2. Характеристика небелковых азотсодержащих (экстрактивных) веществ мышечной ткани.

А) Креатин. Входит в состав мышечной ткани и в небольшом количестве окисляется до креатинина, частично используется для образования креатинфосфата (относится к группе макроэргических соединений),который играет определенную роль в процессе мышечного

сокращения, особенно сердечной мышцы. Помимо креатинфосфата в мышечной ткани присутствуют АТФ, АДФ, ГТФ, ГДФ и другие нуклеозидфосфаты.

Б) Имидазолсодержащие дипептиды. К ним отнсятся карнозин и ансерин – метилированная форма карнозина. Считается, что они участвуют в процессах снятия утомления в работающей мышце, в передаче нервного импульса с двигательных нервных окончаний на мышцу. Имеются данные о возможном участии данных пептидов в образовании АТФ, что связано с активацией

сопряжения тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования и торможения распада АТФ.

В) Карнитин. Метилированное производное, которое может находиться в развернутой и циклической формах.

Выполняет следующие функции:

1. перенос жирных кислот из цитоплазмы через митохондриальную мембрану в матрикс митохондрий, где и происходит их окисление.

2. вследствии наличия метильных групп может участвовать в синтезе ряда соединений за счет реакции метилирования.

3. способствует более экономному расходованию кислорода, особенно важно в условиях развивающейся гипоксии.

4. предупреждает свободно – радикальные процессы в клетках, т.е. тормозит цепные реакции

перекисного окисления липидов, и этим самым образование свободных радикалов, оказывающих отрицательное влияние на течение биохимических процессов.

Из других азотистых небелковых соединений в мышечной ткани содержатся мочевая кислота, мочевина, аденин, гуанин, гипоксантин, нуклеотиды, а так же аминокислоты, из которых больше находится глутаминовой и аспарагиновой, что связано с угнетением в связывании и обезвреживании аммиака.

3. Саркоплазматические белки: миоглобин, его строение и функции. Особенности энергетического обмена в мышцах, креатинфосфат.

Саркоплазматические белки характеризуются растворимостью в солевых р-рах с низкой ионной силой.

К числу саркоплазматических белков относят:

1. Миоглобин – способен связывать и накапливать кислород.

2. Разнообразные белки-ферменты (гликолиза, дыхания, окислительного фосфорилирования, азотистого и липидного обмена).

3. Миоальбумины – белки альбуминовой природы, которые близки по своей структуре и функциям к белкам плазмы крови.

4. Глобулин Х – смесь белков глобулиновой природы.

5. Миоген – белки, обладающие ферментативной активностью.

6. Первальбумин – способен связывать ионы кальция и этим самым возможно участие в процессе мышечного сокращения.

Подробнее о миоглобине:

Строение: Миоглобин относят к гемсодержащим белкам, как и гемоглобин.

Содержит небелковую часть (гем) и белковую часть (апомиоглобин).

1. Гем – имеет структуру циклического тетрапиррола (4 пиррольных кольца соединены метиленовым мостиками и содержат 4 метильных, 2 виниловые и 2 пропионатные боковые цепи.

2. Апомиоглобин – состоит из 153 АК, во вторичной структуре они образуют 8 альфа-спиралей (от А до Н).

Третичная структура имеет вид глобулы (поэтому миоглобин относят к глобуллярным белкам). Функции: Содержится в красных мышцах и участвует в запасании О2.

Миоглобин обладает более высоким сродством к О2. Это свойство и обуславливает основную функцию миоглобина. Остается оксигенированным, пока количество О2 не снизится до

предельных величин.

В условиях мышечной работы, когда парциальное давление падает, О2 высвобождается из комплекса с белком и используется в митохондриях клеток для получения энергии.

Особенности энергетического обмена в мышцах:

Источники энергии: