Входят в состав дегидрогеназ, участвуют соответственно в реакциях дегидрирования:
ФМН и ФАД – источником образования является рибофлавин (В2), оба кофермента относятся к флавиновым:
Функции ФМН и ФАД (с примерами реакций):
1. Участвуют в реакциях дегидрогенирования:
15. Химическое строение тиаминовых коферментов, биологическая роль, примеры реакций.
Тиаминовые коферменты – витаминные коферменты, образующиеся из тиамина (В1). Наиболее известная и активная форма кофермента – ТДФ (тиаминдифосфат): (ВОТ ОН):
Функции (с примерами реакций):
Декарбоксилирование α - кетокислот:
Также ТДФ входит в состав фермента транскетолазы, осуществляющей превращение субстратов ПФЦ:
Да никто это все равно учить не будет…
Характеристика пантотеновых, кобамидных, фолиевых коферментов.
Пантотеновые коферменты - исходное вещество - пантотеновая кислота (витамин B5) - для образования КОАSH (кофермент А), пантетеин-4-фосфата (ПФ). Они участвуют в
процессах переноса ацильных групп (А-ацилирования).
Кобамидные коферменты - источник - витамин B12. Основная часть витамина - Co- комплекс азотистого макроцикла коррин. Он содержит 4 восстановленных кольца,
несущих различные заместители. Кобальт имеет степень окисления от Co3+ до Co6+. Связан ковалентной и координационными связями с "азотами" пиррольных нахуй колец.
В организме коррин находится в виде двух коферментов - метилкобаламина и 5-дезоксиаденозилкобаламина. Эти коферменты участвуют в переносе групп, изомеризации и др.
Фолиевые коферменты (птеридиновые). Образуются из фолиевой кислоты (B9) - тетрогидрофолиевая кислота (ТГФК). Участвует в переносах метила, метилена, формила и др.
Общее представление о невитаминных коферментах.
1. Нуклеотидные коферменты делятся на 5 групп, в зависимости от типа нуклеозида: уридиновые , тимидиновые, аденозиновые, гуанозиновые.
Каждый нуклеотидный кофермент отличается от другого присоединенным к нему субстратом.
Известно более 60 различных нуклеотидных коферментов. Большинство известных нуклеотидных коферментов относятся к нуклеозиддифосфатами, встречаются и
нуклеозидмонофосфаты (ЦМФ – сиаловая кислота).
Реакции с участием нуклеотидных коферментов:
Реакции, связанные с превращением субстрата в молекуле кофермента (кофермент уподобляется косубстрату).
Реакции, связанные с участием коферментов как доноров субстратов в реакциях переноса групп.
Фосфаты углеводов как коферменты: например, глюкозо-1,6 – дифосфат выступает как кофермент фермента глюкозофосфатизомеразы.
Металлпорфириновые коферменты – гены, участвующие в ОВР, катализируемых оксидоредуктазами и хлорофиллы, участвующие в окислительном разложении воды при фотосинтезе.
Пептидные коферменты – глутатион (трипептид), имеет SH – группы цистеина, которая способна к окислительно-восстановительным превращениям. Глутатион – кофермент ряда оксидоредуктаз, например, глутатионпероксидазы.
Изоферменты: происхождение, биологическая роль, методы определения.
Происхождение: По происхождению выделяют:
А) Множественные формы, образуются в результате модификации молекул фермента после его синтеза, например, фосфорилазы A и B.
Б) Изоферменты - это ферменты, в которых различия генетически определены.
Изоферменты – это формы фермента, которые катлизируют одну и ту же реакцию, но различаются некоторыми свойствами:
А) Аминокислотной последовательностью. Б) Молекулярной массой.
В) Электрофоретической активностью.
Г) Составом субъединиц.
Д) Субстратной специфичностью/сродством к субстрату Е) Кинетическими параметрами.
Ж) Условиями активации.
З) Особенностями связи между апоферментом и коферментом.
Изоферменты являются продуктами экспрессии разных генов: гены могут быть в разных хромосомах (например, для амилазы слюны и амилазы панкреатической), или в одной хромосоме (например, цитоплазматическая и митохондриальная малатдегидрогеназа).
Биологическая роль: регуляторная роль в обмене веществ и позволяют
метаболизму в разных тканях лучше приспосабливаться к действию внутренних и внешних факторов.
Методы определения:
Электрофорез
Метод иммунноингибирования
Иммунохимические методы
Примеры ферментов, имеющих изоферменты:
Гексокиназа
Амилаза
КФК (креатинфосфокиназа).
Различия ферментного и изоферментного состава органов и тканей, медико- биологическое значение. Понятие об органоспецифичности ферментов и
изоферментов.
Ферментный состав различных клеток неодинаков. Ферменты, выполняющие функцию жизнеобеспечения, присутствуют во всех клетках организма.
В процессе дифференцирования клеток происходит изменение их ферментного состава. Например, фермент аргиназа, участвующий в синтезе мочевины, находится только в клетках печени, а кислая фосфатаза, участвующая в гидролизе моноэфиров ортофосфорной кислоты, в клетках простаты. Это органоспецифические ферменты.
В специализированных клетках ферментов, выполняющих определенные функции в этих клетках, будет больше, чем в других. Например, в клетках сердечной мышцы –
повышенное содержание ферментов креатинкиназы и аспартатаминотрансферазы, в клетках печени – аланинаминотрансферазы, в остеобластах – щелочной фосфатазы.
Органоспецифические ферменты особенно ценны в диагностике, поскольку, зная их местонахождение и определив их повышенную активность, можно четко отграничить участок развития патологического процесса.
Изоферменты также обладают органоспецифичностью: Существуют различия в
распределении изоферментов в разных тканях, в разных клеточных компартаментах, что отражает различие в метаболизме. Например, изоферменты могут иметь разное сродство к субстрату (глюкокиназа печени имеет более низкое сродство к глюкозе, чем
гексокиназа, встречающаяся в других тканях).