Функции аминокислот:

1. Являются мономерами белков

2. Являются нейромедиаторами (глицин, глутаминовая кислота)

3. R-группы аминокислот необходимы для синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований.

4. Используется для синтеза низкомолекулярных биологических важных соединений (креатин, карнитин, карнозин, ансерин и т.д.)

5. Источник образования нейромедиаторов (гистамин, серотонин, дофамин и т.д.)

Строение и классификация аминокислот, входящих в состав белков:

1. Структурная классификация:

По этой классификации выделяют:

1. Ациклические аминокислоты, к ним относятся: А) Алифатические незамещенные аминокислоты:

Б) Алифатические замещенные аминокислоты:

1. гидроксиаминокислоты – содержат – ОН – группу:

2. тиоаминокислоты – содержат - SH – группу:

3. карбоксиаминокислоты – содержат дополнительную - СООН - группу (в радикале):

4. диаминокислоты – содержат дополнительную аминогруппу (в радикале):

5. гуаниндинаминокислоты – содержат гуанидиновую группу:

2. Циклические аминокислоты, к ним относятся: В) Ароматические аминокислоты:

Г) Гетероциклические аминокислоты:

Д) Циклические аминокислоты:

2. Редкие аминокислоты белков, это, например:

2. Электрохимическая классификация

А) Кислые аминокислоты (дополнительные СООН-группы)

Например: аспарагиновая, глутаминовая, аминолимонная кислоты

Б) Основные аминокислоты (имеют дополнительную аминогруппы, гуанидиновую или имидазольную группу)

Например: лизин, аргинин, гистидин

В) Нейтральные аминокислоты (боковой радикал не проявляет свойств)

Например: все остальные не названные ранее аминокислоты

2. Биологическая (физиологическая) классификация

А) Незаменимые (валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан) - не способны синтезироваться в организме, обязательно должны поступать с пищей.

Б) Полузаменимые (аргинин, тирозин, гистидин) – должны частично поступать с пищей, так как образуются в организме в недостаточном количестве.

В) Заменимые (все остальные) – не требуют обязательного поступления с пищей, так как способны синтезироваться из незаменимых аминокислот или других соединений.

Физико-химические свойства аминокислот:

А) Кислотно-основные свойства аминокислот - являются амфотерными электролитами, основные свойства придают аминокислоте аминогруппы, а кислотные – карбоксильные группы.

Б) Влияние рН среды на ионизацию аминокислот - Изменение рН среды от кислой до щелочной влияет на заряд растворенных аминокислот.

В кислой среде все аминокислоты несут положительный заряд, то есть находятся в виде катионов, и движутся в катоду (отрицательно заряженному электроду).

В щелочной среде аминокислоты находятся в виде анионов (несут отрицательный заряд). Перемещаются в аноду – положительно заряженному электроду.

Изоэлектрическая точка – значение рН, при котором наступает такое состояние,

когда аминокислота не перемещается ни к аноду, ни к катоду (рН1), т.е. ее заряд равен нулю.

В) Стереоизомерия аминокислот

L- и D-изомеры – энантиомеры, т.е. зеркальные изомеры. Все аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-ряду. D-аминокислоты (ранее вовсе считалось, что они не встречаются в природе) обнаруживаются в капсулах микроорганизмов и антибиотиках,

продуцируемых микроорганизмами. Таким образом, можно сделать вывод, что L –

аминокислоты оказались более пригодными для построения белков, а D – аминокислоты

• для защитных функций.