кислот. Источники надф·н2. Гормональная и аллостерическая регуляция синтеза жирных кислот.
- •1. Изменение количества ферментов
- •9. Баланс холестерина в организме. Различные механизмы регуляции гмг-КоА-редуктазы. Роль липопротеинов в транспорте холестерина кровью.
- •10. Гиперхолестеринемия: причины, последствия. Семейная гиперхолестеринемия.
- •11. Синтез и функции желчных кислот. Энтерогепатическая циркуляция желчных кислот. Молекулярные механизмы желчнокаменной болезни.
- •12. Основные фосфолипиды (глицеролфосфолипиды) тканей человека: представители, пути биосинтеза, биологическая роль. Липотропные факторы.
- •13. Хиломикроны и лпонп: структура, локализация и механизм образования, особенности метаболизма.
- •14. Гипертриацилглицеролемия и гиперхиломикронемия: причины, изменения состава сыворотки крови. Генетические дефекты лп-липазы и апо-сii.
- •15. Лпнп и лпвп: структура, локализация и механизм образования, особенности метаболизма.
- •16. Молекулярные механизмы атеросклероза. Биохимические принципы лечения, роль омега-3 кислот в профилактике атеросклероза.
- •Обмен и функции азотсодержащих соединений
- •Общая схема источников и путей расходования аминокислот в тканях. Фонд свободных аминокислот. Динамическое состояние белков в организме.
- •Понятие об азотистом балансе. Белковый минимум. Азотистое равновесие. Положительный и отрицательный азотистый баланс.
- •Распад белков в тканях. Виды протеолиза. Протеосомы. Роль убиквитина.
- •Виды протеолиза:
- •4. Тканевой протеолиз. Классификация протеолитических ферментов. Функции тканевых протеиназ. Характеристика катепсинов.
- •Классификация протеолитических ферментов:
- •По структуре активного центра все протеиназы делят на 4 класса:
- •Посттрансляционный процессинг белков: частичный протеолиз, присоединение небелковых компонентов, модификация аминокислот, формирование
- •Пути распада аминокислот до конечных продуктов. Дезаминирование аминокислот, его виды. Прямое окислительное дезаминирование аминокислот, биологическая роль этих процессов.
- •А) Дезаминирование
- •Существуют 4 вида дезаминирования ак:
- •Особенности реакции трансаминирования:
- •Особенности непрямого окислительного дезаминирования:
- •Биологическое значение процесса:
- •8. Обмен безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные, кетогенные и смешанные аминокислоты. Синтез глюкозы из аминокислот.
- •Дезаминирование биогенных аминов (серотонин, гистамин и др.).
- •Распад пиримидиновых оснований (урацила, тимина, цитозина).
- •Амидный азот глутамина используется для синтеза:
- •11. Биосинтез мочевины: локализация, химизм, биологическая роль. Диагностическое значение определения уровня мочевины в крови и моче. Нарушения синтеза и
- •12. Причины гипераммониемии. Механизм токсического действия аммиака. Биохимические подходы к лечению гипераммониемий.
- •Лечение гипераммониемии:
- •Малобелковой диеты
- •Введения кетоаналогов аминокислот в рацион
- •Стимуляция выведения аммиака в обход нарушенных реакций:
- •13. Синтез креатина и фосфокреатина: внутриклеточный перенос энергии с участием креатин – фосфата; биологическая роль процесса. Диагностическое значение
- •14. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез ряда заменимых аминокислот из метаболитов углеводного обмена и цикла Кребса, незаменимых аминокислот.
- •1. Биосинтез аминокислот из промежуточных продуктов распада углеводов:
- •16. Декарбоксилирование аминокислот и образование биогенных аминов (серотонина, гамк), их роль. Значение моно – и диаминооксидаз.
- •1. Синтез серотонина:
- •2. Синтез гамк (гамма – аминомасляной кислоты):
- •Значение моно – и диаминооксидаз: смотреть в 15 вопросе.
- •Синтез ацетилхолина, его роль и обезвреживание.
- •Синтез катехоламинов, их биологическая роль, пути инактивации. Предшественники катехоламинов и ингибиторы моноаминооксидаз в лечении депрессивных (аха-ха-ха) состояний.
- •Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина: фенилкетонурия, алкаптонурия, альбинизм.
- •1. Фенилкетонурия.
- •Алкаптонурия.
