Нерегулярные структуры:

В белках встречаются области с нерегулярной структурой, которые называют

«беспорядочный клубок»; они представлены петлеобразные и кольцеобразные

структурами, имеющими меньшую регулярность укладки, чем альфа – спираль и бета – структура.

Также «беспорядочными клубками» называют потерявший свою упорядоченную, регулярную структуру денатурированный белок.

Супервторичные структуры белков: было замечено, что в различных белках встречаются похожие специфические сочетания вторичных структур, возникающие за счет

межрадикальных взаимодействий между элементами вторичной структуры (альфа –

спиралями и бета – структурами). Такие сочетания называют «структурными мотивами»:

1. Супервторичная структура типа альфа/бета-бочонка – внутри этого «бочонка» располагаются бета – структуры, которая связана с альфа-спиралями, находящимися на поверхности молекулы. Встречается такой мотив у некоторых ферментов

(триозофосфатизомеразы, в одном домене у пируваткиназы).

2. Альфа-спираль-поворот-альфа-спираль – одна, более короткая, альфа – спираль за

счет поворота полипептидной цепи соединяется с более длинной альфа – спиралью. Этот структурный мотив встречается у ДНК – связывающих белков.

3. В виде «цинкового пальца» - суть структуры такова: есть полипептидная цепь, на

противоположных концах ее - остатки цистеина на одном и остатки гистидина на другом.

Эти остатки связаны с ионом цинка, а тот участок полипептидной цепи, что находится между ними образует альфа – спираль. Встречается у ДНК – связывающих белков.

4. Супервторичная структура в виде «лейциновой застежки-молнии» - лейциновые остатки двух альфа – спиралей образуют гидрофобные связи, располагаясь как бы под другом, наподобие зубцов застежки. Встречается у гистонов.

5. Уровни структурной организации белковых молекул. Третичная и четвертичная структуры. Типы связей, участвующих в формировании этих структур. Доменная структура белков.

Третичная структура:

По форме третичной структуры белка бывают фибриллярные (форма веретена), глобулярные (в форме шара, эллипса).

Связи в третичной структуре:

1. Гидрофобные взаимодействия – возникают при объединении гидрофобных радикалов внутри глобулярной структуры. В результате образуется гидрофобное ядро.

2. Ионные и водородные связи – способ взаимодействия гидрофильных остатков.

А) Ионные связи возникают между СООН-группами (-) аспарагиновой и глутаминовой

кислот и положительно заряженными группами радикалов лизина, аргинина, гистидина.

Б) Водородные связи возникают между – ОН, -СОNH2, SH-группами и другими гидрофильными группами.

3. Ковалентные связи.

Структуру стабилизируют дисульфидные связи (образуются при взаимодействии SH-групп остатков цистеина).

Четвертичная структура (и связи в этой структуре):

Образуется за счет тех же взаимодействий, что и в третичной структуре, но между полипептидными цепями в третичной структуре.

Белок, образующийся при этом, называется олигомером, белки, образующие его, - протомерами.

Доменная структура белков:

Домен – часть полипептидной цепи, которая приобрела структуру глобулярного белка.

Образуется, если цепь насчитывает больше 200 аминокислот (тогда формируется более 2 доменов).

6.Фолдинг белков. Шапероны: характеристика и функциональная роль. Фолдинг белков:

Фолдинг белков – процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру.

Шапероны, характеристика и функциональную роль:

Для многих белков, имеющих высокую молекулярную массу и сложную

пространственную структуру, фолдинг протекает с помощью шаперонов (франц.

«shaperon» - «няня»).

Они обнаружены во всех организмах от прокариот до высших эукариот. Классификация:

1. Высокомолекулярные (100-110 кД) 2. Ш-90 (83-90 кД)

3. Ш-70 (66-78 кД)

4. Ш-60

5. Ш-40

6. Низкомолекулярные (15-30 кД) Среди шаперонов выделяют

1. Конститутивные (их синтез не зависит от стрессовых воздействий на клетки)

2. Индуцибельные (их синтез возрастает в периоды стресса). Их относят в белкам теплового шока.