Применение аминокислот в медицине:

• Глицин – нормализует сон, уменьшает раздражительность, тревожность, ослабляет влечение к алкоголю.

• Глутаминовая кислота – при лечении заболеваний ЦНС: эпилепсии, психозов, депрессии.

• Аминокапроновая кислота – кровоостанавливающее действие.

• Метионин – для лечения и предупреждения заболеваний и токсических поражений печени.

3. Уровни структурной организации белковых молекул. Первичная молекула белка.

Характеристика пептидной группы. Наследственные нарушения первичной структуры.

Первичная структура – линейная последовательность аминокислотных остатков в

полипептидной цепи. Сборка ее происходит в процессе экспрессии гена на рибосомах.

Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между альфа- аминогруппой и альфа-карбоксильной группой.

Характеристика пептидной группы:

1. Является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи.

2. Компланарность – все атомы группы находятся в одной плоскости.

3. Способность к существованию в резонансных формах (кето- и енольной формах):

4. Способность образовывать водородные связи.

Дополнение: обычно пептидные группы способны образовывать две водородные связи:

Исключение составляют пептидные группы с участием пролина и гидроксипролина, которые способны образовывать только одну водородную связь:

5. Транс-положение заместителей по отношению с C-N-связи.

6. В основе полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с подвижными участками (-CHR), которые способны вращаться вокруг связей.

Наследственные нарушения первичной структуры:

Нарушения первичной структуры вызваны нарушениями в процессе экспрессии генов. Примеры:

1. Серповидно-клеточная анемия – характеризуется гипоксией, плохим прохождением серповидных эритроцитов через сосуды. Вызвана нарушениями в молекуле гемоглобина (глутамат заменен валином).

2. Семейная гиперхолестеринемия – характеризуется высоким уровнем холестерина в крови, связана с мутацией в гене рецептора ЛПНП.

4. Уровни структурной организации белковых молекул. Вторичная структура белка: альфа-спираль, бета-структура, нерегулярные структуры. Супервторичные структуры белков.

Альфа-спираль:

Имеет вид регулярной спирали, образующейся благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипептидной цепи.

Особенности альфа-спирали:

1. Спиральная конфигурация полипептидной цепи, имеющая винтовую симметрию.

2. Образование водородных связей между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотных остатков.

3. Регулярность витков.

4. Равнозначность всех аминокислотных остатков.

5. Боковые радикалы аминокислот не участвуют в образование спирали. На каждый виток альфа – спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

Период регулярности: 5 витков или 18 аминокислотных остатков.

Бета-структура (слоисто-складчатая):

Напоминает лист, сложенный «гармошкой». Образуется множество водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными цепями.

Соответственно, выделяют:

1. Кросс – β – форму (короткая бета – структура) – бета – структура, в которой водородные связи соединяют участки одной полипетидной цепи.

2. Полная β – структура – здесь водородные связи соединяют разные полипептидные цепи.

Возможно существование:

1. Параллельного бета – складчатого слоя – в том случае, если N – концы параллельных полипептидных цепей направлены в одну сторону.

2. Антипараллельного бета – складчатого слоя – если N – концы направлены в разные стороны.