- •20. Метионин и s – аденозилметионин в реакциях трансметилирования (синтез креатина, адреналина, фосфатидилхолинов, метилирование днк и чужеродных соединений). Роль тгфк.
- •Синтез фосфатидилхолина из фосфатидилэтаноламина:
- •Синтез адреналина:
- •Тканевой обмен нуклеопротеинов. Распад нуклеопротеинов, нуклеиновых кислот, нуклеотидов, нуклеозидов. Окисление пуриновых в мочевую кислоту.
- •Радиоактивными изотопами азотистых оснований.
- •Распад нуклеозидов: гидролиз с образованием упентозы и нуклеотида
- •Биосинтез пуриновых нуклеотидов. Источники образования пуриновых оснований. Регуляция биосинтеза.
- •2 3. Биосинтез и распад пиримидиновых оснований. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов и использование ингибиторов этого процесса в медицине.
- •24. Нарушения обмена нуклеотидов. Подагра: молекулярные механизмы развития и биохимические основы лечения (аллопуринол). Ксантурия. Оратацидурия.
- •2 5. Обмен гемпротеинов. Синтез гема и его регуляция. Нарушение синтеза гема (порфирии: общая характеристика).
- •26. Распад гемоглобина. Образование ♂Billy♂рубина и других желчных пигментов. Обезвреживание ♂Billy♂рубина. «Прямой» и «непрямой» ♂Billy♂рубин.
- •«Прямой» и «непрямой» билирубин (тут же и про обезвреживание):
- •27. Нарушения обмена ♂Billy♂рубина. Желтухи: гемолитическая, обтурационная, печеночно – клеточная.
- •Сравнительная характеристика желтух
- •28. Нарушения обмена ♂Billy♂рубина. Желтуха новорожденных, наследственные желтухи. Диагностическое значение определения билирубина и других желчных пигментов в крови и моче. А) Желтуха новорожденных.
- •Б) Наследственные нарушения метаболизма билирубина.
- •Биохимия 10. Биохимия витаминов
- •Витамины. История открытия и изучения. Классификация витаминов. Алиментарные и вторичные гиповитаминозы. Гипервитаминозы.
- •Классификация витаминов:
- •Алиментарные и вторичные гиповитаминозы:
- •Внешние причины гиповитаминозов (надеюсь, это про алиментарные гиповитаминозы):
- •Внутренние причины гиповитаминозов (надеюсь, тут имеются в виду вторичные гиповитаминозы):
- •2. Каротины и витамин а. Их химическая природа и биологическое значение. Участие витамина а в акте зрения. Признаки гипо- и гипервитаминоза а. Потребность и
- •Участие в фотохимическом акте зрения.
- •Антиоксидантная функция.
- •Витамин а принимает участие в гликозилировании полипептидных цепей:
- •Витамины д (д2 и д3), строение, биосинтез и механизм действия кальцитриола. Причины и проявления рахита и гипервитаминоза д. Медицинское применение витамина д.
- •Образование эргокальциферола:
- •Причины и проявления рахита и гипервитаминоза витамина d:
- •Приобретенный гиповитаминоз
- •Наследственный гиповитаминоз
- •Витамин е (токоферол), потребность, химическая природа, участие в обмене веществ. Признаки е-авитаминоза. Антиоксидантная функция токоферола, медицинское применение.
- •5. Витамин к (к1, к2), их химическая природа. Роль витамина к в свертывании крови. Медицинское применение. Викасол, химическое строение и использование.
- •Биохимические функции (тут роль в свертывании крови, короче):
- •6. Витамин в1 (тиамин), потребность, химическое строение. Механизм образования кофермента и участие в обмене веществ. Признаки в1-гиповитаминоза. Практическое значение витамина.
- •Механизм образования кофермента:
- •Участие в обмене веществ:
- •Коферментные формы и участие в обмене:
- •Дегидрогеназ:
- •Пантотеновая кислота: химическая природа, коферментные формы, участие в обмене веществ, практическое применение.
- •Коферментные формы и участие в обмене:
- •Ниацин (никотиновая кислота), химическое строение. Коферментные формы и участие в обмене. Признаки гиповитаминоза и возможность образования
- •Витамин в6 (пиридоксин). Химическое строение. Коферментные формы и их участие в обмене веществ. Признаки гиповитаминоза. Потребность и медицинское применение витамина.
- •11. Фолацин и витамин в12, потребность. Химическая природа. Образование коферментов, их биохимические функции и взаимосвязь в регуляции обмена.
- •Химическая природа:
- •Образование коферментов, их биохимические функции и взаимосвязь в регуляции обмена:
- •Связь кобаламина с фолацином:
- •Признаки недостатка витаминов:
- •Потребность:
- •Медицинское применение:
- •Антивитамины в12 свинец замещает кобаламидные коферменты. Используется как противоопухолевыйе и антибактериальные препараты для снижения синтеза бека и нуклеотидов в микроорганизме
- •Связь между витамином с и биофлавоноидами:
- •Практическое применение:
- •Аскорбиновая кислота
- •Биофлавоноиды (Витамин р)
- •13. Витаминоподобные вещества: биотин, метилметионин, карнитин. Химическое строение, физиологическое действие. Проявления авитаминоза.
- •Б) Метилметионин (витамин u (от лат. Ulcus- язва), антиязвенный фактор) Химическое строение:
- •В) Карнитин (витамин Вт) Химическое строение:
- •Биохимия крови
- •1.Основные функции крови.
- •Форменные элементы крови: представители и биохимические особенности клеток крови.
- •Белки крови. Характеристика основных представителей белковых фракций сыворотки крови. Изменение белкового состава при некоторых патологических состояниях.
- •Физиологические белки крови. 3 вопрос
- •Острофазовые белки крови, кардиомаркеры и онкомаркеры: характеристика их основных представителей и использование в диагностике.3вопрос
- •Небелковые азотсодержащие вещества крови. Остаточный азот крови. Азотемии.
- •Биохимия мышц
- •Важнейшие белки миофибрилл: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин. Молекулярная структура миофибрилл.
- •Характеристика небелковых азотсодержащих (экстрактивных) веществ мышечной ткани.
- •3. Саркоплазматические белки: миоглобин, его строение и функции. Особенности энергетического обмена в мышцах, креатинфосфат.
- •Специальные реакции субстратного фосфорилирования
- •2) Миокиназная реакция.
- •Гликолиз, гликогенолиз.
- •Биохимические изменения при мышечных дистрофиях и денервации мышц. Креатинурия. Биохимические изменения при патологии мышц:
- •Биохимия нервной системы
- •1. Химический состав нервной ткани.
- •2. Энергетический обмен в нервной ткани: значение аэробного распада глюкозы.
- •3. Нейромедиаторы: функции катехоламинов, гамк, ацетилхолина, серотонина, глутамата, глицина, гистамина.
- •4. Нарушение обмена биогенных аминов при психических заболеваниях. Предшественники катехоламинов и ингибиторы моноаминооксидазы в лечении депрессивных состояний.
- •Биохимия почек
- •Механизм образования мочи в различных отделах нефрона.
- •Регуляторно-гомеостатическая, обезвреживающая, внутрисекреторная функции почек.
- •Характеристика компонентов мочи в норме и при патологии (белки, небелковые азотистые вещества, безазотистые компоненты).
- •Основы биохимической диагностики заболеваний почек.
- •Биохимия печени
- •Функция печени: биосинтетическая, желчеобразовательная и депонирующая.
- •Метаболизм эндогенных и чужеродных токсических веществ: реакции микросомального окисления и реакции конъюгации с глутатионом, глюкуроновой и серной кислотами.
- •Особенности обмена аминокислот, белков и других азотсодержащих веществ в печени.
- •Особенности обмена углеводов и липидов в печени. Роль печени в обмене углеводов:
- •Энзимодиагностика заболеваний печени и поджелудочной железы. Биохимия соединительной ткани
- •Коллаген: особенности аминокислотного состава, первичной и пространственной структуры.
- •Й этап
- •Й этап
- •Особенности строения и функции эластина. Особенности строения эластина:
- •Биохимия межклеточного матрикса. Гликозамингликаны и протеогликаны: строение и функции. Роль глюкуроновой кислоты в организации межклеточного матрикса.
- •4. Адгезивные белки межклеточного матрикса: фибронектин и ламинин, их строение и функции. Роль в межклеточных взаимодействиях. Структурная организация межклеточного матрикса.
- •5. Патология соединительной ткани: причины, проявления, биохимическая диагностика.
- •Днк технологии в медицине
- •1. Днк технологии в медицине: использование рекомбинантных днк, методов пцр и пдрф. Гення терапия
- •2. Механизмы генетческой изменчивости. Полиморфизм белков.
- •Полиморфизм белков.
- •3. Ингибиторы матричных биосинтезов и их использование в качестве лекарств. Ингибиторы матричных биосинтезов
- •Использование днк-технологий в медицине
Молекулярные механизмы:
Эффект ориентации реагентов (эффект сближения) - свойство, позволяющее ускорить превращение (повысить реакционную способность субстратов) в тысячи и десятки тысяч раз. Контактные участки активного центра связывают субстраты и обеспечивают их взаимную ориентацию и сближение для более выгодного действия каталитических групп. Энергия активации при этом снижается.
Эффект деформации субстрата (теория "дыбы") - после связывания с активным центром молекула субстрата как бы растягивается (переходит из "расслабленной" в "напряжённую" конфигурацию). Снижается энергия активации (чем больше длина межатомной связи, тем меньше энергия её разрыва).
Кислотно-основной катализ - при закреплении субстрата в активном центре на него влияют электрофильные и нуклеофильные группы каталитического участка, это вызывает перераспределение электронной плотности, перестройку и разрыв связей.
Ковалентный катализ - наблюдается у ферментов, которые образуют ковалентные связи между каталитическими группами и субстратами. Ковалентные ES-продукты легко распадается, освобождая продукты реакции.
Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентраций фермента и субстрата.
Кинетика ферментативных реакций - это раздел ферментологии, изучающий зависимость скорости реакций, катализируемой ферментами, от химической природы и условий взаимодействия субстрата с ферментом, а также от факторов среды.
Скорость ферментативной реакции определяется количеством вещества (или веществ),
которое превращается в единицу времени. Скорость этих реакций зависит от влияния
внешних условий (температуры, pH среды, влияния природных и чужеродных соединений и т.д.)
Зависимость скорости ферментативных реакций от:
Температуры: С повышением температуры скорость реакции растет, достигает максимума, затем начинает падать (при t°=40-50°C) до нуля. Для ферментативных
реакций при повышении температуры на каждые 10°C скорость реакции увеличивается не в 2-3, а в 2 и менее раз. Падение скорости реакции при повышении температуры связано с белковой природой фермента.
значения pH: Обычно для каждого фермента оптимально определенное значение pH, а потому кривая имеет форму купола, колокола.
Большая часть ферментов имеет оптимум, близкий к ней нейтральному. Простирается оптимум pH для ферментов от 1,5-2,5 для пепсина до 9,5-9,9 для аргиназы. Зависимость скорости реакции от pH зависит от состояния функциональных групп активного центра фермента.
концентрации
фермента
и
субстрата:
Зависимость
скорости
реакции
от
концентрации
субстрата
подчиняется
данному
уравнению:
Кривая Михаэлиса - отображает зависимость графически:
Зависимость скорости реакции от количества фермента носит линейный характер (прямая зависимость, чем больше фермента, тем реакция идёт быстрее).
Регуляция действия ферментов. Ингибиторы ферментов, характеристика видов ингибирования. Лекарства и яды как ингибиторы ферментов.
Регуляция активности ферментов - осуществляется путем взаимодействия с ними различных биологических компонентов или чужеродных соединений (например, лекарств, ядов), они называются модификаторы или регуляторы ферментов.
Ингибиторы ферментов, виды ингибирования:
Ингибиторы - вещества, которые вызывают специфическое снижение активности ферментов. Их следует отличать от инактиваторов.
Ингибиторы бывают обратимые и необратимые. Необратимые ингибиторы прочно связываются с ферментом, и после этих процедур активный центр фермента не восстанавливается.
Виды ингибирования:
Конкурентное ингибирование - торможение ферментативной реакции, вызванное связыванием с активным центром ингибитора, сходного по структуре с субстратом и препятствующего образованию фермент-субстратного комплекса.
E+I=EI ( но при этом никогда при этом виде ингибирования не образует комплекс ESI - "фермент-субстрат-комплекс").
Ингибирование наступает вследствие того, что субстратоподобный ингибитор связывает часть молекулы фермента, которые уже не способны образовывать ES-комплекс. Снять торможение можно избытком субстрата.
Вследствие сходства S с I такое ингибирование называют изостерическим.
Соседние файлы в предмете Клиническая биохимия